Prosedur percobaan Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim y Siapkan 10 ml larutan buffer dengan pH 8, 7.4, 6.8, 6 dan 5.2 dalam tabungreaksi yang terpisah. y Tambahkan 5 ml larutan amilum 1 %, 2 ml larutan natrium klorida 0.1 M dan 2 mllarutan saliva (1:9) pada tiap tabung reaksi. y Tempatkan tabung reaksi dalam water bath 38 0 C selama 10 menit. y Tambahkan larutan iodine secukupnya pada tiap tabung reaksi sedikit demisedikit. y Amati dan catat perubahan yang terjadi !! y Tentukan tabung mana yang pertama kali mencapai titik akromik (tidakmemberikan warna dengan iodine) ! y Tabung dengan pH 8 dan 7.4 sebaiknya diasamkan dengan ditambahkan asamasetat sedikit demi sedikit sebelum ditambahkan iodine. Pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim y Larutkan 2 ml saliva dengan 8 ml aquadest, campurkan dengan baik. y Tambahkan 1 ml larutan saliva yang telah diencerkan pada tiap tabung reaksiyang berbeda sejumlah 6 tabung. y Pada tabung yang terpisah tambahkan 5 tetes larutan toluen, 5 tetes kloroform,5 tetes larutan merkuri klorida 1%, 5 tetes larutan phenol 2%, 0,5 gram natriumflorida dan 5 tetes aquadest. y Taruh tabung tersebut pada rak tabung selama 10 menit sambil sesekali digojokperlahan-lahan. y Tambahkan 5 ml larutan amilum 1% pada tiap tabung reaksi. y Tempatkan tiap-tiap tabung tersebut dalam water bath 38 0 C selama 15 menit. y Bagi masing-masing tabung menjadi dua bagian untuk dilakukan uji iodine danBenedict. y Catat dan amati perubahan yang terjadi !

Uj i kuantitatif enzim ptyalin y Campurkan 2ml NaCl 0.1 M dengan 10 ml larutan amylum 1%. Tempatkan padapenangas air 38C. kemudian tambahkan larutan salva (1:9). Diamkan selama30 detik.(larutan A) y Siapkan 8 tabung yang berisi 3ml aquadest dan 3 tetes 0.01M iodine. y Pada tabung pertama tambahkan 2 tetes larutan A. catat waktu mulai dari saatpenetesan sapaiterjadi perubahan warna larutan (titik akromatik). y Tabung kedua tambahkan 1 tetes aquadest dan 2 tetes larutan A. catat waktuhingga terjadi perubahan warna. y Tabung ketiga tambahkan dengan 2 tetes aquadest dan 2 tetes larutan A. catatwaktunya. y Lakukan pengenceran bertahap pada tabung ke 4sampai 8, hingga tercapaiperubahan wakt yang di butuhkan untuk tercapainya perubahan warna samadengan 4 menit. y Jika 1 unit amylase dianggap setara dengan 10 ml larutan amylum 1% yangmampu terdigesi pada titik akromik ( 4menit). Tentukan unit amylase yangterkandung dalam larutan saliva sampel. Data pengamatan Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim : pH Larutan iodine Perubahan8 10 tetes ++++7.4 10 tetes +++6.8 10 tetes ++6 10 tetes +5.2 10 tetes ++++(+) menandakan adanya kandungan amilum

Pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim : Uji iodine. Sampel Perubahan Awal + Iodine Saliva + toluen

TidakBerwarna,adaendapan(+) Ungu Pucat (+) Saliva + kloroform Tidak Berwarna,ada endapan(++)Ungu (++) Saliva + HgCl TidakBerwarna,adaendapan (+) Biru (+++) Saliiva + Phenol Tidak Berwarna,ada endapan (++) Tidak Berwarna (-) Saliva + Naf TidakBerwarna,adaendapan(+) Tidak Berwarna (-) Saliva + aquadest TidakBerwarna,adaendapan (++) Ungu (++) Uji Benedict Sampel Perubahan Awal + Benedict + Pemanasan Saliva + toluen TidakBerwarna,adaendapan(+) Biru merah (+)

+ Saliva + kloroform TidakBerwarna,adaendapan(++) Biru merah (+) ++ Saliva + HgCl TidakBerwarna,adaendapan(+) Biru (+) +

Saliiva + Phenol

TidakBerwarna,adaendapan(++) Biru merah (+) +++ Saliva + NaF TidakBerwarna,adaendapan(+) Biru merah (+) + Saliva + aquadest TidakBerwarna,adaendapan(++) Biru merah (+) + Uji kuantitatif enzim ptyalin Tabung Perubahan waktu2 tetes larutan A Warna larutan bening 3:57 detik2tetes larutan A + 1 tetesaquadestWarna larutan bening 3:10 detik2tetes larutan A + 2 tetesaquadest bertahapWarna larutan bening 3:05 detik2tetes larutan A + 2 tetesaquadest bertahapWarna larutan bening 1:19 detik2tetes larutan A + 2 tetesaquadest bertahapBening 1:10 detik2tetes larutan A + 2 tetesaquadest bertahapBening 1:00 detik2tetes larutan A + 2 tetesaquadest bertahapBening 00:58 detik2tetes larutan A + 2 tetesaquadest bertahapBening 00:40 detikKet : larutan A adalah campuran 2ml NaCl 0,1 M dengan 10 ml larutan amylum 1%yang dipanaskan 38C dan ditambahkan saliva 1:9.

