TUGAS BIOKIMIA

ENZIM DAN Ko-ENZIM

Kelompok VII:

1. HAVIZHAH (A1C110013)

2. MERLIJUN WAHIDA (A1C110012)

Dosen Pengampu :Dra.M.Dwi Wiwik Ernawati, M.Kes

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS JAMBI

2012

BAB ISEJARAH ENZIM DAN PENGERTIAN ENZIM

A. SEJARAH ENZIM

Pada akhir abad 17, proses degradasi makanan yang terjadi di mulut yaitu penguraian

pati oleh ekstrak tumbuhan dan saliva telah diketahui. Tetapi pada abad 17 belum diketahui

mekanisme degradasi pati oleh saliva atau ekstrak tumbuhan. Kemudian pada abad 19,

seorang ilmuan yaitu Louis Pasteur menyimpulkan aktivitas proses terjadinya fermentasi

alkoholik merubah pati menjadi alkohol dikatalisis oleh komponen bahan aktif yang ada

dalam sel ragi hidup. Proses katalisis yang terjadi pada saat proses perubahan pati menjadi

alkohol pada zaman itu disebut dengan ferment. Kemudian Wilhelm Kuhne mengusulkan

nama enzyme yang mempunyai arti in yeast diturunkan dari bahasa yunani en berarti in dan

kemudian zyme berarti yeast.

Eduard Buchner dari Universitas Berlin melakukan percobaan studi kemampuan

ekstrak ragi yang telah dipisahkan dari sel hidup untuk memfermentasi gula. Hasil percobaan

yang telah dilakukan ternyata berhasil dan kemudian disebut dengan zymase. karena

penelitiannya ini, Buchner memperoleh hadiah nobel dalam ilmu kimia atas penemuan

fermentasi. Pada zaman itu sekitar tahun 1907 penamaan enzim selanjutnya ditambahkan

akhiran ase pada akhir nama subtract, misalnya amylase yang menghidrolisis amylase.

Pada awalnya, enzim dikenal sebagai protein oleh James B. Sumner ( 1926 ) yang

telah berhasil mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang. Urease adalah enzim yang

dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian (1930) Northrop

dan Stanley dapat mengisolasi pepsin, tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak

enzim yang telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein.

Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.

Dari hasil penelitian para ahli biokim ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan

protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut dengan

prostetik ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat oleh protein..

Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan yang disebut

dengan kofaktor, sedang yang tidak begitu terikat kuat ( mudah dipisahkan secara dialisis )

disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat memungkinkan enzim bekerja terhadap

substrat.

B. PENGERTIAN ENZIM

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa

yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam reaksi kimia organik.

Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam

tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi.

Koenzim mudah dipisahkan dengan proses dialisis.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan

dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat

berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim

yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun

atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim

(tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

Berikut merupakan letak enzim-enzim serta fungsinya.

Mulut : Amilase (Ptialin) –> Memecah karbohidrat rantai panjang seperti

amilum dan dekstrin, akan diurai menjadi molekul yang lebih sederhana

Lambung : Lipase : Memecah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Namun

lipase yang dihasilkan sangat sedikit ; Renin : Mengendapkan protein pada susu

(kasein) dari air susu (ASI). Hanya dimiliki oleh bayi.

Usus halus  : Disakaridase — > Menguraikan disakarida menjadi

monosakarida ; Erepsinogen –> Erepsin yang belum aktif yang akan diubah menjadi

erepsin. Erepsin mengubah pepton menjadi asam amino.

Pancreas : Enterokinase –> Mengaktifkan erepsinogen menjadi erepsin serta

mengaktifkan tripsinogen menjadi tripsin ; Tripsin–> mengubah pepton menjadi asam

amino ; Amilase –> Mengubah amilum menjadi disakarida ; Lipase –> Mencerna

lemak menjadi asam lemak dan gliserol ; Tripsinogen –> Tripsin yang belum

aktif ; Kimotripsin –> Mengubah peptone menjadi asam amino ; Nuklease –>

Menguraikan nukleotida menjadi nukleosida dan gugus pospat.

BAB IIPERANAN DAN KLASIFIKASI ENZIM

A. THE FUCTION OF ENZYME

The role of the enzyme is also present in the metabolism and as a diagnostic tool:

1) The role of enzymes in the metabolism

Metabolism is the set of chemical reactions that occur in living things to sustain

hidup.Reaksi-reaction involves the synthesis of large molecules into smaller molecules

(anabolism) and the preparation of large molecules from smaller molecules (catabolism).

