BAB I

PENDAHULUAN

I.I Latar Belakang

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang

tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)

dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul

22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2

rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa

sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan

imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang

dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang

terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,

sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.

Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri

dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D

(δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L

mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4

domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H-chain) yang identik dan

2 rantai rinngan (L-chain) yang juga identik. Setiap rantai ringan terikat pada

rantai berat melalui ikatan disulfida (S-S), demikian pula rantai berat satu dengan

yang lain diikat dengan ikatan S-S. Molekul ini oleh enzim proteolitik papain

dapat dipecah menjadi tiga fragmen, yaitu 2 fragmen yang mempunyai susunan

sama terdiri atas H-chain dan L-chain, disebut fragmen Fab yang dibentuk oleh

domain terminal-N, dan 1 fragmen yang hanya terdiri atas H-chain saja disebut

fragmen Fc yang dibentuk oleh domain terminal-C. Fragmen Fab dengan antigen

binding site, berfungsi mengikat antigen karena itu susunan asam amino di bagian

ini berbeda antara molekul imunoglobulin yang satu dengan yang lain dan sangat

variabel sesuai dengan variabilitas antigen yang merangsang pembentukannya.

Sebaliknya fragmen Fc merupakan fragmen yang konstan. Fragmen ini tidak

mempunyai kemampuan mengikat antigen tetapi dapat bersifat sebagai antigen

(determinan antigen). Fragmen ini pulalah yang mempunyai fungsi efektor

sekunder dan menentukan sifat biologik imunoglobulin bersangkutan, misalnya

kemampuan imunoglobulin untuk melekat pada sel, fiksasi komplemen,

kemampuan imunoglobulin menembus plasenta, distribusi imunoglobulin dalam

tubuh dan lain-lain. Papain memecah imunoglobulin pada terminal asam amino di

tempat iakatan S-S yang mengikat kedua rantai H satu dengan yang lain. Enzim

proteolitik lain yaitu pepsin dapat memecah molekul imunoglobulin dibelakang

ikatan S-S. Pemecahan ini mengakibatkan terbentuknya satu fragmen besar yang

disebut F(ab’)2 yang mampu mengikat dan menggumpalkan antigen karena ia

bersifat bivalen dan dapat membentuk lattice. Pepsin selanjutnya dapat memecah

fragmen Fc menjadi beberapa bagian kecil. Bagian molekul imunoglobulin yang

peka terhadap pemecahan oleh kedua enzim diatas disebut bagian engsel (hinge

region). Kedua bentuk imunoglobulin, yaitu sIg dan Ig yang disekresikan hanya

berbeda pada domain terminal-C: sIg memiliki bagian transmembran dan bagian

intrasitoplasmik yang pendek.

1.2    tujuan penulisan

Untuk mengetahui dan memahami tentang immunoglobulin dan

klasifikasinya.

Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin 

yang sebenarnya .

BAB II

PEMBAHASAN

A. Pengertian Imunoglobulin

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam

serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk

dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-

96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat

biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu

mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta

pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin.

Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat

tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan.

B. Struktur Imunoglobulin

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang

terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia.

Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur

dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen

polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi

mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi

fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.

Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai

perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen

spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas

2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang

dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L

(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin

(satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu

ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris.

Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris

rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari

rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh

ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh

ikatan disulfidinterchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda,

sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M

(μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain

berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D

masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain. Rantai

dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain

memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian

H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi

sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan

antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas imunoglobulin.

Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H saja dan

mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat mengikat

antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin

yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada

permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil

mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus

plasenta.

Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan

karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan

akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat

antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik.

Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai

F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen.

C. Klasifikasi Imunoglobulin

Klasifikasi imunoglobulin berdasarkan kelas rantai H. Tiap kelas

mempunyai berat molekul, masa paruh, dan aktivitas biologik yang berbeda.

Perbedaan antar subkelas lebih sedikit dari pada perbedaan antar kelas.