Pembahasan Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolismemakhluk hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi didalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Oleh sebabitu enzim disebut sebagai salah satu katalisator alami. Enzim terdiri dari apoenzimdan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein.Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugusprostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahanorganik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).Enzim tak hanya ditemukan dalam sel-sel manusia dan hewan, namun selseltumbuhan juga memiliki enzim sebagai salah satu komponen metabolismenya.Enzim amylase adalah enzim yang terdapat pada air liur dan fungsi dariamilase adalah sebuah enzim yang berfungsi untuk memecahkan ikatan glikosidikyang dimiliki oleh poliskarida. Ikatan glikosidik yaitu ikatan khas yang terdapat padakarbohidrat (monosakarida, disakarida , dan polisakarida). y

Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim penyiapan larutan buffer dengan pH yang bermacam-macam dimaksudkan untukmengamati pada pH berapa enzim yang ada dalam larutan saliva tersebut paling baikberaktivitas. Baik tidaknya enzim itu beraktivitas diindikasikan dengan cepatlambatnya proses hidrolisis amilum oleh enzim tersebut. Dengan penambahan larutaniodine, amilum akan memberikan warna biru tua. Apabila enzim menghidrolisis amilummenjadi gula yang lebih sederhana, maka warna biru tua yang terbentuk akibat reaksidengan iodine tersebut lama kelamaan akan berubah menjadi kekuningan dan hilangmenjadi bening tak berwarna seiring dengan berkurang dan habisnya amilum dalamlarutan (amilumnya habis terhidrolisis menjadi gula sederhana). Lama prosesperubahan warna inilah yang kemudian menjadi parameter pH optimum untuk aktivitasenzim yang ada pada laruan saliva.pH Larutan iodine Perubahan8 10 tetes ++++7.4 10 tetes +++6.8 10 tetes ++6 10 tetes +5.2 10 tetes ++++(+) menandakan adanya kandungan amilumLarutan yang menunjukan perubahan warna paling cepat adalah larutan yangdikondisikan dengan pH 6. Artinya pada tingkat keasaman ini, aktivitas enzim paling

baik bekerja. pH yang baik bagi aktivitas enzimatik ini kemudian disebut sebagai pHoptimum enzim. Dalam hal ini, pH optimum bagi enzim yang terkandung pada larutansaliva berarti berada pada pH 6. y Pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim U ji iodine digunakan untuk mendeteksi ada tidaknya kandungan amilum dalamsampel. Apabila melalui uji ini larutan berubah warna menjadi biru / keunguan, makadikatakan dalam sampel tersebut terkandung amilum. Pada percobaan ini, amilum yangditambahkan ke dalam tabung berisi enzim akan terhidrolisis menjadi gula yang lebihsederhana. Namun dengan adanya suatu zat inhibitor tertentu, proses hidrolisis inimenjadi terhambat. Berdasarkan data pengamatan, tabung dengan zat inhibitor HgClmenunjukkan hasil positif dengan pengujian ini berdasarkan perubahan warna yangterjadi menjadi keunguan. Artinya tidak terjadi reaksi hidrolisis pada tabung yang berisilarutan saliva sebagai enzim dan amilum sebagai substrat. Warna biru yang bertahansetelah pemanasan menunjukkan seberapa besar kemampuan HgCl menginhibisienzim ketika hendak menghidrolisis substratnya. Dengan demikian, HgCl dikatakanmerupakan inhibitor yang paling efektif dalam menghambat aktivitas enzim yangterkandung dalam larutan saliva tersebut. Sampel Perubahan Awal

+ Benedict + Pemanasan Saliva + toluen Tidak Berwarna,adaendapan(+) Biru merah (+) + Saliva + kloroform Tidak Berwarna,adaendapan(++) Biru merah (+) ++ Saliva + HgCl Tidak Berwarna,adaendapan(+) Biru (+) + Saliiva + Phenol Tidak Berwarna,adaendapan(++) Biru merah (+) +++ Saliva + NaF Tidak Berwarna,adaendapan(+) Biru merah (+) + Saliva + aquadest Tidak ada warna,adaendapan(++)

Biru merah (+) + U ji Benedict digunakan untuk mendeteksi ada tidaknya kandungan gulapereduksi dalam sampel. Kuntitas endapan yang terbentuk setelah proses pemanasanmerupakan indikasi banyaknya jumlah gula pereduksi yang terbentuk akibat hidrolisis