Presence of enzymes which are biological catalysts cause those reactions run in the

physiological temperature of human body, because the enzyme plays a role in lowering

the activation energy is lower than that should be achieved by providing heat from the

outside. The reactions that take place over several weeks or months under normal

laboratory conditions can occur in just a few seconds under the influence of enzymes in

the body.

2) The role of the enzyme as a diagnostic tool

Utilization of enzymes for diagnostic tools broadly divided into three groups:

1. Enzyme as a marker (marker) of a tissue or organ damage caused by certain diseases.

Examples of the use of enzymes as a marker of tissue damage are as follows:

• Increased renin enzyme activity showed a disturbance of blood perfusion to the renal

glomerulus, so that renin would generate angiotensin II from a serum protein that serves

to raise the blood pressure

• Increasing the amount of trypsinogen I (one of the isozymes of trypsin) to four hundred

times indicate the presence of acute pankreasitis, and others.

2. Enzyme as a diagnostic reagent.

As diagnosis reagents, enzymes used to be material to look for markers (markers)

of a compound. By using enzymes, the presence of a marker compound that could be

detected and measured look how much. Examples of the use of enzymes as reagents are

as follows:

• uricase from Candida utilis yeast and bacteria Arthobacter globiformis can be used to

measure the uric acid.

• Measurement of cholesterol can be done with the help of cholesterol-oxidase enzyme

produced bacterium Pseudomonas fluorescens.

• Measurement of alcohol, especially ethanol in patients with alcoholism and alcohol

poisoning can be done using the alcohol dehydrogenase enzyme produced by

Saccharomyces cerevisciae, and others.

3.Enzyme as a marker of auxiliary reagents.

As an indication of auxiliary reagents, enzymes work by showing the other

reagents in the compound revealed a trace. Examples of its use are as follows:

• The technique imunoenzimatik ELISA (Enzyme Linked Immuno sorbent Assay), the

antibodies bind to the compound to be measured, then a second antibody that has been

marked by the enzyme would bind to the same compound.

• The technique EMIT (Enzyme Multiplied Immunochemistry Test), small molecules

such as drugs or hormones characterized by appropriate enzyme catalytic site, causing

antibodies can not bind to molecules (drugs or hormones)

A. Peranan Enzim

1) Peran enzim dalam metabolisme

Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup

untuk menjaga kelangsungan hidup.Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi

molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang

lebih kecil (katabolisme).Adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan

reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan

dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan

pemberian panas dari luar. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau

bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di

bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.

2) Peranan enzim sebagai alat diagnosis

Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok:

1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit

tertentu.

Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagai

berikut:

Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah ke

glomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu protein

serum yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah

Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratus

kali menunjukkan adanya pankreasitis akut, dan lain-lain.

2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.

Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari

petanda (marker) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu

senyawa petanda yang dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Contoh

penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Arthobacter globiformis

dapat digunakan untuk mengukur asam urat.

Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-oksidase

yang dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens.

Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunan

alcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang

dihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-lain.

3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan

reagensia lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Contoh penggunaannya

adalah sebagai berikut:

Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay), antibodi

mengikat senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang sudah ditandai dengan

enzim akan mengikat senyawa yang sama.

Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti

obat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan

antibodi tidak dapat berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut.

B. THE CLASSIFICATION OF ENZYME

To assist research on the enzyme, has compiled an international classification of a set

of six major classes of enzymes function. Most enzymes menkatalisa transfer of electrons,

atoms, or functional groups. Therefore, the enzymes are classified and named according

to the type of reaction is determined group transfer donor or recipient.

Based on the enzyme catalyzed divided memjadi six:

A. Oksidoreduktase

Oxidation-reduction reaction catalyst. Type of reaction is catalyzed transfer of

electrons. Frequently use coenzymes such as NAD + ¬, NADP +, FAD, or lipoatsebagai

hydrogen acceptor. Another common name is dehydrogenase, oxidase, peroxidase, and

reductase.

a. Dehydrogenase: This enzyme plays an important role in transforming organic matter

into the results of oxidation.

b. Catalase: an enzyme which describes the hydrogen peroxide into water and oxygen

Classified into 11 subclasses, namely:

1.1 Work on-CHOH group of donors

1.2 works on the aldehyde group or ketone group of donors

1.3 works on a group-CH = CH of donor

1.4 works on CH-NH2-group of the donor

1.5 works on C-NH-group of the donor

1.6 works on donors NADH2 and NADPH

1.7 works on other nitrogen donor compounds

1.8 works on sulfur group of donors

1.9 work on heme group of donors

1:10 difenol work on donor or related compounds

1:11 to work on H2O2 acceptor

2. Transferase

• transfer catalyst functional groups from one molecule to molecule lainnya.reaksi relates

to the transfer of functional groups. Catalysis of the removal or transfer of a group from

one compound to other compounds such as amino, carboxyl group with a compound of

the recipient.

