1

BIOKIMIA PAPER

ASAM AMINO

Disusun oleh :

Kelompok 2

FRETA KIRANA BALLADONA 115040201111018

NOVITA INKA SARI W 115040201111019

HELMI RIZQULLAH 115040201111020

ARIF RAHMANDA 115040201111021

DANING EKA .S. 115040201111022

PROGRAM STUDI AGROEKOTEKNOLOGIFAKULTAS PERTANIAN

UNIVERSITAS BRAWIJAYAMALANG

2

DAFTAR ISI

Daftar Isi....................................................................................................................1

I.Pendahuluan............................................................................................................2

1.1 Latar Belakang.........................................................................................2

1.2 Rumnusan Masalah..................................................................................2

II.Pembahasan...........................................................................................................3

2.1 Struktur dan Manfaat Asam Amino........................................................3

- Manfaat Pada Manusia...................................................................5

- Manfaat Pada Tumbuhan...............................................................6

- Sumber Asam Amino.....................................................................6

2.2 Klasifikasi Asam Amino........................................................................7

2.3 Proses Metabolisme Asam Amino.......................................................28

Daftar Pustaka........................................................................................................33

BAB I

3

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus

fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia

seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)

yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat

asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino

bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa

pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi

zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak

dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu

sebagai penyusun protein.

Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Dengan kata lain

protein tersusun atas asam-asam amino yang saling berikatan.

1.2 Rumusan Masalah

Bagaimana struktur dan manfaat dari Asam Amino?

Bagaimana klasifikasi dari Asam Amino?

Bagaimana proses metabolism dari Asam Amino?

4

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Struktur dan manfaat Asam Amino

Asam amino merupakan turunan asam karboksilat yang mengandung gugus

amina. Jadi setiap molekul asam amino sekurang-kurangnya mengandung dua

buah gugus fungsional, yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH2).

Asam amino dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino

mengandung gugus -NH2 yang terikat pada atom C alfa (a), yaitu atom C yang

terikat pada gugus karboksil. Struktur asam amino secara umum adalah satu

atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2),

gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R,

dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu

asam amino dengan asam amino lainnya.

Gambar 1. Struktur asam amino

Semua asam amino yang ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama,

yaitu gugus karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang sama. Perbedaan

5

asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai samping yang

dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan

turunannya.

Gambar Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan

gugus karboksil di sebelah kanan.

Gambar 2. Struktur asam α-amino

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan

senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus

karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cαini, senyawa

tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping

tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino

bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika

nonpolar.

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

6

Gambar 3. Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam

bentuk zwitter-ion

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat

ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya

biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang

disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif

(terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan ristal

(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam

aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan

berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino

sebagai struktur ristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.

Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral

maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Manfaat asam amino pada manusia adalah :

1. Untuk membangun sel jaringan tubuh bayi yang lahir

2. Untuk mengganti sel-sel tubuh yang rusak.

3. Untuk membuat air susu, enzim dan hormon air susu.

4. Membuat protein darah. Karena dalan cairan darah harus terdapat protein

dalam jumlah  cukup yang berguna untuk mempertahankan tekanan osmose

7

darah. Karena bila kadar protein darah menurun atau berkurang akan terjadi

penumpukan air dalam jaringan tubuh manusia.

5. Untuk menjaga keseimbangan asam basa dari cairan tubuh. Hal ini

berhubungan dengan kimia faal tubuh. Protein diperlukan untuk mengikat

kelebihan asam atau basa dalam cairan tubuh, sehingga reaksi netral dari

cairan tubuh selalu dapat dipertahankan.

6. Sebagai pemberi kalori pada tubuh.

7. Untuk menurunkan kadar kolesterol darah hingga 35%.

Manfaat asam amino bagi tumbuhan antara lain :

 Asam amino berperan penting untuk pertumbuhan dan diferensiasi kalus.

Kalus adalah kumpulan sel-sel yang terbentuk dari sel-sel parenkhima yang

membelah secara terus menerus dan tidak terorganisir. Kebutuhan asam amino

untuk setiap tanaman berbeda-beda. Aspargin dan glutamin berperan dalam

metabolisme asam amino, karena dapat menjadi pembawa dan sumber ammonia

untuk sintesis asam-asam amino baru dalam jaringan. 

(Anonymousa,2012)

Sumber Asam Amino

Sumber-sumber asam amino yang berkualitas tinggi adalah protein hewani,

misalnya daging sapi, daging ayam, telur, produk susu (dairy product).