pengaruh pH dan inhibitor terhadapaktivitas enzim Top of Form Bottom of Form

Top of Form

pH adalah derajat keasaman yang digunakan untuk menyatakan tingkat keasaman atau kebasaan yang dimiliki oleh suatu larutan. Ia didefinisikan sebagai kologaritma aktivitas ion hidrogen (H+) yang terlarut. Koefisien aktivitas ion hidrogen tidak dapat diukur secara eksperimental, sehingga nilainya didasarkan pada perhitungan teoritis. Skala pH bukanlah skala absolut. Ia bersifat relatif terhadap sekumpulan larutan standar yang pH-nya ditentukan berdasarkan persetujuan internasional.[1] Konsep pH pertama kali diperkenalkan oleh kimiawan Denmark Sren Peder Lauritz Srensen pada tahun 1909. Tidaklah diketahui dengan pasti makna singkatan "p" pada "pH". Beberapa rujukan mengisyaratkan bahwa p berasal dari singkatan untuk powerp[2] (pangkat), yang lainnya merujuk kata bahasa Jerman Potenz (yang juga berarti pangkat)[3], dan ada pula yang merujuk pada kata potential. Jens Norby mempublikasikan sebuah karya ilmiah pada tahun 2000 yang berargumen bahwa p adalah sebuah tetapan yang berarti "logaritma negatif"[4]. Air murni bersifat netral, dengan pH-nya pada suhu 25 C ditetapkan sebagai 7,0. Larutan dengan pH kurang daripada tujuh disebut bersifat asam, dan larutan dengan pH lebih daripada tujuh dikatakan bersifat basa atau alkali. Pengukuran pH sangatlah penting dalam bidang yang terkait dengan kehidupan atau industri pengolahan kimia seperti kimia, biologi, kedokteran, pertanian, ilmu pangan, rekayasa (keteknikan), dan oseanografi. Tentu saja bidang-bidang sains dan teknologi lainnya juga memakai meskipun dalam frekuensi yang lebih rendah. pH pH didefinisikan sebagai minus logaritma dari aktivitas ion hidrogen dalam larutan berpelarut air.[5] pH merupakan kuantitas tak berdimensi.

dengan aH adalah aktivitas ion hidrogen. Alasan penggunaan definisi ini adalah bahwa aH dapat diukur secara eksperimental menggunakan elektroda ion selektif yang merespon terhadap aktivitas ion hidrogen ion. pH umumnya diukur menggunakan elektroda gelas yang mengukur perbedaan potensial E antara elektroda yang sensitif dengan aktivitas ion hidrogen dengan elektroda referensi. Perbedaan potensial pada elektroda gelas ini idealnya mengikuti persamaan Nernst:

dengan E adalah potensial terukur, E0 potensial elektroda standar, R tetapan gas, T temperatur dalam kelvin, F tetapan Faraday, dan n adalah jumlah elektron yang ditransfer. Potensial elektroda E berbanding lurus dengan logartima aktivitas ion hidrogen. Definisi ini pada dasarnya tidak praktis karena aktivitas ion hidrogen merupakan hasil kali dari konsentrasi dengan koefisien aktivitas. Koefisien aktivitas ion hidrogen tunggal tidak dapat dihitung secara eksperimen. Untuk mengatasinya, elektroda dikalibrasi dengan larutan yang aktivitasnya diketahui.

Definisi operasional pH secara resmi didefinisikan oleh Standar Internasional ISO 31-8 sebagai berikut: [6] Untuk suatu larutan X, pertama-tama ukur gaya elektromotif EX sel galvani elektroda referensi | konsentrasi larutan KCl || larutan X | H2 | Pt dan kemudian ukur gaya elektromotif ES sel galvani yang berbeda hanya pada penggantian larutan X yang pHnya tidak diketahui dengan larutan S yang pH-nya (standar) diketahui pH(S). pH larutan X oleh karenanya

Perbedaan antara pH larutan X dengan pH larutan standar bergantung hanya pada perbedaan dua potensial yang terukur. Sehingga, pH didapatkan dari pengukuran potensial dengan elektroda yang dikalibrasikan terhadap satu atau lebih pH standar. Suatu pH meter diatur sedemikiannya pembacaan meteran untuk suatu larutan standar adalah sama dengan nilai pH(S). Nilai pH(S) untuk berbagai larutan standar S diberikan oleh rekomendasi IUPAC.[7] Larutan standar yang digunakan sering kali merupakan larutan penyangga standar. Dalam prakteknya, adalah lebih baik untuk menggunakan dua atau lebih larutan penyangga standar untuk mengijinkan adanya penyimpangan kecil dari hukum Nerst ideal pada elektroda sebenarnya. Oleh karena variabel temperatur muncul pada persamaan di atas, pH suatu larutan bergantung juga pada temperaturnya. Pengukuran nilai pH yang sangat rendah, misalnya pada air tambang yang sangat asam,[8] memerlukan prosedure khusus. Kalibrasi elektroda pada kasus ini dapat digunakan menggunakan larutan standar asam sulfat pekat yang nilai pH-nya dihitung menggunakan parameter Pitzer untuk menghitung koefisien aktivitas.[9] pH merupakan salah satu contoh fungsi keasaman. Konsentrasi ion hidrogen dapat diukur dalam larutan non-akuatik, namun perhitungannya akan menggunakan fungsi keasaman yang berbeda. pH superasam biasanya dihitung menggunakan fungsi keasaman Hammett, H0. Umumnya indikator asam-basa sederhana yang digunakan adalah kertas lakmus yang berubah menjadi merah bila keasamannya tinggi dan biru bila keasamannya rendah Selain menggunakan kertas lakmus, indikator asam basa dapat diukur dengan pH meter yang bekerja berdasarkan prinsip elektrolit / konduktivitas suatu larutan. [sunting] p[H] Menurut definisi asli Srensen [2], p[H] didefinisikan sebagai minus logaritma konsentrasi ion hidrogen. Definisi ini telah lama ditinggalkan dan diganti dengan definisi pH. Adalah mungkin untuk mengukur konsentrasi ion hidrogen secara langsung apabila elektroda yang digunakan dikalibrasi sesuai dengan konsentrasi ion hidrogen. Salah satu caranya adalah dengan mentitrasi larutan asam kuat yang konsentrasinya diketahui dengan larutan alkali kuat yang konsentrasinya juga diketahui pada keberadaan konsentrasi elektrolit latar yang relatif tinggi. Oleh karena konsentrasi asam dan alkali diketahui, adalah mudah untuk menghitung ion hidrogen sehingga potensial yang terukur dapat dikorelasikan dengan kosentrasi ion. Kalibrasi ini biasanya dilakukan