1. Imunoglobulin G

IgG mempunyai struktur dasar imunoglobulin yang terdiri dari 2 rantai berat

H dan 2 rantai ringan L. IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S

dengan berat molekul sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75%

dari seluruh jumlah imunoglobulin.

Imunoglobulin G terdiri dari 4 subkelas, masing-masing mempunyai

perbedaan yang tidak banyak, dengan perbandingan jumlahnya sebagai berikut:

IgG1 40-70%, IgG2 4-20%, IgG3 4-8%, dan IgG4 2-6%. Masa paruh IgG adalah

3 minggu, kecuali subkelas IgG3 yang hanya mempunyai masa paruh l minggu.

Kemampuan mengikat komplemen setiap subkelas IgG juga tidak sama, seperti

IgG3 > IgGl > IgG2 > IgG4. Sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen

dari jalur klasik (ikatan C1q) tetapi melalui jalur alternatif. Lokasi ikatan C1q

pada molekul IgG adalah pada domain CH2.

Sel makrofag mempunyai reseptor untuk IgG1 dan IgG3 pada fragmen Fc.

Ikatan antibodi dan makrofag secara pasif akan memungkinkan makrofag

memfagosit antigen yang telah dibungkus antibodi (opsonisasi). Ikatan ini terjadi

pada subkelas IgG1 dan IgG3 pada lokasi domain CH3.

Bagian Fc dari IgG mempunyai bermacam proses biologik dimulai dengan

kompleks imun yang hasil akhirnya pemusnahan antigen asing. Kompleks imun

yang terdiri dari ikatan sel dan antibodi dengan reseptor Fc pada

sel killer memulai respons sitolitik (antibody dependent cell-mediated

cytotoxicity = ADCC) yang ditujukan pada antibodi yang diliputi sel. Kompleks

imun yang berinteraksi dengan sel limfosit pada reseptor Fc pada trombosit akan

menyebabkan reaksi dan agregasi trombosit. Reseptor Fc memegang peranan pada

transport IgG melalui sel plasenta dari ibu ke sirkulasi janin.

2.      Imunoglobulin M

Imunoglobulin M merupakan 10% dari seluruh jumlah imunoglobulin,

dengan koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-l.000.000. Molekul ini

mempunyai 12% dari beratnya adalah karbohidrat. Antibodi IgM adalah antibodi

yang pertama kali timbul pada respon imun terhadap antigen dan antibodi yang

utama pada golongan darah secara alami. Gabungan antigen dengan satu molekul

IgM cukup untuk memulai reaksi kaskade komplemen.

IgM terdiri dari pentamer unit monomerik dengan rantai μ dan CH. Molekul

monomer dihubungkan satu dengan lainnya dengan ikatan disulfida pada domain

CH4 menyerupai gelang dan tiap monomer dihubungkan satu dengan lain pada

ujung permulaan dan akhirnya oleh protein J yang berfungsi sebagai kunci.

3.      Imunoglobulin A (IgA)

Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu,

air liur, air mata dan dalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran

pencernaan atau usus (Corpo Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput

mukosa dari serangan bakteri dan virus. Ditemukan pula sinergisme antara IgA

dengan lisozim dan komplemen untuk mematikan kuman koliform. Juga

kemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi

komplemen melalui jalan metabolisme alternatif.

Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua

unit polipeptida dan satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurang-

kurangnya dalam serum terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam

serum terutama sebagai monomer 7S tetapi cenderung membentuk polimer

dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh sel epitel untuk

memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J. Pada sekresi ini

IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat

kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang

disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.

4.      Imunoglobulin D

Konsentrasi IgD dalam serum sangat sedikit (0,03 mg/ml), sangat labil

terhadap pemanasan dan sensitif terhadap proteolisis. Berat molekulnya adalah

180.000. Rantai δ mempunyai berat molekul 60.000 – 70.000 dan l2% terdiri dari

karbohidrat. Fungsi utama IgD belum diketahui tetapi merupakan imunoglobulin

permukaan sel limfosit B bersama IgM dan diduga berperan dalam diferensiasi sel

ini.

