My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

17
My little Diary Minggu, 02 November 2014 laporan praktikum biokimia enzim I. Judul : Uji Enzim II. Tujuan : Kegiatan 1 : untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim. Kegiatan 2 : untuk membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim. Kegiatan 3 : untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu substrat (amilum). Kegiatan 4 : untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim. Kegiatan 5 : untuk membuktikan adanya pigmenpigmen dalam empedu. Kegiatan 6 : untuk membuktikan adanya asam empedu dalam larutan empedu. III. Landasan Teori Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. Sekarang, kirakira lebih dari 2.000 enzim telah teridentifikasi, yang masingmasing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam system hidup. Sintesis enzim terjadi didalam sel dan sebagian nesar enzim dapat diperoleh dari ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya. Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organic sederhana yang umumnya dapat mengkatalisis berbagai reaksi kimia. Enzim memepunyai spesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Pada umumnya, suatu enzim hanya mengkatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu substrat tertentu. Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa tanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadaan biasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya sedikit katalisator nonbiologi yang dilengkapi sifatsifat demikian. Enzim merupakan unit fungsional dari metabolism sel. Enzim bekerja dengan urutan urutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi dari reaksi yang sangat sederhan seperti replikasi kromosom sampai ke reaksi yang sangat rumit, misalnya yang menguraikan molekul nutrient, menyimpan dan mengubah energy kimiawi. Masingmasing reaksi dikatalisis oleh sejenis enzim tertentu. Diantara sejumlah enzim tesebut, ada sekelompok enzim yang disebut enzim pengatur. Enzim dapat mengenali berbagai isyarat metabolis yang diterima. Melalui aktivitasnya, enzim pengatur mengkoordinasikan system enzim dengan baik, sehingga menghasilkan hubungan harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolis yang berbeda. Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat menimbulkan penyakit. Semua enzim pada hakikatnya adalah protein. Beberapa diantaranya mempunyai struktur agak sederhana sedangkan sebagian besar lainnya memiliki struktur rumit. Naun, kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein, yang disebut kofaktor. Suatu kofaktor dapat berupa ion logam sederhana seperti Fe 2+ atau Cu 2 , tetapi dapat pula berupa molekul organic kompleks yang disebut koenzim. Bagian protein dari enzim disebut apoenzim. Kemudian gabungan apoenzim dan kofaktornya sehingga enzim menjad aktif disebut holoenzim. Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi enam golongan utama yaitu: riski angesti Ikuti 2 Lihat profil lengkapku Mengenai Saya 2014 (8) November (6) about Oriolus chinensis uji sensitivas antibiotika terhadap mikroba lapora... laporan praktikum biokimia enzim laporan praktikum biokimia protein laporan praktikum biokimia uji lipid laporan praktikum biokimia karbohidrat Februari (2) Arsip Blog 1 Lainnya Blog Berikut» [email protected] Dasbor Keluar

description

laporan biokimia

Transcript of My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

Page 1: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

My little Diary

Minggu, 02 November 2014

laporan praktikum biokimia enzim

I. Judul : Uji Enzim

II. Tujuan :Kegiatan 1 : untuk mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.Kegiatan 2 : untuk membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas

enzim.Kegiatan 3 : untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu

substrat (amilum).Kegiatan 4 : untuk mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.Kegiatan 5 : untuk membuktikan adanya pigmenpigmen dalam empedu.Kegiatan 6 : untuk membuktikan adanya asam empedu dalam larutan empedu.

III. Landasan TeoriEnzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup.

Sekarang, kirakira lebih dari 2.000 enzim telah teridentifikasi, yang masingmasing berfungsisebagai katalisator reaksi kimia dalam system hidup. Sintesis enzim terjadi didalam sel dansebagian nesar enzim dapat diperoleh dari ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.

Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organicsederhana yang umumnya dapat mengkatalisis berbagai reaksi kimia. Enzim memepunyaispesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yangdikatalisiskan. Pada umumnya, suatu enzim hanya mengkatalisis satu jenis reaksi dan bekerjapada suatu substrat tertentu. Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasatanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadaanbiasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya sedikit katalisator nonbiologi yangdilengkapi sifatsifat demikian.