menggunakan plot Gran.[10] Kalibrasi ini akan menghasilkan nilai potensial elektroda standar, E0, dan faktor gradien, f, sehingga persamaan Nerstnya berbentuk

Persamaan ini dapat digunakan untuk menurunkan konsentrasi ion hidrogen dari pengukuran eksperimental E. Faktor gradien biasanya lebih kecil sedikit dari satu. Untuk faktor gradien kurang dari 0,95, ini mengindikasikan bahwa elektroda tidak berfungsi dengan baik. Keberadaan elektrolit latar menjamin bahwa koefisien aktivitas ion hidrogen secara efektif konstan selama titrasi. Oleh karena ia konstan, maka nilainya dapat ditentukan sebagai satu dengan menentukan keadaan standarnya sebagai larutan yang mengandung elektrolit latar. Dengan menggunakan prosedur ini, aktivitas ion akan sama dengan nilai konsentrasi. Perbedaan antara p[H] dengan pH biasanya cukup kecil. Dinyatakan bahwa[11] pH = p[H] + 0,04. Pada prakteknya terminologi p[H] dan pH sering dicampuradukkan dan menyebabkan kerancuan. [sunting] pOH pOH kadang-kadang digunakan sebagai satuan ukuran konsentrasi ion hidroksida OH. pOH tidaklah diukur secara independen, namun diturunkan dari pH. Konsentrasi ion hidroksida dalam air berhubungan dengan konsentrasi ion hidrogen berdasarkan persamaan [OH] = KW /[H+] dengan KW adalah tetapan swaionisasi air. Dengan menerapkan kologaritma: pOH = pKW pH. Sehingga, pada suhu kamar pOH 14 pH. Namun hubungan ini tidaklah selalu berlaku pada keadaan khusus lainnya.

[sunting]

m sangat dipengaruhi oleh faktor-faktor sebagai berikut :

u (temperatur)

m tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu yebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan si juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim g disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. a umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 40 0C.

ajat keasaman (pH)

bahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, ngga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik a pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : m amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 m kuat/sangat asam).

vator dan Inhibitor Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.

2 jenis inhibitor, yaitu :

Inhibitor kompetitif Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat. Inhibitor nonkompetitif Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

sentrasi Enzim

epatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin gi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan patan reaksi.

sentrasi Substrat

ngkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim p. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya.

2010 Edukasi.net. All rights reserved. macam-macam enzim pada tubuh manusia Pencernaan makanan secara kimiawi terjadi dengan bantuan zat kimia tertentu. Enzim pencernaan merupakan zat kimia yang berfungsi memecahkan molekul bahan makanan yang kompleks dan besar menjadi molekul yang lebih sederhana dan kecil. Molekul yang sederhana ini memungkinkan darah dan cairan getah bening ( limfe ) mengangkut ke seluruh sel yang membutuhkan. Secara umum enzim memiliki sifat : bekerja pada substrat tertentu, memerlukan suhu tertentu dan keasaman (pH) tertentu pula. Suatu enzim tidak dapat bekerja pada substrat lain. Molekul enzim juga akan rusak oleh suhu yang terlalu rendah atau terlalu tinggi. Demikian pula enzim yang bekerja pada keadaan asam tidak akan bekerja pada suasana basa dan sebaliknya. Macam-macam enzim pencernaan yaitu : 1. Enzim ptialin Enzim ptialin terdapat di dalam air ludah, dihasilkan oleh kelenjar ludah. Fungsi enzim ptialin untuk mengubah amilum (zat tepung) menjadi glukosa . 2. Enzim amilase

Enzim amilase dihasilkan oleh kelenjar ludah ( parotis ) di mulut dan kelenjar pankreas. Kerja enzim amilase yaitu :

Amilum sering dikenal dengan sebutan zat tepung atau pati. Amilum merupakan karbohidrat atau sakarida yang memiliki molekul kompleks. Enzim amilase memecah molekul amilum ini menjadi sakarida dengan molekul yang lebih sederhana yaitu maltosa. 3. Enzim maltase Enzim maltase terdapat di usus dua belas jari, berfungsi memecah molekul maltosa menjadi molekul glukosa . Glukosa merupakan sakarida sederhana ( monosakarida ). Molekul glukosa berukuran kecil dan lebih ringan dari pada maltosa, sehingga darah dapat mengangkut glukosa untuk dibawa ke seluruh sel yang membutuhkan. 4. Enzim pepsin Enzim pepsin dihasilkan oleh kelenjar di lambung berupa pepsinogen . Selanjutnya pepsinogen bereaksi dengan asam lambung menjadi pepsin . Cara kerja enzim pepsin yaitu :