5.      ImunoglobulinE (IgE)

Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila

disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak

dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan

pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor

yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan

memicu respon alergi  Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.

Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi

IgE akan meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas

juga meningkat selama infeksi parasit cacing.

D. Antigen Binding Sites Dari Imunoglobulin

Fungsi Dan Sifat Antibodi

1.         Imunoglobulin G ( Ig G) disebut juga rantai – γ (gamma)

Tiap molekul IgG terdiri atas dua rantai L dan dua rantai H yang dihubungkan

oleh ikatan disulfida (rumus molekul H2L2). Oleh karena itu imunoglobulin ini

mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik, meka disebut

divalen. IgG merupakan antibodi dominan pada respon sekunder dan menyusun

pertahanan yang penting melawan bakteti dan virus. Ini merupakan satu-satunya

antibodi yang mampu melintasi plasenta,oleh karena itu merupakan

imunoglobulin yang paling banyak ditemukan pada bayi yang baru lahir.

Immunoglobulin ini yang paling banyak di dalam tubuh, dihasilkan dalam jumlah

besar ketika tubuh terpajan ulang ke antigen yang sama. Ia memberikan proteksi

utama pada bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu setelah lahir karena

IgG mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang dikeluarkan melalui cairan

kolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan menambah daya kekebalan.

IgG lebih mudah menyebar ke dalam celah-celah ekstravaskuler dan mempunyai

peranan utama menetralisis toksin kuman dan melekat pada kuman sebagai

persiapan fagosistosis serta memicu kerja system komplemen. Dikenal 4 subklas

yang disebut IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak pada rantai berat

(H) yang disebut 1, 2, 3 dan 4.

2.         Imunoglobulin A ( Ig A) disebut juga rantai –α (alpha).

Merupakan imunoglobulin utama pada hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air

mata serta sekresi traktus respiratorius, intestinal dan genital. Imunoglobulin

inimelindungi membran mukosa dari serangan bakteri dan virus. Tiap molekul

IgA terdiri atas dua unit H2L2 dan satu molekul terdidi atas rantai J dan komponen

sekresi, molekul yang disebut terakhir merupakan protein yang diturunkan dari

celah reseptor poli-Ig. Reseptor ini mengikat dimer IgA dan mempermudah

transpornya melintasi epitel mukosa. Beberapa bakteri (misalnya neisseria) dapat

merusak IgA1 dengan cara menghasilkan protase sehingga menghalangi imunitas

yang diperantarai antibodi pada permukaan mukosa

IgA dihasilkan paling banyak dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis

berkat kombinasi dengan suatu zat protein khusus, disebut secretory

component,oleh sel-sel dalam membrane mukosa. Imunoglobin yang dikeluarkan

secara selektif di dalam sekresi air ludah, keringat, air mata, lendir hidung,

kolostrum, sekresi saluran pernapasan dan sekresi saluran pencernaan. IgA yang

keluar dengan sekret juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma. Kehadirannya

dalam kolostrum (air susu pertama keluar pada mamalia yang menyusui)

membantu melindungi bayi dari infeksi gastrointestinal. Fungsi utama IgA adalah

untuk mencegah perlautan virus dan bakteri ke permukaan epitel. Fungsi IgA

setelah bergabung dengan antigen pada mikroorganisme mungkin dalam

pencegahan melekatnya mikroorganisme pada sel mukosa.

3.         Imunoglobulin M ( Ig M) disebut juga rantai –µ (mu)

IgM adalah antibodi pertama yang bersirkulasi sebagai respons terhadap

pemaparan awal ke suatu antigen. Konsentrasinya dalam darah menurun secara

cepat. Hal ini secara diagnostik bermanfaat karena kehadiran IgM umumnya

mengindikasikan adanya infeksi baru oleh pathogen yang menyebabkan

pembentukannya. IgM terdiri dari lima monomer yang tersusun dalam struktur

pentamer. IgM berfungsi sebagai reseptor permukaan sel B untuk tempat antigen

melekat dan disekresikan dalam tahap-tahap awal respons sel plasma. IgM sangat

efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, dan karena timbulnya cepat

setelah infeksi dan tetap tinggal dalam darah maka IgM merupakan daya tahan

tubuh penting pada bakterimia.