Kacang kedelai adalah sumber asam amino dengan kualitas yang hampir

menyamai protein hewani.

8

Gambar 4. Sumber asam amino berkulaitas tinggi

Protein nabati selain kedelai adalah sumber asam amino kualitas nomor dua.

Misalnya, alpukat, gandum, coklat, biji labu, dan kacang-kacangan, termasuk

kacang hijau, kacang tanah, dan kacang polong.

Buah, sayur, dan gelatin adalah sumber asam amino berkualitas rendah yang

berarti dapat melakukan fungsi dasarnya tetapi untuk waktu yang tidak lama.

(Isyulukhi, 2012)

2.2 Klasifikasi Asam Amino

Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam

sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino

esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi

diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin,

metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah

asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.

Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –

R) dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas

asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur

asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :

- Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin,

Valin, Leusin, Isoleusin.

9

- Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam

amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin.

- Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) :

Sistein dan metionin.

- Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus

R bermuatan negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate,

Glutamin.

- Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan

positif): Arginin, lisin, Histidin

- Yang mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin,

Triptofan.

- Asam imino : Prolin.

(Robert,2002)

Klasifikasi asam amino didasarkan atas:

1. pembentukannya di dalam tubuh

2. strukturnya.

10

Klasifikasi asam amino berdasarkan pembentukannya di dalam tubuh ditunjukkan

pada able

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat dibuat dalam

tubuh.

Sedangkan asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat

dalam tubuh.

Berdasarkan strukturnya, asam amino dikelompokkan menjadi 7 yaitu asam

amino dengan rantai samping yang :

1. Merupakan rantai karbon yang alifatik, misalnya glisin, alanin, valin, leusin

dan isoleusin.

2. Mengandung gugus hidroksil, misalnya serin dan threonin

3. Mengandung atom belerang, misalnya sistein, dan metionin

4. Mengandung gugus asam atau amidanya, misalnya asam aspartat, aspargin,

asam glutamate, dan glutamine.

5. Mengandung gugus basa, misalnya arginin, lisin, hidroksilisin dan histidin

6. Mengandung cincin aromatic, misalnya fenilalanin, tirosin dan triptofan.

7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino, misalnya prolin dan

hidroksi prolin

11

Uraian klasifikasi asam amino berdasarkan strukturnya diuraikan lebih detail

pada pembahasan berikut.

Beberapa rumus kimia asam amino adalah sebagai berikut:

Gambar 4. Rumus Kimia Asam Amino

(Poppy,1998)

12

13

TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO

No Nama Singkatan

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

13

14

15

16

Alanin (alanine)

Arginin (arginine)

Asparagin  (asparagine)

Asam aspartat (aspartic acid)

Sistein (cystine)

Glutamin (Glutamine)

Asam glutamat (glutamic acid)

Glisin (Glycine)

Histidin (histidine)

Isoleusin (isoleucine)

Leusin (leucine)

Lisin (Lysine)

Metionin (methionine)

Fenilalanin (phenilalanine)

Prolin (proline)

Serin (Serine)

Ala

Arg

Asn

Asp

Cys

Gln

Glu

Gly

His

Ile

Leu

Lys

Met

Phe

Pro

Ser

14

17

18

19

20

Treonin (Threonine)

Triptofan (Tryptophan)

Tirosin (tyrosine)

Valin (valine)

Thr

Trp

Tyr

Val

1. Alanin (Ala)

Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam

amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin)

meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan

sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling

banyak dipakai dalam protein setelah leusin

Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat

langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan

substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif

seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan

dalam daur alanina.

2. Arginin (Arg)

Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat

eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong

setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat

perkembangan atau kondisi kesehatan.

15

Gambar 5. Arginin

Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama

arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu

(dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan

biji kacang tanah.

Gambar 6. Cokelat dan kacang tanah

3. Asparagin (Asn)

16

Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus

karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan)

dalam pelarut air.

Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya

diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.

Gambar 7. Asparagin

Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga

kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam

sintesis amonia.

Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk

turunannya) kaya akan asparagina

4. Asam aspartat (Asp)

Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein.

Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi

aspartat pada satu gugus hidroksilnya.

Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam

karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.

17

Gambar 8. Asam Aspartat

Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf

otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa

ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

5. Sistein (Cys)

Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki

atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol

(dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S,

sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain

yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan

dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus

tiol.

Gambar 9. Sistein

18

Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang

bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi

secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta buluunggas.