• In the metabolism of many important steps that require a transfer from another molecule

of amino groups, carboxyl, methyl, acyl, glycosylation, or phosphoryl. Common names

are often used aminotransferase, carnitine acyl transferase, and transkarboksilase.

Classified into eight subclasses:

2.1 Moving a group of carbon beratom

2.2 remove residual aldehydes and ketones

2.3 asiltranferase

2.4 Glikosiltransferase

2.5 Transferring alkyl groups and related groups

2.6 move the nitrogen group

2.7 move the group containing phosphate

2.8 move the group containing sulfur

3. Hydrolase

Catalyzes the cleavage of the bond between carbon and other atoms in the

presence of some water penambaahan. Experiencing the hydrolysis reaction (removal of

functional groups to water). Catalysis of hydrolysis reactions with the separation of

breaking a covalent bond with water molecules. Common names are often used esterase,

peptidase, amylase, phosphatase, urease, pepsin, triipsin, daan chymotrypsin.

Digolonngkan in 9 subclasses:

3.1 works on ester bonds

3.2 work on glycoside bond

3.3 Work on ether bonds

3.4 works on peptide bonds (peptide hydrolases)

3.5 works on the other CN bond of the peptide bond

3.6 work on the acid anhydride bond

3.7 work on the C-C bond

3.8 work on halide bonds

3.9 work on the P-N bond

4. Lyase

Catalyzes the breakdown of carbon-carbon bonds, carbon sulfur, nitrogen and

carbon specific (excluding peptides). The addition of groups to double bonds or vice

versa. Transfer catalysis of a group or making a double bond in the group, or cleavages

involving electron rearrangements. Name is generally decarboxylase, aldolase, citrate

lyase, and dehydratase.

Digolonngkan in 5 subclasses:

4.1 Addition to carbon-carbon bond

4.2 Addition to the carbon-oxygen bond

4.3 Addition to the carbon-nitrogen bond

4.4 Addition to the carbon-sulfur bond

4.5 Addition to the carbon-halide

5. Isomerase

Catalysis intra-molecular rearrangements. Catalyzes the optical and geometric

isomers rasemase and reduction reaction-specific molecular oksidasiintra. Displacement

groups in the molecule produces isomeric forms. Name is generally the epimerase,

rasemase, and mutase.

Classified into four subclasses:

5.1 Rasemase and Epimerase

5.2 Isometase cis-trans

5.3 Oksidireduktase intramolekuler

5.4 Transferase Intramolekuler

6. Ligase

Catalysis of reactions in the two molecules are related. CC bond formation, CS,

CO, and CN by condensation reactions associated with the breakdown of ATP. Energy is

the need for bond formation is often obtained from the hydrolysis of ATP. Common

names, among others synthetase and carboxylase.

Digolonngkan in four subclasses:

6.1 Form C-O bond

6.2 Establish a C-S bond

6.3 Form C-N bond

6.4 Establish a C-C bond

Enzymes can also be divided into eksoenzim and endoenzim based on place of

work, in terms of cell membentuknya.Eksoenzim enzyme whose activity is outside the

cell. Endoenzim is an enzyme whose activity within the cell.

Besides eksoenzim and endoenzim, also known as a constitutive enzyme and

enzyme inductive. Constitutive enzyme is an enzyme that is formed by continuous cell

substrates regardless of whether there is or not.

B. Klasifikasi Enzim

Guna membantu penelitian mengenai enzim, telah disusun suatu klasifikasi

internasional yang menetapkan enam kelas utama fungsi enzim. Kebanyakan enzim

menkatalisa pemindahan elektron, atom, atau gugus fungsional. Oleh karena itu, enzim

diklasifikasikan dan ditentukan namanya menurut jenis reaksi pemindahan gugus

pemberi atau penerima.