Ini merupakan imunoglobulin yang efisien dalam proses aglutinasi

fiksasikomplemen dan reaksi antigen-antibodi lainnya serta penting juga dalam

menjadi pertahanan dalam melawan bakteri dan virus. Karena interaksi

imunoglobulin ini dengan antigen dapat melibatkan semua tempat pengikatan

antigen tersebut, maka imunonoglobulin ini mempunyai tingkat afinitas yang

paling tinggi dibandingkan dengan semua imunoglobulin lainnya.

4.         Imunoglobulin D ( Ig D) disebut juga rantai –δ (delta)

Imunoglobulin ini tidak mengaktifkan system komplemen dan tidak dapat

menembus plasenta. IgD terutama ditemukan pada permukaan sel B, yang

kemungkinan berfungsi sebagai suatu reseptor antigen yang diperlukan untuk

memulai diferensiasi sel-sel B menjadi plasma dan sel B memori. Ini juga terjadi

pada beberapa sel leukemia limfatik. Di dalam serum immunoglobulin ini hanya

terdapat dalam jumlah sedikit.

5.         Imunoglobulin E ( Ig E) disebut juga rantai –ε (epsilon)

Dihasilkan pada saat respon alergi seperti asma dan biduran. Peranan IgE belum

terlalu jelas. Di dalam serum, konsentrasinya sangat rendah, tetapi kadarnya akan

naik jika terkena infeksi parasit tertentu, terutama yang disebabkan oleh cacing.

IgE berukuran sedikit lebih besar dibandingkan dengan molekul IgG dan hanya

mewakili sebagian kecil dari total antibodi dalam darah. Daerah ekor berikatan

dengan reseptor pada sel mast dan basofil dan, ketika dipicu oleh antigen,

menyebabkan sel-sel itu membebaskan histamine dan zat kimia lain yang

menyebabkan reaksi alergi.

Regio Fc dari IgE terikat pada reseptor pada permukaan sel mast dan basofil. IgE

yang terikat ini bertindak sebagai reseptor antigen yang menstimulasi produksinya

sehingga terbentuk kompleks antigen-antibodi yang memicu terjadinya respon

alergi tipe cepat (anafilaksis) melalui pelepasan mediator. Pada orang dengan

hipersensivitas alergi yang diperantarai antibodi tersebut, IgE meningkat dengan

cepat dan IgE dapat terdapat pada sekresi eksternal. IgE serum juga meningkat

secara tipikal selama infeksi cacing.

Struktur dan fungsi IgG dapat dipecah oleh enzim pepsin dan papain

menjadi beberapa fragmen yang mempunyai sifat biologi yang khas. Perlakuan

dengan pepsin dapat memisahkan Fab2 dari daerah persambungan hinge (engsel).

Karena Fab2 adalah merupakan molekul bivalen sehingga ia dapat mempresipitasi

antigen. Enzim papain dapat memutus daerah hinge diantara CH1 dan CH2 untuk

membentuk dua fragmen yang identik dan dapat bertahan dengan reaksi antigen-

antibodi dan juga satu non-antigen-antibodi fragmen yaitu daerah fragmen

kristalisabel (Fc). Bagian Fc ini adalah glikosilat yang mempunyai banyak fungsi

efektor (yaitu: binding komplemen, binding dengan sel reseptor pada makrofag

dan monosit dan sebagainya) dan dapat digunakan untuk membedakan satu klas

antibodi dengan lainnya.

Sifat-sifat fisika dari lima kelas utama immunoglobulin

Nama (WHO) IgG IgA IgM IgD IgE

Angka sedimentasi7S

7S,9S,

11S*19S 7S 8S

Berat molekul

150.000

160.000

dan

dimmer

900.000 185.000 200.000

Jumlah unit 4-

peptida dasar1 1, 2* 5 1 1

Rantai berat (H) γ α μ Δ ε

Rantai ringan κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ

Susunan molekul

γ2κ2

γ2κ2

(α2κ2)1-2

(α2λ2) 1-2

(α2κ2) 2S*

(α2λ2) 2S*

(μ2κ2)5

(μ2λ2)5

δ2κ2

δ2λ 2 (?)