Gambar 10. Sumber utama sistein

6. Glutamine (Gln)

Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode

genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan

mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional

amina.

Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang

berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi

nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim

glutamin sintetase atau GS.

Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot

dengan segera akibat latihan beban yang berat.

19

Gambar 11. Glutamin

7. Asam glutamate (Glu)

Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama

dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang

menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).

Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak

tergolong esensial.

Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat

ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat,

yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium

glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia

maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.

20

Gambar 12. Asam glutamat

8. Glisin (Gly)

Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana.

Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam

amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.

Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan

berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak

mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari

keseluruhan asam aminonya adalah glisina.

Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia

memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem

saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).

Gambar 13. Glisisn

9. Histidin (His)

Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein.

Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak.

Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam

sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.

21

Gambar 14. Histidin

10. Isoleusin (Ile)

Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh

DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan

esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada

sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat

Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer

seperti treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.

11. Leusin (Leu)

Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia

mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan

nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga

perombakan dan pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino

esensial bagi manusia.

12. Lisin (Lys)

Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang

dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi

manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka

22

bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra.

Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.

Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-

polongan kaya akan asam amino ini.

Gambar 15. Polong-polongan

13. Metionin (Met)

Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki

atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi,

yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA)

karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu

rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein

yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.

Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari

bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi,

ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang

putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang

merah, tahu, tempe).

23

Gambar 16. Sumber utama Metionina

14. Fenilalanin (Phe)

Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada

makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan

merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena.

Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa

yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada

sistem saraf otak.

Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari

tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau

fenilalaninemia atau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan

fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan

keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak

24

mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga

menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi

tubuh.

15. Prolin (Pro)

Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus

samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk

berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki

gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah

asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini

tidak tepat.

Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel

tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok

(misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan

osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam

imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.

16. Serine (Ser)

Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada

protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan

asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum

(berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun

1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.

Fungsi biologi dan kesehatan:

Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-

senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar

metabolit lain.

25

Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam

fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin,

tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan

senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada

enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya.

Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan

oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan

kekejangan dan kematian.

Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami

glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga

merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim

kinase pada saat transduksi signal pada eukariota

17. Treonin (Thr)

Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi

manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim

pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial

(secara gizi) bagi manusia.

Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada

treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis

metabolit sekunder.

Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan

biji wijen.

26

Gambar 17. Sumber Treonin

18. Tritofan (Trp)

Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat

esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam

amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di

alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).

Fungsi biologi dan kesehatan:

Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam

amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa

biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor

melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem

saraf) dan niasin (suatu vitamin).

19. Tirosin (Tyr)

Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama

kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki

satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang

umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer

struktur: para, meta, dan orto.

27

Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-

hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain

terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif

tinggi (keadaan stress).

Fungsi biologi dan kesehatan:

Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan

beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina).

Bagi manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin

yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin

dan epinefrin.

Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina

hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari

manajemen terhadap penyakit Parkinson.

Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan

baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.

Gambar 18. Tirosin

20. Valin (Val)

28

Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode

oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial.

Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).

Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak

bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk

seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan

posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada

hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat

oksigen secara efektif.

Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber

pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging,

telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang

tanah, wijen, dan lentil).

Gambar 19. Sumber Valina

(Hidayat,2012)

29

2.3 Proses Metabolisme Asam Amino

Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam tubuh makhluk

hidupyang diantaranya hewan dan manusia yang berguna untuk sebagai sumber

bahan utama pembentukan protein dalam tubuh. Kira-kira 75% asam amino

digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein

yang kita makan atau dari hasildegradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang

terdapat dalam makanan di cernadalam lambung dan usus menjadi asam-asam

amino yang diabsorpsi dan di bawa olehdarah ke hati. Protein dalam tubuh

dibentuk dari asam amino. Hati adalah organ tubuhdimana terjadi reaksi

Anabolisme dan Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik jugaterjadi dalam

jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal daritiga

sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel

danhasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur

konsentrasi asamamino dalam darah.

Proses metabolisme asam amino mendasari dan memberi pengaruh bagitubuh

juga zat lain yang terdapat pada tubuh. Prosesnya yang berkesinambungan juga

berkaitan dengan proses pembentukan bahan tertentu bagi kepentingan biologis

tubuh. Hal tersebut ini merupakan proses kontinu. Karena protein didalam tubuh

secara terus menerus diganti (protein turnover)

Proses Yang Terjadi Dalam Metabolisme Asam Amino

Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi

asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet

sertasintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino.S

edangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi

energi melalui siklusasam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil

sampingan pemecahanasam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-

asam amino.

