Post on 14-Dec-2015
description
Kepentingan Biomedis Enzim Enzim merupakan polimer biologis yang
penting untuk mengkatalisasi reaksi kimia yang dibutuhkan oleh sel makhluk hidup
Keberadaan, ketersediaan enzim mutlak perlu dalam kuantitas yang seimbang dan kerja yang optimal
Kerja enzim dalam sel
Penting pada proses pemecahan nutriens sebagai bahan sumber energi dan pembangun sel tubuh.
Penting sebagai peyusun bahan tersebut menjadi bahan-bahan pembangun sel tubuh seperti protein, DNA, sel membren, jaringan
Penting sebagai pengatur pergerakan energi pada motilitas sel dan kontraksi otot
Enzim dapat berkurang, baik kuantitasnya maupun kinerjanya. Contohnya pada anak-anak dengan malnutrition; enzim-enzim untuk penyerapan nutrien di usus halus mereka jauh berkurang dibanding kondisi normal
Enzim sebagai katalisis
Enzim mengkatalisis satu atau lebih substrat menjadi satu atau lebih produk
Jadi bisa:A BA + C BA B+C … (dst)
Enzim tidak ikut bereaksiPada umumnya bersifat spesifik substrat
dan spesifik reaksinya
Klasifikasi Enzim
Secara sederhana ….penambahan akfiran _ase, misalnya bekerja pada protein salah satunya protease
Kemudian dilanjutkan mekanisme kerjanya, misalnya dehidrogenase , mengeluarkan atom hidrogen
Namun semakin banyak enzim ditemukan, semakin banyak penamaan..sehingga disusun oleh IUB (Internal Union of Biochemist) sehingga setiap enzim memiliki nama sendiri dan penomoran sendiri berdasarkan reaksi yang dikatalisasi dan substrat yang bereaksi
Ada dikenal 6 kelompok enzim berdasarkan reaksinya
Klasifikasi Enzim
1. Oksidoreduktase : proses oksidasi dan reduksi
2. Transferase : memidahkan gugus molekul dari molekul donor ke akseptor, contoh gugus metil dan glikosil
3. Hidrolase : mengkatalisasi pemisahan hidrolisis dari ikatan C-C, C-O, C-N, P-O dan ikatan lain, termasuk ikatan asam anhidrida
Klasifikasi enzim
4. Liase : Mengkatalisasi pemecahan ikatan C-C, C-O, C-N dan ikatan lain dengan mengurangi, menhasilkan ikatan rangkap maupun menambah adanya ikatan rangkap
5. Isomerase : mengkatalisasi perubahan geometrik ataupun struktural pada suatu molekul
6. Ligase : mengkatalisasi penggabungan dua molekul, penggabungan hidrolisis gugus pirophosporil ATP tau nukleosida triphosfat yang sejenis.
Banyak enzim mengandung molekul nonprotein ataupun logam yang ikut berpartisipasi dalam proses pengikatan substrat ataupun katalisis
Group prostetik : ditandai dengan ikatan yang stabil dan tergabung dalam enzim membentuk konformasi dengan ikatan kovalen maunpun non kovalen
Contohnya, piridoksal fosfat, flavin mononukleotida (FMN), falvin dinukleotida (FAD), tiamin pirofosfat, biotin, dan ion logam Co, Cu, Mg, Mn, Se, Fe, Zn
Ko-faktor : berbeda dengan group prostetik, ikatannya tidak stabil dan terikat secara sementara ke substrat ataupun produk. Sehingga untuk dapat bereaksi, enzim harus memiliki cukup ko-faktor dilingkungan sekelilingnya.
paling banyak berupa ion logam . Ko-enzim : berperanan dalam proses “Shuttle”
substrat dari tempat asal ke tempat reaksi ataupu produk dari tempat dihasilkan ke tempat penggunaan. Ikatan dengan ko-enzim juga dapat menstabilkan substrat
Sebagian besar group prostetik, ko-faktor dan ko-enzim adalah derivat vitamin B, seperti nikotinamida dan riboflavin yang merupakan komponen ko-enzim FMN dan FAD.