ε 2κ2

ε2λ 2

Valensi untuk

mengikat antigen2 2, 4 10 2 2

Konsentrasi serum

normal (mg/ml)8-16 1,4-4 0,5-2 0-0,4

17-450

**

% imunoglobulin

total80 13 6 0-1 0,002

% karbohidrat 3 8 12 13 12

* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S

** = 1ng = 10-9 g

Sifat-sifat biologi lima kelas utama immunoglobulin manusia

IgG IgA IgM IgD IgE

Sifat utama

Ig

terbanyak

dalam

cairan

tubuh

Ig utama

dalam

sekresi

Aglutinin

efektif

produksi

dini reaksi

imun

Terdapat

pada

permukaan

limfosit

bayi

Timbul

pada

infeksi

parasit,

penyebab

atopic

allergy

Ikatan

komplemen

+ - + - -

Tembus

plasenta

+ - - - -

Melekat

pada mast

cell dan sel

basofil

- - - - +

Daya

pelekatan

pada

makrofag

+ +/- - - -

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Unsur – unsur yang berperan dalam reaksi imunoglobulin :

1. Imuno globulin G (IgG)

2. Imuno globulin A (IgA)

3. Imuno globulin M (IgM)

4. Imuno globulin D (IgD)

5. Imuno globulin E (IgE)

3.2  Kritik dan Saran

Berdasarkan pembahasan dan kesimpulan yang telah duraikan, kami selaku

pemakalah mengharapkan saran dan kritik yang bersifat membangun baik bagi

pemakalah maupun masyarakat pada umumnya demi kesempurnaan pemyusunan

makalah selanjutnya

DAFTAR PUSTAKA

http://teknologilaboratoriumkesehatan.blogspot.com/2009/07/struktur-

imunoglobulin.html

A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University Press.

Surabaya.

http://id.wikipedia.org/wiki/Sel_B

http://id.wikipedia.org/wiki/Sel_T

http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html

http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistem-imun/fungsi-sistem-

imun

KATA PENGANTAR

Puji syukur penulis ucapkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan

rahmat dan karunia nya serta kesempatan sehingga penulis dapat menyelesaikan

makalah Imunoglobulin.

Makalah ini merupakan tugas Individu. Penulis mengucapkan terima kasih

kepada Dosen serta semua pihak yang ikut membantu dalam pembuatan makalah

ini, sehingga akhirnya makalah ini dapat terselesaikan. Penulis menyadari tidak

ada gading yang tak retak’’ penulis mohon maaf apabila terdapat kesalahan dalam

pembuatan makalah ini. Semoga makalah ini dapat bermanfaat dan menambah

ilmu pengetahuan kita semua.

Penulis juga mohon kritik dan saran dari pembaca demi kesempurnaan

makalah ini.

Raha, November 2013

Penulis

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR.............................................................................................i

DAFTAR ISI ...........................................................................................................ii

BAB I PENDAHULUAN

1.1  Latar Belakang..................................................................................................1

1.2  Tujuan...............................................................................................................2

BAB II PEMBAHASAN

A. pengertian Imunoglobulin..................................................................................3

B Struktur Imunoglobulin.......................................................................................3

C. Klasifikasi Imunoglobulin..................................................................................5

D. Antigen Binding sites dari Imunoglobulin..........................................................8

BAB III PENUTUP

3.1Kesimpulan............................................................................................13

3.2 Saran.....................................................................................................13

DAFTAR PUSTAKA............................................................................................14

TUGAS : INDIVIDU

MAKALAH IMUNOGLOBULIN

DI SUSUN OLEH:

NAMA : RATMA NINGSIH

NIM : 2013.IB.0030

TINGKAT : I A.

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA

KABUPATEN MUNA

2013/2014