Nama: Muslimah

NPM: 1106017622

1. Perbedaan Katalis dengan Biokatalis (Enzim)

No Kriteria Katalis Biokatalis (Enzim)1 Berat

Molekul

Memiliki berat molekul kecil Seperti protein globular

memiliki berat molekul yang

besar, bahkan lebih besar

dari substratnya.

2 Spesifikasi Kurang spesifik dan sering

menghasilkan banyak produk

sampingan

Spesifik dan tidak

menimbulkan produk

sampingan

3 Sifat Berupa molekul anorganik

sederhana

Berupa protein kompleks

4 Nama Lain Katalis anorganik Katalis organik atau

biokatalis

5 Akurasi Tidak spesifik sehingga

berakhir dengan menghasilkan

residu dengan error

Sangat spesifik sehingga

menghasilkan jumlah residu

baik yang banyak

6 Kondisi Suhu tinggi dan tekanan tinggi Kondisi normal, baik untuk

pH, suhu, dan tekanan

7 Ikatan C-C

dan C-H

Tidak ada Ada

8 Contoh Vanadium Oksida Amylase, lipase

9 Tipe Terdapat dua tipe/jenis: katalis

Positif dan katalis negatif

Terdapat dua tipe/jenis:

enzim aktivasi dan enzim

inhibitor

2. Perbedaan Reaktor Batch dan Reaktor Kontinyu

No Kriteria Batch Kontinyu1 Prinsip Kerja Reaktor tertutup, yaitu tidak

ada aliran masuk dan keluar

selama proses reaksi

Reaktan dalam reaktor

kontinyu secara simultan

dimasukkan kedalam reaktor

berlangsung. dan menghasilkan aliran

produk yang kontinyu.

2 Penggunaan Dalam reaksi yang melibatkan

mikroorganisme atau reaksi

searah

Dalam berbagai jenis proses

kimia

3 Ukuran Lebih besar dari reaktor

kontunyu

Lebih kecil dari reaktor

kontinyu

4 Kelebihan 1. Sangat efisien dan

digunakan pada berbagai

macam unit operasi

(distilasi, penyimpanan,

kristalisasi, ekstraksi cair-

cair, dll)

2. Penggunaan reaktor batch

sudah baku dan jelas

3. Reaktor batch sangat baik

untuk menangani material

yang sukar seperti lumpur

(slurries) atau produk

dengan sebuah

kecenderungan untuk gagal.

4. Reaktor batch menyediakan

sebuah solusi yang efektif

dan ekonomis untuk jenis

reaksi-reaksi yang berjalan

lambat

1. Kecepatan reaksi kimia

bergantung pada

konsentrasi reaktan.

Reaktor kontinyu

biasanya mampu

mengatasi proses dengan

konsentrasi reaktan yang

lebih tinggi.

2. Ukuran reaktor kontinyu

yang relative kecil

memungkinkan kecepatan

pengadukan lebih tinggi

3. Keluaran/hasil dari

reaktor kontinyu dapat

diubah dengan

memvariasikan waktu

proses.

3. Satuan Dalton

Satuan Dalton (Da) kadang-kadang juga digunakan sebagai satuan massa molar,

utamanya dalam bidang biokimia, dengan definisi 1 Da = 1 g/mol, walaupun

sebenarnya secara kaku ia merupakan satuan massa molekul (1 Da =

1.660 538 782(83)×10–27 kg).

4. Jenis-jenis Inhibisi

1. Hambatan yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible inhibitor)

yaitu golongan yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu gugus fungsional

pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas katalitiknya. Suatu contoh dari

penghambat tak dapat balik adalah senyawa diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang

menghambat enzim asetilkolinesterase, yang penting di dalam transmisi impuls

syaraf.Apabila penggabungan tidak bersifat reversibel maka pendekatan

Michaelis-Menten tidak dapat dilakukan. Hambatan tidak reversible ini dapat

terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada

enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian

mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut. Sebagai contoh inhibitor dalam hal

ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus –SH suatu

enzim tertentu.

Enzim-SH  +  ICH2CONH2  →  enzim-S-CH2CONH2  + HI

Reaksi ini berlangsung tidak reversible sehingga menghasilkan produk reaksi

dengan sempurna. Inhibitor lain ialah diisopropil fosfofluoridat. Inhibitor ini

termasuk senyawa fosfor organic yang bersifat racun, karena dapat berkaitan

dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat.

Dengan terbentuknya ester ini maka enzim tidak dapat berfungsi sebagaimana

mestinya, sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. Ester yang

terbentuk barsifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. Dengan demikian

hambatan ini diakibatkan oleh diisopropilfosfoflouridat ini merupakan hambatan

tidak reversible.