30

Gambar 20. Jalur-jalur metabolik utama asam amino

Katabolisme Asam amino melalui reaksi umum asam amino. Asam

aminotidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau

terjadikekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akanmengg

unakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat danlipid,

asam amino memerlukan pelepasan gugus amin yang berasal dari

deaminasinitrogen _ 

Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan

gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam

amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan

deaminasi.

Transaminasi

      Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan

pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam

reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada

salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau

oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan

asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam

reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang

bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :

31

                                                                          

      Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang

dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase

merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin.

Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap

glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .

      Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan

sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat

sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya

merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi

metabolisme yang lain.

  

Deaminasi Oksidatif

      Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat.

Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami

proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai

katalis.

      Asam glutamat + NAD+                a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

      Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk

NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+

sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir

32

proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang

penting dalam metabolisme asam amino oksidase danD-asam oksidase.

Gambar 21. Deminasi oksidatif

33

Amonia merupakan senyawa yang sangat toksik bagi manusia sehinggaharus

dibuang atau dikeluarkan. Amonia yang dihasilkan bakteri enterik diserapke

dalam darah vena porta yang dengan demikian darah ini mengandung

amoniadengan kadar yang lebih tingi dibandingkan darah sistemik. Kadar urea

normal dalam tubuh adalah 10-20 µg/dL. 

Karena hati yang sehat akan segeramengeluarkan amonia ini dari dalam darah 

porta, maka darah perifer padahakekatnya tidak mengandung amonia. Hal ini san

gat penting karena amoniadengan jumlah renik sekalipun akan bersifat toksik bagi

sistem saraf pusat.

Jikadarah porta tidak mengalir lewat hati, maka amonia dapat meningkat hing

ga mencapai kadar yang toksik dalam darah sistemik. Keadaan ini terjadi setelah

fungsi hati mengalami gangguan yang berat atau setelah adanya hubungankolater

al antara vena porta dan vena sistemik sebagaimana terjadi pada keadaansirosis.

Gejala intoksikasi amonia mencakup tremor, bicara yang pelo, penglihatankabur,

dan pada kasus-kasus yang berat, koma, serta kematian. Gejala-gejala ini

menyerupai gejala pada sindrom koma hepatikum yang terjadi ketika kadar amo-

nia darah dan otak mengalami kenaikan. Penanganana keadaan inimenekankan pa

da tindakan yang bertujuan untuk menurunkan kadar amoniadarah.

Di otak, amonia akan berikatan dengan α -ketoglutarat dan menghasilkan

glutarat. Akibatnya otak akan kehabisan α -ketoglutarat yang penting pada

sikluskrebs. Hal ini menyebabkan kegagalan siklus krebs atau TCA yang penting

untuk memproduksi ekivalen pereduksi (NADH dan FADH 2) yang dapat

menghasilkanATP di rantai respirasi mitokondria, sehingga menyebabkan

kekurangan produksienergi. Proses yang terjadi di dalam hati tersebut selanjutnya

disebut sebagai siklus urea.

(Anonymousb,2012)

34

Daftar Pustaka

Anonymousa. 2012. Struktur Asam Amino.

http://kimiadahsyat.blogspot.com/2009/07/struktur-asam-amino-dan-zwitter-

ion.html Di akses 11 Mei 2012

Anonymousb. 2012. Proses Metabolisme Asam Amino.

http://static.schoolrack.com/files/14204/34774/6metabolisme_asam_amino.doc

Di akses 12 Mei 2012

Hidayat, Enjang Hernandi. 2012. Asam Amino Komponen Penyusun Protein.

http://hernandhyhidayat.wordpress.com/asam-amino-komponen-penyusun-

protein/ Di akses 13 Mei 2012

Isyulukhi, Atok. 2012. Bahan Makanan dan Zat Makanan.

http://blog.uin-malang.ac.id/atuks/2011/01/07/bahan-makanan-dan-zat-

makanan/ Di akses 13 Mei 2012

Robert K. Murray, et all., 2002, BIOKIMIA HARPER, ECG, Jakarta.

Poppy Kumala, 1998, KAMUS KEDOKTERAN DORLAND, ECG, Jakarta.