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolism sel. Enzim bekerja dengan urutanurutan yang teratur dan mengkatalisis ratusan reaksi dari reaksi yang sangat sederhan sepertireplikasi kromosom sampai ke reaksi yang sangat rumit, misalnya yang menguraikan molekulnutrient, menyimpan dan mengubah energy kimiawi. Masingmasing reaksi dikatalisis olehsejenis enzim tertentu. Diantara sejumlah enzim tesebut, ada sekelompok enzim yang disebutenzim pengatur. Enzim dapat mengenali berbagai isyarat metabolis yang diterima. Melaluiaktivitasnya, enzim pengatur mengkoordinasikan system enzim dengan baik, sehinggamenghasilkan hubungan harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolis yang berbeda. Padakeadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat menimbulkan penyakit.

Semua enzim pada hakikatnya adalah protein. Beberapa diantaranya mempunyaistruktur agak sederhana sedangkan sebagian besar lainnya memiliki struktur rumit. Naun,kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein,

yang disebut kofaktor. Suatu kofaktor dapat berupa ion logam sederhana seperti Fe2+ atau

Cu2, tetapi dapat pula berupa molekul organic kompleks yang disebut koenzim. Bagianprotein dari enzim disebut apoenzim. Kemudian gabungan apoenzim dan kofaktornya sehinggaenzim menjad aktif disebut holoenzim.

Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi enam golonganutama yaitu:

riski angesti Ikuti 2

Lihat profil lengkapku

Mengenai Saya

2014 (8)

November (6)

about Oriolus chinensis

uji sensitivas antibiotika terhadapmikroba lapora...

laporan praktikum biokimia enzim

laporan praktikum biokimia protein

laporan praktikum biokimia uji lipid

laporan praktikum biokimiakarbohidrat

Februari (2)

Arsip Blog

1 Lainnya Blog Berikut» [email protected] Dasbor Keluar

Page 2: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

1. Oksidoreduktase: kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi dan reduksi.2. Transferase: kelompok enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan suatu gugus

dari suatu senyawa kepada senyawa lain.3. Hidrolase: kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis.4. Liase: kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan

rangkap.5. Isomerase: kelompok enzim yang mengkatalisis perubahan konformasi molekul

(isomerisasi).6. Ligase (sintetase): kelompok enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan

kovalen.Banyak factor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Beberapa diantaranya yang paling

penting adalah suhu, pH, konsentrasi enzim, dan konsentrasi substrat.a. Pengaruh suhu

Setiap enzim mempunyai suhu optimum, yaitu suhu dimana enzim memiliki aktivitasmaksimal. Enzim didalam tubuh manusia mempunyai suhu optimal sekitar 37ºC. dibawah atau di atas suhu optimum, aktivitas enzim menurun. Suhu mendekati titikbeku tidak merusak enzim, tetapi enzim tidak aktif. Jika suhu dinaikkan, makaaktivitas enzim meningkat. Namun, kenaikan enzim yang cukup besar dapatmenyebabkan enzim mengalami denaturasi dan mematikan aktivitas katalisnya.Sebaian enzim mengalami denaturasi pada suhu di atas 60ºC.

b. Pengaruh pHEnzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada pH sekitar 68. Setiap enzimmempuntai pH optimum yang khas. pH optimum enzim umumnya adalah sekitarpH jaringan di mana enzim berada. Beberapa enzim ada yang aktivitasnya padapH tinggi dan ada pula yang pada pH rendah. Misalnya, pepsin merupakan enzimpencernaan yang terdapat dalam usus halus dan memiliki pH 7,7. Pada pH jauhdiatas pH optimum, enzim akan mengalami denaturasi.

c. Pengaruh konsentrasi enzimPada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim akanmeningkatkan kecepatan reaksi enzimatis (V) berbanding lurus dengan konsentrasienzim (E) sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Padasaat setimbang, peningkatan knsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh.

d. Pengaruh konsentrasi substrat

Pada konsentrasi enzim yang tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan menaikkankecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap. Pada titikmaksimum semua enzim telah jenuh dengan substrat, sehingga penambahan substrat sudahtidak akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.

