Enzim

Kompetensi Dasar :

Mendeskripsikan fungsi enzim dalam proses metabolisme

Pendahuluan

• Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi.

• Enzim: protein yang bertindak sebagai biokatalisator

• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi

• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari enzim

Lokasi Enzim

• Lokasi berhubungan dengan fungsi• Contoh: – Enzim ribosom: berperan pada sintesis protein– Enzim mitokondrial: berperan pada pengadaan

energi atau reaksi-reaksi oksidasi

Sifat-sifat Katalisator

• Ikut bereaksi• Mempercepat reaksi dan tercapainya

keseimbangan• Pada akhir reaksi didapat kembali dalam

bentuk semula.

Cara Kerja katalisator

• Menurunkan energi aktivasi• E aktivasi: jumlah E yang diperlukan untuk

membawa semua molekul dalam satu mole suatu bahan pada suatu suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan transisi

• Keadaan transisi: kemungkinan terbentuk dan terputusnya ikatan kimia sangat besar

Katalisator

• Organik– Spesifik– Tak tahan panas– Menurunkan Ea:lebih

besar– Contoh: enzim

• Inorganik– Non spesifik– Tahan panas– Menurunkan Ea– Contoh: logam, OH-, H+

Spesifisitas Enzim

• Absolut: hanya dapat bereaksi dengan satu substrat. – Contoh: glukokinase

• Relatif: dapat bereaksi dengan beberapa senyawa yang sejenis– Contoh: heksokinase

Tata nama enzim

• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalis

• Biasanya ditambah akhiran ase• Enzim dibagi menjadi 7 golongan besar

NoNo Klas/GolKlas/Gol Tipe reaksiTipe reaksi11 Oksidoreduktase Oksidoreduktase

(nitrat (nitrat reduktase)reduktase)

Memisahkan dan menambahkan elektron Memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogenatau hidrogen

22 Transferase Transferase (kinase)(kinase)

Memindahkan gugus senyawa kimiaMemindahkan gugus senyawa kimia

33 Hidrolase Hidrolase (protease, (protease, lipase, amilase)lipase, amilase)

Memutuskan ikatan kimia dengan Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan airpenambahan air

44 Liase (fumerase)Liase (fumerase) Membentuk ikatan rangkap dengan Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimiamelepaskan satu gugus kimia

55 Isomerase Isomerase (epimerase)(epimerase)

Mengkatalisir perubahan isomerMengkatalisir perubahan isomer

66 Ligase/sintetase Ligase/sintetase (tiokinase)(tiokinase)

Menggabungkan dua molekul yang Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATPdisertai dengan hidrolisis ATP

77 Polimerase Polimerase Menggabungkan monomer-monomer Menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimersehingga terbentuk polimer

Susunan enzim

• Komponen utama enzim adalah protein• Protein yang sifatnya fungsional, bukan

struktural• Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

Katalitik enzim

• = sisi aktif enzim• Tempat pengikatan substrat atau proses

katalisis berlangsung• Dua gugus:– Gugus pengikat– Gugus reaktif

• Memiliki struktur 3 dimensi, umumnya berbentuk celah

Kesesuaian Bentuk Enzim-Substrat

• Fisher = lock and key theory: kesesuaian bentuk telah ada sebelumnya

• Koshland = induced fit theory: kesesuaian bentuk awalnya belum ada. Pengikatan substrat menyebabkan perubahan konformasi enzim

Enzim

protein

Protein + bukan protein

Enzim konjugasi

Enzim protein sederhana

Protein = apoenzim

Bukan protein = gugus prostetik

Organik = koenzim

Anorganik = kofaktor

Kofaktor

• Senyawa lain bukan protein yang diperlukan oleh enzim agar dapat melaksanakan fungsi katalitiknya

• Klasifikasi :– Logam = kofaktor logam– Senyawa organik non protein = Koenzim

• Komplek enzim-koenzim = Holoenzim• Jika Koenzim lepas, enzim jadi inaktif =

Apoenzim

Koenzim• Ikatan enzim-koenzim

– Kovalen : koenzim = gugus prostetik. Contoh: Biositin pada enzim asetil-KoA karboksilase

– Nonkovalen: koenzim = kosubstrat• Contoh:

– TPP (tiamin pirofosfat = vitamin B1)– FAD (flavin adenin dinukleotida = vitamin B2)– NAD (nikotinamid adenin dinukleotida)– Biositin (pembawa gugus CO2)– Koenzim A (pembawa gugus asil R-COO-).– Sitokrom : sitokrom a, b, a3, b6, c dan f– ATP

Kosubstrat• Perubahan kimianya mengimbangi substrat.

Cth: Glukosa + ATP Glukosa 6 P + ADP• Perubahan kimia koenzim sering mempunyai

arti fisiologik yang lebih penting.Cth: NADH + H+ + Asam piruvat NAD+ + Asam

laktat. Tujuan utama untuk reaksi ini adalah untuk menghasilkan NAD+ bukan asam laktat.

Proenzim = Zymogen

• Enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif• Tujuan: – Melindungi tubuh dari autodigesti– Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat

• Contoh:– pepsinogen Pepsin– Tripsinogen Tripsin– Kimotripsinogen kimotripsin

Sifat enzim

• Enzim dibentuk dalam protoplasma sel• Enzim beraktifitas di dalam sel tempat

sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (eksoenzim)

• Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil

2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa

3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll

4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya

5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung

7. Enzim bermolekul besar8. Enzim bersifat khas/spesifik

• Suhu optimum 30°C, minimum 0°C, maksimum 40°C• Logam, memacu aktifitas enzim : Mg, Mn, Fe• Logam berat, menghambat aktivitas enzim : Pb, Cu,

Zn, Ag• pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif

kondisi asam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)

• Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula mula memacu aktifitas nzim, tetapi kemudian menghambat karena penumpukan produk (feed back effect)

• Air memacu aktifitas enzim • Vitamin memacu aktifitas enzim

Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe :

1. Kompetitif : zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)

2. Non Kompetitif : zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat

• Spesifik : hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunannya hampir sama dan fungsinya sama

TERIMA KASIH