Berdasarkan yang dikatalis enzim dibagi menjadi enam :

1. Oksidoreduktase

Katalis reaksi reduksi-oksidasi. Jenis reaksi yang dikatalis adalah pemindahan

elektron. Sering mempergunakan koenzim seperti NAD+, NADP+, FAD, atau

lipoatsebagai akseptor hydrogen. Nama umum lainnya adalah dehidrogenase,

oksidase, peroksidase, dan reduktase.

a. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-

zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.

b. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan

oksigen

Digolongkan ke dalam 11 subkelas yaitu :

1.1 Bekerja pada gugus –CHOH dari donor

1.2 bekerja pada gugus aldehid atau gugus keton dari donor

1.3 bekerja pada gugus –CH=CH dari donor

1.4 bekerja pada gugus –CH-NH2 dari donor

1.5 bekerja pada gugus –C-NH dari donor

1.6 bekerja pada donor NADH2 dan NADPH

1.7 bekerja pada senyawa donor nitrogen lainnya

1.8 bekerja pada gugus sulfur dari donor

1.9 bekerja pada gugus hem dari donor

1.10 bekerja pada donor difenol atau senyawa yang berhubungan

1.11 bekerja pada akseptor H2O2

2. Transferase

Katalis transfer gugus fungsi dari satu molekul ke molekul lainnya.reaksi ini

berhubungan dengan pemindahan gugus fungsionil. Katalisis pemindahan atau

transfer suatu gugus dari satu senyawa ke senyawa lain seperti amino, karboksil

dengan suatu senyawa penerima gugus .

Dalam metabolisme banyak langkah-langkah penting yang memerlukan transfer dari

satu molekul lain dari kelompok amino, karboksil, metil, asil, glikosil, atau fosforil.

Nama umum yang sering digunakan adalah aminotransferase, karnitin asil

transferase, dan transkarboksilase.

Digolongkan dalam 8 subkelas :

2.1 Memindahkan gugus beratom karbon

2.2 memindahkan residu aldehida dan keton

2.3 asiltranferase

2.4 Glikosiltransferase

2.5 Memindahkan gugus alkil dan gugus yang berhubungan

2.6 memindahkan gugus nitrogen

2.7 memindahkan gugus yang mengandung fosfat

2.8 memindahkan gugus yang mengandung sulfur

3. Hidrolase

Mengkatalisis pembelahan ikatan antara karbon dan beberapa atom lain

dengan adanya penambaahan air. Mengalami reaksi hidrolisis(pemindahan gugus

fungsional ke air). Katalisis reaksi-reaksi hidrolisis dengan melakukan pemisahan

ikatan kovalen dengan memecah 1 molekul air. Nama umum yang sering digunakan

esterase, peptidase, amilase, fosfatase, urease, pepsin, triipsin, daan kimotripsin.

Digolonngkan dalam 9 subkelas :

3.1bekerja pada ikatan ester

3.2 bekerja pada ikatan glikosida

3.3 bekerja pada ikatan eter

3.4 bekerja pada ikatan peptida (Hidrolase peptida)

3.5 bekerja pada ikatan C-N yang lain dari ikatan peptida

3.6 bekerja pada ikatan asam anhidrida

3.7 bekerja pada ikatan C-C

3.8 bekerja pada ikatan halida

3.9 bekerja pada ikatan P-N

4. Liase

Mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-karbon, karbon sulfur, dan karbon

nitrogen tertentu (tidak termasuk peptid). Penambahan gugus ke ikatan ganda atau

sebaliknya. Katalisis pemindahan sebuah gugus atau pembuatan ikatan rangkap pada

gugus, atau cleavages yang melibatkan penyusunan ulang elektron. Nama umumnya

adalah dekarboksilase, aldolase, sitrat liase, dan dehidratase.

Digolonngkan dalam 5 subkelas :

4.1 Adisi pada ikatan karbon-karbon

4.2 Adisi pada ikatan karbon-oksigen

4.3 Adisi pada ikatan karbon-nitrogen

4.4 Adisi pada ikatan karbon-sulfur

4.5 Adisi pada ikatan karbon-halida

5. Isomerase

Katalisis penyusunan ulang intra molekuler. Mengkatalisis rasemase isomer

optik dan geometric dan reaksi reduksi-oksidasiintra molekuler tertentu. Pemindahan

gugus di dalam molekul menghasilkan bentuk isomer. Nama umumnya yaitu

epimerase, rasemase, dan mutase.

Digolongkan dalam 4 subkelas :

5.1 Rasemase dan Epimerase

5.2 Isometase cis-trans

5.3 Oksidireduktase intramolekuler

5.4 Transferase Intramolekuler

6. Ligase

Katalisis reaksi dalam dua molekul yang berhubungan. Pembentukan ikatan C-

C, C-S, C-O, dan C-N oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan penguraian ATP.