MEKANISME KATALISASI ENZIM
Katalisis dengan proksimitas : semakin banyak molekul dan semakin dekat jarak…maka kemungkinan untuk bereaksi lebih tinggi
Katalisis dengan reaksi asam ataupun basa : gugus prostetik dapat bersifat asam (menyumbang ion H+) ataupun basa (menyumbang ion OH-)
Katalisasi dengan tekanan/regangan:Enzim dapat mengikat substrat dalam posisi yang menghasilkan regangan sehingga akan memutuskan atau melemahkan ikatan substrat tersebut
MEKANISME KATALISASI ENZIM
Katalisasi kovalen : pada reaksi ini enzim berikatan lebih dahulu dengan substrat menjadi molekul yang lebih aktif, ikatan ini bersifat sementara dan setelah reaksi selesai enzim akan kembali ke bentuk semula
Masih banyak mekanisme selain 4 mekanisme umum di atas, satu enzim bisa melaksanakan lebih dari satu mekanisme
PROSES KERJA ENZIM
Emil Fischer : teori Lock and Key kelemahan teori ini : enzim tidak
rigid….. tapi dynamis Daniel Koshland: induced fit model substrat mengakibatkan perubahan
konformasi enzim
Residu katalitik sangat dijaga kelestariannya oleh makhluk hidup. Enzim yang memiliki banyak residu katalitik yang sama dinamakan enzim homolog
Isoenzim : enzim yang mengkatalisasi reaksi yang sama
http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072495855/student_view0/chapter2/animation__how_enzymes_work.html
Enzim Kinetik
Enzim menurunkan energi aktivasi reaksi, tapi tidak mempengaruhi Keq reaksi (Konstanta kesetimbangan)
A + B C + D Keq = [C][D] [A][B]
Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim Temperatur - Peningkatan temperatur akan meningkatkan
terjadinya reaksi dengan peningkatan energi kinetik molekul dan frekuensi reaksi molekul
- Q10(Koefisien temperatur) yaitu percepatan rekasi yang terjadi setiap kenaikan suhu 10°C…. (pada umumnya bernilai 2)
- Temperatur yang tinggi juga dapat membuat hilangnya ikatan nonkovalen, sehingga situs katalitik enzim rusak, atau lipatan protein akan terurai (denaturasi)
Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim
pH : ion H+ atau OH- akan mempengaruhi ikatan situs katalitik enzim. Jika pH tidak sesuai maka akan terjadi reaksi antar ion tersebut dengan situs katalitik sehingga mengakibatkan perubahan bentuk dimensi situs katalitik enzim maupun substrat sendiri
Konstanta Michaelis Menten Yaitu konsentrasi substrat pada saat
kecepatan reaksi mencapau seterngah reaksi maksimumpada konsentrasi enzim tertentu.
Inhibitor
Kompetitif inhibitor biasanya menyerupai substrat : menurunkan jumlah enzim bebas yang tersedia untk berikatan dengan substrat.
Non Kompetitif Inhibitor merubah bentuk situs katalitik enzim : bisa secara permanen merusak enzim
Regulasi Aktivitas Enzim
Enzim : Fungsi katalitik site Sintesis enzim Degradasi enzim
Feedback regulation/feedback inhibition Feedback regulation : seluruh mekanisme. Feedback inhibition : menghambat.
Regulasi Aktivitas Enzim
Fungsi second messenger : seperti hormon
Kovalen regulator : enzim bisa disintesis dalam keadaan inaktif, setelah berpasangan dengan kovalen regulator dapat menjadi aktif (proses dapat berjalan sebaliknya)
Mekanisme regulator : seperti partial proteolisis ataupun fosforilisasi. Dapat berlangsung reversibel maupun irreversibel.