Enzim pepsin memecah molekul protein yang kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana yaitu pepton . Molekul pepton perlu dipecah lagi agar dapat diangkut oleh darah. 5. Enzim tripsin Enzim tripsin dihasilkan oleh kelenjar pancreas dan dialirkan ke dalam usus dua belas jari ( duodenum ). Cara kerja enzim tripsin yaitu :

Asam amino memiliki molekul yang lebih sederhana jika dibanding molekul pepton . Molekul asam amino inilah yang diangkut darah dan dibawa ke seluruh sel yang membutuhkan. Selanjutnya sel akan merakit kembali asam amino-asam amino membentuk protein untuk berbagai kebutuhan sel. 6. Enzim renin Enzim renin dihasilkan oleh kelenjar di dinding lambung. Fungsi enzim renin untuk mengendapkan kasein dari air susu. Kasein merupakan protein susu, sering disebut keju. Setelah kasein diendapkan dari air susu maka zat dalam air susu dapat dicerna. 7. Asam khlorida (HCl)

Asam khlorida (HCl) sering dikenal dengan sebutan asam lambung, dihasilkan oleh kelenjar didalam dinding lambung. Asam khlorida berfungsi untuk membunuh mikroorganisme tertentu yang masuk bersama-sama makanan. Produksi asam khlorida yang tidak stabil dan cenderung berlebih, dapat menyebabkan radang lambung yang sering disebut penyakit mag. 8. Cairan empedu Cairan empedu dihasilkan oleh hati dan ditampung dalam kantong empedu. Empedu mengandung zat warna bilirubin dan biliverdin yang menyebabkan kotoran sisa pencernaan berwarna kekuningan. Empedu berasal dari rombakan sel darah merah ( erithrosit ) yang tua atau telah rusak dan tidak digunakan untuk membentuk sel darah merah yang baru. Fungsi empedu yaitu memecah molekul lemak menjadi butiranbutiran yang lebih halus sehingga membentuk suatu emulsi . Lemak yang sudah berwujud emulsi ini selanjutnya akan dicerna menjadi molekul-molekul yang lebih sederhana lagi. 9. Enzim lipase Enzim lipase dihasilkan oleh kelenjar pankreas dan kemudian dialirkan ke dalam usus dua belas jari ( duodenum ). Enzim lipase juga dihasilkan oleh lambung, tetapi jumlahnya sangat sedikit. Cara kerja enzim lipase yaitu :

Lipid (seperti lemak dan minyak) merupakan senyawa dengan molekul kompleks yang berukuran besar. Molekul lipid tidak dapat diangkut oleh cairan getah bening, sehingga perlu dipecah lebih dahulu menjadi molekul yang lebih kecil. Enzim lipase memecah molekul lipid menjadi asam lemak dan gliserol yang memiliki molekul lebih sederhana dan lebih kecil. Asam lemak dan gliserol tidak larut dalam air, maka pengangkutannya dilakukan oleh cairan getah bening ( limfe ). Enzim pencernaan bekerja untuk mempercepat reaksi pada pencernaan makanan, tetapi enzim pencernaan tidak ikut diproses. Berikut gambaran cara enzim bekerja : http://praset.ohlog.com/macam-macam-enzim-pada-tubuh.oh86785.html 2. TUJUAN Setelah menyelesaikan program ini dengan baik mahasiswa F.K Unlamsemester I diharapkan :Tujuan Umum :1 . M e m a h a m i k i n e t i k a e n z i m . 2.Memahami manfaat enzim dalam kehidupan sehari hari maupun dalammembantu menegakkan diagnosa.Tujuan Khusus1.Mampu menyebutkan faktor- faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksienzimatik.2.Mampu membedakan enzim fungsional dan enzim non fungsional dalam plasma.3.Mampu menyebutkan masing masing dua contoh enzim fungsional dalamenzim non fungsional dalam plasma.4.Mampu menyebutkan contoh pemeriksaan enzim yang dapat membantumenegakkan diagnosa.5.Mampu merencanakan pemeriksaan enzimatik yang dapat menunjangdiagnosa suatu kasus tertentu. BAB IITINJAUAN TEORI