Energy yang di perlukan untuk pembentukan ikatan sering didapatkan dari hidrolisis

ATP. Nama umumnya antara lain sintetase dan karboksilase.

Digolonngkan dalam 4 subkelas :

6.1 Membentuk ikatan C-O

6.2 Membentuk ikatan C-S

6.3 Membentuk ikatan C-N

6.4 Membentuk ikatan C-C

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan

tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang

aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.

Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim

induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli

apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang

dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya

pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa

sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut

walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau

melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai

bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

BAB III

KOFAKTOR ENZIM DAN KOENZIM

Enzim mempunyai berat molekul berkisar dari kira-kira 12.000 sampai lebih

dari 1 juta. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung

gugus kimiawi selain residu asam amino. Enzim terdiri dari dua bagian yaitu

apoenzim (tersusun atas protein) dan gugus prostetik (tersusun atas non

protein),sedangkan keseluruhan enzim disebut holoenzim. Gugus prostetik ini terdiri

dari: Kofaktor dan koenzim. Kofaktor terdiri dari molekul anorganik, sedangkan

koenzim terdiri dari molekul organic.

1. KOFAKTOR ENZIM

Kofaktor berperananan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun

penyusunan struktural yang penting. Fungsi kofaktor pada umumnya adalah untuk

memantapkan ikatan antara subtract pada enzim atau mentransfer electron yang

timbul selama katalisa.

Beberapa enzim mengandung atau memerlukan unsur anorganik esensial sebagai

kofaktor :

No Kofaktor Nama Enzim Keterangan

1 Zn2+ Karbonik anhidrase,

karboksipeptidase, alkalin fosfatase,

Enzim karbonik anhidrase

mengkatalisis CO2 dalam darah,

amino peptidase enzim karboksipeptidase

mengkatalisis protein dalam

prankreas, enzim alkalin

fosfatase menghindrolisis fosfat

dalam beberapa jaringan, dan

enzim amino peptidase

menghidrolisis peptida dalam

ginjal.

Zink juga berperan di dalam

sintesa Dinukleosida Adenosin

(DNA) dan Ribonukleosida

Adenosin (RNA), dan protein.

2 Fe2+ Oksidase sitokhorm katalase Sitokrom merupakan senyawa

heme protein yang bertindak

sebagai agens dalam perpindahan

elektron pada reaksi oksidasi-

reduksi di dalam sel. Zat besi

mungkin diperlukan tidak hanya

untuk pigmentasi bulu merah

yang diketahui mengandung

ferrum, tetapi juga berfungsi

dalam susunan enzim dalam

proses pigmentasi

3 Fe3+ Oksidase sitokhorm katalase Unsur besi merupakan komponen

utama dari hemoglobin (Hb),

sehingga kekurangan besi dalam

pakan akan mempengaruhi

pembentukan Hb

4 Cl dan Ca Amilase Amilase dalam ludah akan

bekerja lebih baik dengan adanya

ion klorida dan kalsium

6 Cu2+ Oksidase sitokhrom dan Tembaga berperan

Tirosinase dalam aktivitas enzim

pernapasan,

sebagai kofaktor bagi enzim

tirosinase dan

sitokrom oksidase. Tirosinase

mengkristalisasi

reaksi oksidasi tirosin menjadi

pigmen melanin (pigmen gelap

pada kulit

dan rambut).

2. KOENZIM

Koenzim adalah berupa molekul organic yang mentranspor gugus kimia atau

electron dari satu enzim ke enzim yang lain, molekul organic itu terikat pada bagian

protein enzim.

Kofaktor enzim berfungsi sebagai pembawa sementara atom spesifik atau gugus fungsional :

No Nama Enzim Vitamin

1 Nikotinamida adenine dinukleotida Ion hidrida (H-)

2 Flavina denindinukleotida Atom hidrogen

3 Tiamin Piro-Fosfat Aldehida

4 Biostin CO2

5 Tetra hidrofolat Gugus satu-karbon

lainnya

6 Piridoksal-p Gugus amino

7 Koenzim A Gugus asil

Pada beberapa enzim, koenzim atau kofaktor hanya terikat secara lemah atau

dalam waktu sementara pada protein, tetapi pada enzin lain senyawa ini terikat kuat

atau terikat secara permanen ini di sebut gugus prostetik.Enzim yang stukturnya

sempurna dan aktif mengkalis, bersama- sama dengan koenzim atau kofaktor disebut

haloenzim dan dan koenzim dan kofaktor bersifat stabil waktu pemanasan atau

terdenaturasi oleh pemanasan yaitu apoenzim (bagian protein enzim).