Gambar 1. Kurva pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzimEnzim, seperti protein lain, mempunyai berat molekul yang berkisar dari kira

kira 12.000 sampai lebih dari 1 juta. Oleh karena itu, enzim berukuran amat besardibandingkan dengan substrat atau gugus fungsional targetnya. Beberapa enzim hanyaterdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi selain residu asam amino.Akan tetapi enzim lain memerlukan tambahan komponen kimia bagi aktivitasnyakomponen ini disebut kofaktor. Kofaktor mungkin suatu molekul anorganik seperti ion

Fe2+, Mn2+ atau Zn2+ atau mungkin juga suatu molekul anorganik kompleks yangdisebut koenzim. Beberapa enzim membutuhkan baik koenzim maupun satu atau lebihion logam bagi aktivitasnya. Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam hanya

Page 3: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein, tetapi pada enzim lainsenyawa ini terikat kuat, atau terikat secara permanen yang dalam hal ini disebut gugusprostetik. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersamasamadengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. Koenzim dan ion logambersifat stabil sewaktu pemanasan, sedangkan bagian protein enzim akan terdenaturasioleh pemanasan (Lehninger, 1982).

Pada suhu sangat rendah, aktivitas enzim dapat terhenti secara reversible.Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energi kinetik enzim dan frekuensitumbukan antara molekul enzim dan substrat, sehingga enzim menjadi aktif. Pada suhu

di mana enzim masih aktif, umumnya kenaikan suhu 10oC menyebabkan kecepatanreaksi enzimatis bertambah 1,1 hingga 3,0 kali lebih besar. Pada suhu optimum,kecepatan reaksi enzimatis berlangsung maksimal. Bila suhu terus ditingkatkan, makaenzim akan mengalami denaturasi, sehingga aktivitas katalitiknya terhenti. Sebagian

besar enzim memiliki suhu optimum 30oC s.d. 40oC dan mengalami denaturasi secara

irreversible pada pemanasan di atas suhu 60oC (Yazid, 2006). Enzim bekerja padakisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macampH yang berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitasmaksimum antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi enzimatik mencapaipuncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH optimum yang sangatrendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. Pada pH yang jauh di luar pHoptimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupunsubstrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidakdapat berikatan dengan substrat. Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu danumumnya tergantung pada pH lingkungannya. Enzim menunjukkan aktivitas maksimalpada pH optimum, umumnya antara pH 6 s.d. 8,0. Jika pH lebih rendah atau lebihtinggi daripada pH optimum, maka dapat menyebabkan enzim mengalami denaturasisehingga menurunkan aktivitasnya.

Terjadinya penurunan aktivitas enzim dapat dilihat dari hasil hidrolisis substratyang dikatalisis. Misalnya, amilum terhidrolisisi menjadi maltosa atau glukosa. Hasilhidrolisis dapat dibuktikan dengan uji Benedict. Bila positif, berarti amilum terhidrolisis,sehingga dapat diasumsikan enzim memiliki aktivitas tinggi. Sebaliknya, bila hasilnyanegatif, berarti amilum tidak terhidrolisis karena enzim tidak aktif atau mengalamipenurunan aktivitas (Yazid, 2006).Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim ecara singkat

akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume ataukonsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalis.Hal ini dapat dilihat dari perbedaan warna yang terjadi melalui uji iodium atau adanya endapanyang terbentuk melalui uji benedict.

Pada konsentrasi enzim yang tetap penambahan konsentrasi substrat akan menaikkankecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tepat. Penambahansubstrat setelah kecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi, sebab telah melampaui titikjenuh.

Empedu mengandung bermacammacam pigmen. Pigmen empedu yang utama adalahbiliverdin yang berwarna hijau dan bilirubin yang berwarna jingga atau kuning coklat. Oksidasipigmenpigmen empedu oleh oksidator kuat seperti HNO3 akan menghasilkan turunan

senyawa yang berwarna. Misalnya:Messobiliverdin : hijaubiruMesobirubin : kuningMesobilisianin : biruungu atau violet

Di dalam empedu, asamasam empedu, seperti asam kholat dan asam kenodeokikolatterutama sebagai garamnya, merupakan turunan senyawa aromatic kompleks. Asam empedudengan furfural (dihasilkan dari dehidrasi karbohidrat oleh H2SO4 pekat) akan berkondensasi

membentuk senyawa berwarna (Yazid, 2006).