Enzim atau fermen adalah suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator reaksireaksi biokimia pada mahkluk biologi. Zat-zat yang diuraikan oleh reaksidisebut substrat, dan yang baru terbentuk dari reaksi disebut produk. Spesifisitase n z i m s a n g a t t i n g g i t e r h a d a p s u b s t r a t n y a , d a n e n z i m m e m p e r c e p a t r e a k s i k i m i a spesifik tanpa pembentukan produk samping. Enzim ini bekerja dalam cairan larutane n c e r , s u h u , d a n p H y a n g s e s u a i d e n g a n k o n d i s i f i s i o l o g i s b i o l o g i s . M e l a l u i aktivitasnya, sistem enzim terkoordinasi dengan baik sehingga menghasilkanhubungan yang harmonis di antara sejumlah aktivitas metabolik yang b e r b e d a , semuanya mengacu untuk menunjang kehidupan. Enzim merupakan suatu protein,maka sintesisnya dalam tubuh diatur dan dikendalikan oleh sistem genetik, sepertihalnya dengan sintesis protein pada umumnya.Aktivitas enzim disebut juga sebagai kinetik enzim. Kinetik enzim adalahk e m a m p u a n e n z i m d a l a m m e m b a n t u r e a k s i k i m i a . K e m a m p u a n e n z i m i n i d a p a t dihitung dengan mengukur jumlah produk yang terbentuk, atau dengan menghitungk u r a n g n y a s u b s t r a t d a l a m s a t u a n w a k t u t e r t e n t u . S e l a i n i t u , d a p a t j u g a d i h i t u n g dengan peningkatan atau penurunan koenzim. Menghitung jumlah substrat, produk,atau koenzim di laboratorium tidak mudah karena jumlahnya yang sangat sedikit.O l e h karena itu, praktik menghitung aktivitas enzim adalah dengan mengukur perubahan absorbans dalam satuan waktu, pH, dan suhu tertentu s e w a k t u r e a k s i berjalan. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, yaitu suhu, pH, kadar substrat, kadar enzim, inhibitor, dan toksik enzim.T u b u h manusia menghasilkan berbagai macam enzim yang tersebar d i berbagai bagian dan memiliki fungsi tertentu. Salah satu enzim yang penting dalamsistem pencernaan manusia adalah enzim amilase. Enzim ini terdapat dalam salivaatau air liur manusia. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandungenzim amilase juga mengandung 99,5% air, glikoprotein, dan musin yang bekerjas e b a g a i p e l u m a s p a d a w a k t u m e n g u n y a h d a n m e n e l a n m a k a n a n . A m i l a s e y a n g terdapat dalam saliva adalah -amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati)dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerangi k a t a n g l i k o s o d a t ( 1 4 ) . A m i l a s e l i u r akan segera terinaktivasi pada pH 4,0 ataukurang sehingga kerja p e n c e r n a a n m a k a n a n d a l a m m u l u t a k a n t e r h e n t i a p a b i l a lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan.Enzim merupakan protein yang secara khusus disintesis oleh sel hidup yang berfungsi sebagai biokatalisator berbagai jenis reaksi yang berlangsung di dalamtubuh. Enzim sebagai biokatalisator dapat mempercepat suatu reaksi termodinamikaagar dapat berjalan sesuai dengan proses biokimia yang dibutuhkan untuk mengatur kehidupan. Kata enzim berasal dari enzyme y a n g b e r a r t i d a l a m r a g i ( y e a s t ) d a n istilah ini mulai digunakan sejak tahun 1877. Banyak studi terbaru telah menilai wawasan dalam patofisiologi ini gangguanm e t a b o l i s m e k a r b o h i d r a t d e n g a n m e n y e l i d i k i k o m p o s i s i

s a l i v a p a d a p e n d e r i t a diabetes dan eksperimental. Namun, belum ada konsensus tentang komposisi saliva p a d a p e n d e r i t a d i a b e t e s . S e b a g a i contoh, konsentrasi total protein saliva telahditemukan untuk m e n j a d i s e r u p a d a l a m k e l o m p o k d i a b e t e s d a n k o n t r o l d a l a m beberapa penelitian, sementara yang lain telah menemukan konsentrasi protein salivadari penderita diabetes untuk menjadi diabetes ataupun rendah. International Commision On Enzymes mengelompokkan enzim menjadi enamkelompok besar berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis yaitu:a. Oksidoreduktase.Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e , atomH, atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor. b. Transferase.E n z i m t r a n s f e r a s e m e m i l i k i f u n g s i d a l a m p e m i n d a h a n g u g u s f u n g s i o n a l misalnya gugus asil, amino, metil atau fosfat.c. Hidrolase.Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O, C-N, atau C-S dengan penambahan H 2 O pada ikatan. d. Liase.Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru.e.Isomerase.Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahangugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik.f.Ligase.Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O dan C- N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP.Enzim terkadang membutuhkan kofaktor untuk dapat melakukan aktivitasnyadengan baik. Kofaktor dapat berupa senyawa organik dengan berat molekul cukuptinggi atau ion logam (besi, magnesium, zinc, atau kalsium). Senyawa organik initerkait pada bagian protein enzim. Apabila ikatan yang terjadi kendur dan tidak kuatmaka kofaktor disebut koenzim dan apabila senyawa organik terikat erat melaluiikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. Keseluruhan bagian enzim disebutdengan holoenzim sedangkan bagian proteinnya disebut apoenzim.S t r u k t u r t i g a d i m e n s i b e b e r a p a e n z i m t e l a h d i p e l a j a r i d e n g a n t e k n i k h i g h resolution X-ray diffraction yang kemudian menghasilkan tiga kelompok besar enzim yaitu enzim monomerik yang terdiri dari satu rantai polipeptida dan mengandung b a g i a n y a n g a k t i f d a r i e n z i m t e r s e b u t , e n z i m o l i g o m e r i k yang terdiri sekurang-k u r a n g n y a 2 a t a u l e b i h d a r i 6 0 s u b u n i t y a n g t e r i k a t s a t u s a m a l a i n s e h i n g g a membentuk satu kesatuan yang aktif, dan sistem multi enzim yang juga disebut enzim pengatur.Enzim memiliki sifat yang sangat khas yaitu spesifik pada reaksi tertentu.Spesifitas yang pertama adalah enzim menunjukkan spesifitasnya yang sangat tinggiterhadap jenis reaksi dan