DAFTAR PUSTAKA

Campbell/farrel.2003.Biochemistry Fourt Edition.Canada.Thomson Brook Cole

Lehninger . 1991. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga

Matta, dkk. 1996. General, Organic, and Biological chemistry. Canada: D. C. Heath & Company

Montgomery, Rex, dkk. 1993. Biokimia. Yogyakarta: Gadjah Mada University Press

http://makalahdanskripsi.blogspot.com/2009/04/enzim-dan-respirasi-pada-tumbuhan.html

http://forum.um.ac.id/index.php?topic=25023.0

http://sectiocadaveris.wordpress.com/artikel-kedokteran/ S peran-enzim-dalam-metabolisme-

dan-pemanfaatannya-di-bidang-diagnosis-dan-pengobatan/

LAMPIRAN

PERTANYAAN DAN JAWABAN

1. Dwi Hermawan (A1C110022)

Pertanyaan : Bagaimana cara kerja katalisis oleh enzim dalam kofaktor enzim?

Sementara enzim mempercepat laju reaksi dan ikut bereaksi.

Jawab:

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktifitas

penuhnya. Namun beberapa enzim bahkan kebanyakan enzim tidak akan bekerja tanpa

adanya suatu zat nonprotein yang disebut dengan gugus protestik. Gugus protestik ini terdiri

atas koenzim dan kofaktor enzim.

Kofaktor itu sendiri seperti Zn2+ , Cu2+, Mn2+, Mg2+, K+, Fe2+, Na2+.

Fungsi kofaktor yaitu untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau

menstransfer elektron yang timbul selama katalisa.

2. Minarni (A1C110033)

Pertanyaan :

a. Endoenzim ialah enzim yang aktifitasnya berada didalam sel, coba jelaskan enzim yang

termasuk kedalam endoenzim, dan berikan contohnya!

b. Adakah enzim yang tidak berguna atau yang berbahaya bagi tubuh ?

Jawab :

a. Enzim yang termasuk kedalam endoenzim artinya aktivitas penuh enzim dalam

mengkatalisa, berada didalam sel.

Contohnya:

Enzim karbonik anhidrase mengkatalisis C02 dalam darah.

Enzim karboksipeptidase mengkatalisis protein dalam pangkreas.

Enzim alkalin fosfatase menghidrolisis fosfat dalam beberapa jaringan.

Enzim amino peptidase menghidrolisis peptide dalam ginjal.

b. Tidak ada enzim yang berbahaya atau yang tidak berguna, semua enzim berguna bagi

tubuh kita. Karena enzim merupakan biomolekul berupa protein yang berfungsi

sebagai katalis. Katalis yaitu suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut

beraksi didalamnya sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah

– olah tidak ikut bereaksi dalam proses tersebut.

PERTANYAAN TAMBAHAN

1. Pertanyaan :

a. Reaksi metabolisme merupakan reaksi enzimatis yang melibatkan enzim. Tuliskan

dan jelaskan sifat-sifat yang dimiliki enzim!

b. Apakah sifat khas dari enzim?

Jawab :

a. Sifat-sifat enzim :

        Sebagai biokatalisator, yang artinya dapat mempercepat reaksi-reaksi biologi tanpa

mengalami peubahan struktur kimia.

         Bekerja sangat spesifik (satu enzim-satu substrat)

         Bekerja bolak-balik

         Dipengaruhi oleh suhu dan pH

         Kerja enzim dapat dihambat oleh inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi

disebut activator

b. Enzim dikatakan mempunyai sifat yang sangat khas karenahanya bekerja pada

substrat tertentu dan bentuk reaksitertentu, misalnya enzim urease, substratnya ialah

urea danbentuk reaksinya ialah mengubah substrat menjadi ammonia dan

karbondioksida.

2. Pertanyaan : Apakah yang dimaksud dengan enzim konstitutif dan enzim induktif?

Jawab :

Enzim konstitutif ialah enzim yang dibebtuk terus menerus oleh sel tanpa peduli apakah

substratnya ada atau tidak.

Enzim induktif ialah enzim yang dibentuk karana adanya rangsangan substrata tau senyawa

tertentu yang lain.