2.      Hambatan yang bekerja secara dapat balik (reversible inhibitor)

a.      Hambatan kompetitif (competitive inhibition)

Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan

dengan sisi aktif enzim. Tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim

tersebut. Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan ini dapat dibalikkan

atau diatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Sebagai contoh,

jika suatu enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat dan

penghambat kompetitif, kita dapat mengurangi persen penghambat dengan

meningkatkan konsentrasi substrat.

Penghambat kompetitif biasanya menyerupai substrat normal pada struktur

tiga dimensinya. Karena persamaan ini, penghambat kompetitif “menipu” enzim

untuk berikatan dengannya. Sebenarnya, penghambatan kompetitif dapat

dianalisa secara kuantitatif oleh teori Michaelis-Menten. Penghambat kompetitif

(I) hanya berikatan secara dapat balik dengan enzim, membentuk suatu kompleks

EI

E + I ↔ EI

Akan tetapi, penghambat tidak dapat dikatalisa oleh enzim untuk menghasilkan

produk yang baru.

Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor

semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat

dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. Pada

konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknya kompleks ES juga

makin besar. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi

substrat yang besar. Hubungan antara kecepatan reaksi V dengan konsentrasi

substrat [S] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor bersaing terlihat pada

Gambar 6-8.

Hubungan antara 1/V dengan l/[S] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor

bersaing dijelaskan dengan persamaan Lineweaver- Burk’ sebagai berikut:

Persamaan Lineweaver-Burk tersebut menunjukkan hubungan linear 1/V

terhadap 1/[S] sebagaimana tampak pada Gambat 6-9.

Jadi makin besar konsentrasi inhibitor, makin besar pula sudut kemiringan garis

grafik tersebut dan bila [I ]= 0, artinya reaksi tanpa inhibitor, kemiringan garis

dinyatakan dengan harga Km/Vmaks. Titik potong grafik dengan sumbu -X

besarnya ialah:

Untuk reaksi tanpa inhibitor atau [I] = 0, maka titik ,potong dengan sumbu -x

besarnya ialah        -1/Km. Apabila harga titik potong grafik dengan sumbu -x

dapat ditentukan dari hasil eksperimen, sedangkan harga  Km dan[I] telah

diketahui, dapat dihitung harga K1. Untuk memperoleh grafik Lineweaver-Burk

tersebut dapat dilakukan serangkaian eksperimen dengan [I] yang sama dengan

harga [S] yang berbeda-beda. Untuk membandingkan suatu hasil eksperimen,

dapat pula dilakukan serangkaian eksperimen lagi dengan harga [I] lain yang

tetap dan harga [s] yang berbeda-beda.

b.    Hambatan Nonkompetitif (noncompetitive inhibition)

Pada penghambatan nonkompetitif, penghambat berikatan pada sisi enzim

selain sisi tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul enzim,

sehingga mengakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik. Penghambatan

nonkompetitif berikatan secara dapat balik pada kedua molekul enzim bebas dan

kompleks ES, membentuk kompleks EI dan ESI yang tidak aktif :

E + I ↔ EI

ES + I ↔ ESI (Lehninger. 1982 :251-255)

Hambatan tidak bersaing ini (non competitive inhibition) tidak dipengaruhi

oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut

inhibitor tidak bersaing. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim

pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif.

Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui grafik yang menggambarkan

hubungan antara V dengan [S], atau hubungan antara1/V dengan 1/[S]. Bila

digambarkan hubungan antara V dengan [S] maka akan terjadi grafik seperti

gambar 6-10.

Adanya inhibitor akan memperkecil harga Vmaks, sedangkan harga Km tidak

berubah. Grafik yang terjadi bila digambarkan hubungaa antara 1/V terhadap

1/[S] seperti pada gambar 6-11.

Dari grafik tersebut, tampak bahwa baik grafik reaksi tanpa inhibitor maupun

dengan inhibitor memotong sumbu –x pada titik yang sama, yaitu pda harga -1/

Km. Titik potong grafik denga sumbu –y untuk rekasi tanpa inhibitor terdapat pada

harga 1/ Vmaks, sedangkan untuk reaksi dengan inhibitor tidak bersaing terdapat

pada harga :

Baik dari grafik Michaelis-Menten (Gambar 6-10) maupun grafik Lineweaver-

Burk (Gambar 6-11) tampak bahwa pada harga [S] yang sangat besar pun harga

Vmaks  untuk reaksi dengan inhibitor atau dengan kata lain hambatan tidak

bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan jalan memperbesar

konsentrasi substrat.

Contoh inhibitor tidak bersaing yang banyak dikenal ialah ion-ion logam berat

(Cu++, Hg++ dan Ag+) yang dapat berhubungan dengan gugus -SH yang terdapat

pada sistein dalam enzim.

c.       Hambatan Unkompetitif

Pada inhibisi unkompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim

bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk

kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi

pada enzim-enzim multimerik.