substrat tertentu. Spesifitas enzim yang kedua adalah enzimm e m p u n y a i t e n a g a katalitik yang sangat besar dan dapat dibuktikan d e n g a n kecepatan reaksinya yang dapat mencapai 10 20 kali dibandingkan dengan reaksi tanpakatalisator pada pH dan suhu baku. Spesifitas tersebut dapat dimiliki enzim karenaenzim memiliki sisi aktif yaitu sisi yang ada pada enzim yang dapat melakukan fungsi pengarahan, pengikatan dan katalisis yang terdapat pada protein. Ada beberapa faktor y a n g b e r p e n g a r u h p a d a a k t i v i t a s e n z i m a n t a r a l a i n : p H , s u h u a t a u t e m p e r a t u r , inhibitor, kadar dan jenis substrat. Faktor-faktor tersebut mempunyai dua pengaruhterhadap enzim yaitu pengaruh terhadap struktur dan reaktivitas enzim.T u b u h m a n u s i a m e n g h a s i l k a n b e r b a g a i m a c a m e n z i m y a n g t e r s e b a r d i berbagai bagian dan memiliki fungsi tertentu. Salah satu enzim yang penting dalamsistem pencernaan manusia adalah enzim amilase. Enzim ini terdapat dalam salivaatau air liur manusia. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandung

Bagi sebagian orang, air liur seringkali terlihat menjijikkan. Padahal air yang berasal dari dalam mulut itu mempunyai peran penting bagi kesehatan tubuh manuia. Air liur atau saliva sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni kelenjar parotis, kelenjar sublingual dan kelenjar submandibula. Volume air liur yang diproduksi bervariasi yaitu 0,5 1,5 liter setiap hari tergantung pada tingkat perangsangannya. Mengutip Guyton & Hall dalam Textbook of Medical Physiology, air liur atau saliva mengandung dua tipe pengeluaran atau sekresi cairan yang utama yakni sekresi serus yang mengandung ptyalin (suatu alfa amylase) yang merupakan enzim untuk mencernakan karbohidrat dan sekresi mucus yang mengandung musin untuk tujuan pelumasan atau perlindungan permukaan yang sebagian besar dihasilkan oleh kelenjar parotis. Cairan tipe mucus itu disekresikan atau dikeluarkan setiap detik sepanjang waktu kecuali saat tidur yang produksinya lebih sedikit. Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebaagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah tepung (amylum) menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya. Misalnya, saat Anda mengunyah nasi yang terasa tawar lama-kelamaan akan terasa manis akibat pecahnya zat tepung menjadi maltosa yang rasanya manis. Selain dalam pencernaan air liur juga berperan dalam kebersihan mulut. Sekresi saliva terutama tipe mucus penting dalam mempertahankan kesehatan jaringan rongga mulut. Rongga mulut berisi bakteri atau kuman patogen (merugikan) yang dengan mudah merusak jaringan dan menimbulkan karies gigi (gigi berlubang).

Air liur juga mencegah kerusakan dengan beberapa cara. Pertama, aliran air liur itu sendiri membantu membuang bakteri atau kuman patogen juga pertikel makanan yang memberi dukungan nutrisi metabolik bagi bakteri itu sendiri. Kedua, air liur mengandung beberapa faktor yang menghancurkan bakteri salah satunya adalah ion tiosianat dan beberapa cairan proteolitik terutama lisosim yang menghancurkan bakteri,membantu ion tiosianat membunuh bakteri,mencerna partikel makanan dan air liur mengandung antibody protein yang menghancurkan bakteri. Selain berfungsi untuk kesehatan dalam tubuh, air liur juga diyakini dapat memberikan manfaat bagi luar tubuh. Sejak zaman dahalu, secara naluri ketika ada jari-jari Anda yang terluka akibat tergores pisau,Anda akan mengisap luka tersebut dengan mulut. Hewan pun demikian. Misalnya kucing, monyet, dan anjing, biasa membasuh tubuh dengan air liurnya ketika luka. Nabi Muhammad SAW seperti yang diriwayatkan oleh Bukhari-Muslim mengisahkan, apabila ada sahabat yang tergores kemudian luka, maka beliau membaca doa kemudian air liurnya ditempelkan pada tangan kanannya, lalu diusapkan pada luka orang itu sembari membaca doa yang berbunyi ALLAHUMMA ROBBINNAS ADZHABILBAS ISYFI ANTASY-SYAFII LAA SYIFA-A ILLA SYIFA-UKA LAA YUGODIRU SAQOMAN. Sementara itu, berdasarkan penelitian yang pernah dilakukan di Jepang pada tahun 2001 seperti yang dikutip dari cbn.com, air ludah mengandung 40 sampai 50 protein. Tiap protein punya fungsi yang berbeda-beda. Satu protein untuk menangkal debu, sinar, dan bahan kimia. Dari 50 protein itu di dalamnya ada 3 protein yang khusus untuk mikroorganisme. Atas khasiat itulah, diyakini air liurnya bisa bermanfaat bagi gangguan mata, seperti katarak, rabun jauh dan dekat, atau gangguan mata karena cedera seperti terbentur, terkena benda tumpul maupun benda tajam. Sumber : http://republika.co.id/berita/24296.html

