ENZIMBLOK VIII, FK UNRI2008-2009dr. Enikarmila Asni, MMedEd, MBiomed

Kepentingan Biomedis Enzim Enzim merupakan polimer biologis yang

penting untuk mengkatalisasi reaksi kimia yang dibutuhkan oleh sel makhluk hidup

Keberadaan, ketersediaan enzim mutlak perlu dalam kuantitas yang seimbang dan kerja yang optimal

Kerja enzim dalam sel

Penting pada proses pemecahan nutriens sebagai bahan sumber energi dan pembangun sel tubuh.

Penting sebagai peyusun bahan tersebut menjadi bahan-bahan pembangun sel tubuh seperti protein, DNA, sel membren, jaringan

Penting sebagai pengatur pergerakan energi pada motilitas sel dan kontraksi otot

Enzim dapat berkurang, baik kuantitasnya maupun kinerjanya. Contohnya pada anak-anak dengan malnutrition; enzim-enzim untuk penyerapan nutrien di usus halus mereka jauh berkurang dibanding kondisi normal

Enzim sebagai katalisis

Enzim mengkatalisis satu atau lebih substrat menjadi satu atau lebih produk

Jadi bisa:A BA + C BA B+C … (dst)

Enzim tidak ikut bereaksiPada umumnya bersifat spesifik substrat

dan spesifik reaksinya

Spesifik substrat

Klasifikasi Enzim

Secara sederhana ….penambahan akfiran _ase, misalnya bekerja pada protein salah satunya protease

Kemudian dilanjutkan mekanisme kerjanya, misalnya dehidrogenase , mengeluarkan atom hidrogen

Namun semakin banyak enzim ditemukan, semakin banyak penamaan..sehingga disusun oleh IUB (Internal Union of Biochemist) sehingga setiap enzim memiliki nama sendiri dan penomoran sendiri berdasarkan reaksi yang dikatalisasi dan substrat yang bereaksi

Ada dikenal 6 kelompok enzim berdasarkan reaksinya

Klasifikasi Enzim

1. Oksidoreduktase : proses oksidasi dan reduksi

2. Transferase : memidahkan gugus molekul dari molekul donor ke akseptor, contoh gugus metil dan glikosil

3. Hidrolase : mengkatalisasi pemisahan hidrolisis dari ikatan C-C, C-O, C-N, P-O dan ikatan lain, termasuk ikatan asam anhidrida

Klasifikasi enzim

4. Liase : Mengkatalisasi pemecahan ikatan C-C, C-O, C-N dan ikatan lain dengan mengurangi, menhasilkan ikatan rangkap maupun menambah adanya ikatan rangkap

5. Isomerase : mengkatalisasi perubahan geometrik ataupun struktural pada suatu molekul

6. Ligase : mengkatalisasi penggabungan dua molekul, penggabungan hidrolisis gugus pirophosporil ATP tau nukleosida triphosfat yang sejenis.

Banyak enzim mengandung molekul nonprotein ataupun logam yang ikut berpartisipasi dalam proses pengikatan substrat ataupun katalisis

Group prostetik : ditandai dengan ikatan yang stabil dan tergabung dalam enzim membentuk konformasi dengan ikatan kovalen maunpun non kovalen

Contohnya, piridoksal fosfat, flavin mononukleotida (FMN), falvin dinukleotida (FAD), tiamin pirofosfat, biotin, dan ion logam Co, Cu, Mg, Mn, Se, Fe, Zn

Ko-faktor : berbeda dengan group prostetik, ikatannya tidak stabil dan terikat secara sementara ke substrat ataupun produk. Sehingga untuk dapat bereaksi, enzim harus memiliki cukup ko-faktor dilingkungan sekelilingnya.

paling banyak berupa ion logam . Ko-enzim : berperanan dalam proses “Shuttle”

substrat dari tempat asal ke tempat reaksi ataupu produk dari tempat dihasilkan ke tempat penggunaan. Ikatan dengan ko-enzim juga dapat menstabilkan substrat

Sebagian besar group prostetik, ko-faktor dan ko-enzim adalah derivat vitamin B, seperti nikotinamida dan riboflavin yang merupakan komponen ko-enzim FMN dan FAD.