Pati atau amilum (CAS# 9005-25-8) adalah karbohidrat kompleks yang tidak larut dalam air, berwujud bubuk putih, tawar dan tidak berbau. Pati merupakan bahan utama yang dihasilkan oleh tumbuhan untuk menyimpan kelebihan glukosa (sebagai produk fotosintesis) dalam jangka panjang. Hewan dan manusia juga menjadikan pati sebagai sumber energi yang penting. Pati tersusun dari dua macam karbohidrat, amilosa dan amilopektin, dalam komposisi yang berbeda-beda. Amilosa memberikan sifat keras (pera) sedangkan amilopektin menyebabkan sifat lengket. Amilosa memberikan warna ungu pekat pada tes iodin sedangkan amilopektin tidak bereaksi. Penjelasan untuk gejala ini belum pernah bisa tuntas dijelaskan. Dalam bahasa sehari-hari (bahkan kadang-kadang di khazanah ilmiah), istilah "pati" kerap dicampuradukkan dengan "tepung" serta "kanji". "Pati" (bahasa Inggris starch) adalah penyusun (utama) tepung. Tepung bisa jadi tidak murni hanya mengandung pati, karena ter-/dicampur

dengan protein, pengawet, dan sebagainya. Tepung beras mengandung pati beras, protein, vitamin, dan lain-lain bahan yang terkandung pada butir beras. Orang bisa juga mendapatkan tepung yang merupakan campuran dua atau lebih pati. Kata 'tepung lebih berkaitan dengan komoditas ekonomis. Kerancuan penyebutan pati dengan kanji tampaknya terjadi karena penerjemahan. Kata 'to starch' dari bahasa Inggris memang berarti 'menganji' ('memberi kanji') dalam bahasa Melayu/Indonesia, karena yang digunakan memang tepung kanji. Pati digunakan sebagai bahan yang digunakan untuk memekatkan makanan cair seperti sup dan sebagainya. Dalam industri, pati dipakai sebagai komponen perekat, campuran kertas dan tekstil, dan pada industri kosmetika. Biasanya kanji dijual dalam bentuk tepung serbuk berwarna putih yang dibuat dari ubi kayu sebelum dicampurkan dengan air hangat untuk digunakan. Kanji juga digunakan sebagai pengeras pakaian dengan menyemburkan larutan kanji cair ke atas pakaian sebelum disetrika. Kanji juga digunakan sebagai bahan perekat atau lem. Selain itu, serbuk kanji juga digunakan sebagai penyerap kelembapan, sebagai contoh, serbuk kanji disapukan pada bagian kelangkang bayi untuk mengurangi gatal-gatal. Kanji lebih efektif dibandingkan bedak bayi karena kanji menyerap kelembapan dan menjaga agar pelapis senantiasa kering. Tes kanji dilakukan untuk mengetes adanya iodin. http://id.wikipedia.org/wiki/Amilum dari postingan sebelumnya udah di jelasin secara singkat apa itu natrium, jadi natrium itu tidak ditemukan dalam bentuk murni di alam. JADI, apa sebenernya manfaat keberadaan natrium? natrium murni sendiri berguna sebagai cairan pendingin pada raktor nuklir. natrium juga berguna untuk pengolahan logam-logam yang lebih berat dikarenakan natrium adalah reduktor kuat. ada juga natrium yang suka dipake dalam lampu sebagai penerangan di jalan raya. sepeti gambar berikut.

natrium bisa membentuk berbagai macam senyawa yang lebih sering digunakan dan lebih banyak manfaatnya dalam kehidupan sehari-hari. misalnya UYAH atau garam dapur.

senyawa garam ini adalah NaCl, gunanya? seperti yang kita tau, buat bikin sayur lah, buat rujak, atau buat bumbu makanan lainnya. selain itu, garam juga digunakan oleh pedagang untuk mengawetkan beberapa makanan yang perlu diawetkan, contohnya saja pada pedagang es keliling. pedagang es menggunakan garam sebagai bahan untuk mempertahankan es agar tetap dingin. pada suka mandi kaaaan? kalo kita mandi pasti pake sabun (ya iyalaaah), naaaah, sabun itu terbuat dari senyawa yang ada unsur logamnya yaitu Na. senyawa yang dibentuk adalah NaOH. ga cuma di sabun mandi, tapi juga ada di pembersih lain yang fungsinya sama kaya sabun mandi. eh jangan takut gara-gara sabun ada unsur logamnya! justru NaOH yang ada di sabun yang dibuat dari Na berguna untuk menghilangkan minyak. makanya kalo abis mandi kulit jadi lebih seger pernah makan kue? tau soda kue? soda kue yang digunakan untuk mengembangkan adonan kue itu terbuat dari Na juga, senyawanya NaHCO3

adonan kue bisa mengembang karena soda kue membebaskan karbon dioksida dari kue saat dipanggang yang bikin kue jadi empuk karena ada rongga-rongga di dalamnya. selain yang sudah disebutkan, masih banyak lagi fungsi yang lain dari senyawa yang mengandung Na. to be continued

Top of Form Bottom of Form Top of Form Bottom of Form Bottom of Form