MEKANISME KATALISASI ENZIM

Katalisis dengan proksimitas : semakin banyak molekul dan semakin dekat jarak…maka kemungkinan untuk bereaksi lebih tinggi

Katalisis dengan reaksi asam ataupun basa : gugus prostetik dapat bersifat asam (menyumbang ion H+) ataupun basa (menyumbang ion OH-)

Katalisasi dengan tekanan/regangan:Enzim dapat mengikat substrat dalam posisi yang menghasilkan regangan sehingga akan memutuskan atau melemahkan ikatan substrat tersebut

MEKANISME KATALISASI ENZIM

Katalisasi kovalen : pada reaksi ini enzim berikatan lebih dahulu dengan substrat menjadi molekul yang lebih aktif, ikatan ini bersifat sementara dan setelah reaksi selesai enzim akan kembali ke bentuk semula

Masih banyak mekanisme selain 4 mekanisme umum di atas, satu enzim bisa melaksanakan lebih dari satu mekanisme

Contoh : enzim kemotripsin

PROSES KERJA ENZIM

Emil Fischer : teori Lock and Key kelemahan teori ini : enzim tidak

rigid….. tapi dynamis Daniel Koshland: induced fit model substrat mengakibatkan perubahan

konformasi enzim

Residu katalitik sangat dijaga kelestariannya oleh makhluk hidup. Enzim yang memiliki banyak residu katalitik yang sama dinamakan enzim homolog

Isoenzim : enzim yang mengkatalisasi reaksi yang sama

http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072495855/student_view0/chapter2/animation__how_enzymes_work.html

Enzim Kinetik

Enzim menurunkan energi aktivasi reaksi, tapi tidak mempengaruhi Keq reaksi (Konstanta kesetimbangan)

A + B C + D Keq = [C][D] [A][B]

Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim Temperatur - Peningkatan temperatur akan meningkatkan

terjadinya reaksi dengan peningkatan energi kinetik molekul dan frekuensi reaksi molekul

- Q10(Koefisien temperatur) yaitu percepatan rekasi yang terjadi setiap kenaikan suhu 10°C…. (pada umumnya bernilai 2)

- Temperatur yang tinggi juga dapat membuat hilangnya ikatan nonkovalen, sehingga situs katalitik enzim rusak, atau lipatan protein akan terurai (denaturasi)

Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim

pH : ion H+ atau OH- akan mempengaruhi ikatan situs katalitik enzim. Jika pH tidak sesuai maka akan terjadi reaksi antar ion tersebut dengan situs katalitik sehingga mengakibatkan perubahan bentuk dimensi situs katalitik enzim maupun substrat sendiri

Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim

Konsentrasi substrat

Konstanta Michaelis Menten Yaitu konsentrasi substrat pada saat

kecepatan reaksi mencapau seterngah reaksi maksimumpada konsentrasi enzim tertentu.

Konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi

Inhibitor

Kompetitif inhibitor biasanya menyerupai substrat : menurunkan jumlah enzim bebas yang tersedia untk berikatan dengan substrat.

Non Kompetitif Inhibitor merubah bentuk situs katalitik enzim : bisa secara permanen merusak enzim

Regulasi Aktivitas Enzim

Substrat

Regulasi Aktivitas Enzim

Enzim : Fungsi katalitik site Sintesis enzim Degradasi enzim

Feedback regulation/feedback inhibition Feedback regulation : seluruh mekanisme. Feedback inhibition : menghambat.

Regulasi Aktivitas Enzim

Fungsi second messenger : seperti hormon

Kovalen regulator : enzim bisa disintesis dalam keadaan inaktif, setelah berpasangan dengan kovalen regulator dapat menjadi aktif (proses dapat berjalan sebaliknya)

Mekanisme regulator : seperti partial proteolisis ataupun fosforilisasi. Dapat berlangsung reversibel maupun irreversibel.