IV. Alat dan Bahan4.1 Kegiatan 1: Pengaruh Suhu Terhadap 4.2 Kegiatan 2 :Pengaruh pH Terhadap

Aktivitas Enzim Aktivitas Enzim4.1.1 Alat : 4.2.1 Alat :

1. Alat pemanas 1. Tabung reaksi

Page 4: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

2. Tabung reaksi 2. Pipet ukur3. Gelas kimia 3. Alat pemanas 4. Pipet ukur

4.1.2 Bahan: 4.2.2 Bahan :1. Larutan amilum 2% 1. Larutan amilum 2%2. Enzim amylase (saliva) 2. Enzim amilase3. Larutan iodium 3. Larutan HCl 0,4%,

pH=14. Larutan benedict 4. Aquades, pH=7

5. Larutan Na2CO3

1%,pH=9

6. Larutan iodium 7. Pereaksi benedict

4.3 Kegiatan 3 : Pengaruh Konsentrasi Enzim 4.4 Kegiatan 4 : Pengaruh KonsentrasiTerhadap Aktivitas Enzim Substrat Terhadap AktivitasEnzim

4.3.1 Alat : 4.4.1 Alat :1. Alat pemanas 1. Tabung reaksi2. Tabung reaksi 2. Pipet ukur3. Pipet ukur 4. Gelas beker5. Pipet tetes

4.3.2 Bahan : 4.4.2 Bahan :1. Larutan amilum 2% 1. Larutan amilum 2%2. Enzim amilase 2. Enzim amilase3. Larutan iodium 3. Larutan iodium4. Pereaksi benedict 4. Pereaksi benedict

4.5 Kegiatan 5 : Uji Gmelin 4.6 Kegiatan 6 : Uji Pettenkofer4.5.1 Alat : 4.6.1 Alat :

1. Tabung reaksi 1. Tabung reaksi2. Pipet tetes 2. Pipet tetes3. Gelas beker 3. Gelas beker

4.5.2 Bahan : 4.6.2 Bahan :1. Larutan empedu pekat (1:10) 1. Larutan empedu

pekat(1:10)

2. Larutan HNO3 pekat 2. Larutan sukrosa

5%3. Larutan iodium 3. Larutan H2SO4

pekat

V. Langkah Kerja5.1 Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim

1. Menyediakan 6 tabung reaksi yang bersih dan kering.2. Menambahkan 1 ml enzim amilase (saliva) pada setiap tabung dan memberi

label setiap tabung reaksi..3. Memasukkan tabung reaksi berlabel 1 dan 2 ke dalam gelas kimia yang berisi

es batu.4. Menyimpan tabung reaksi berlabel 3 dan 4 pada suhu kamar.5. Memasukkan tabung reaksi berlabel 5 dan 6 ke dalam gelas kimia yang berisi

air mendidih.6. Membiarkan masingmasing tabung pada tempatnya selama 5 menit.7. Menambahkan 2 ml amilum pada masingmasing tabung dan menunggu selama

15 menit.8. Melakukan uji Iodium (1 tetes reagent) pada tabung reaksi berlabel 1, 3, dan

Page 5: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

5.9. Melakukan uji Benedict (4 tetes reagent) pada tabung reaksi berlabel 2, 4,

dan 6.10. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada masingmasing uji.

5.2 Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim1. Menyediakan 6 tabung reaksi yang bersih.2. Memberi label setiap tabung reaksi.3. Menambahkan 2 ml larutan HCl 0,4% ke dalam tabung reaksi berlabel 1 dan

2.4. Menambahkan 2 ml aquades ke dalam tabung reaksi berlabel 3 dan 4.5. Menambahkan 2 ml larutan Na2CO3 0,1% ke dalam tabung reaksi berlabel 5

dan6. Menambahkan 2 ml amilum dan 1 ml enzim amilase (saliva) pada masing

masing tabung.7. Mencampurkan sampai homogen dan menunggu selama 15 menit.8. Melakukan uji Iodium (1 tetes reagent) pada tabung reaksi berlabel 1, 3, dan

5.9. Melakukan uji Benedict (4 tetes reagent) pada tabung reaksi berlabel 2, 4,

dan 6.10. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada masingmasing uji.

5.3 Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1, 2, dan 3

berturutturut diisi dengan enzim amylase: 0,5 ml; 1,0 ml; dan 1,5 ml.2. Menambahkan larutan amilum 2 ml ke dalam tiap tabung.3. Mencampur dengan baik, kemudian membiarkan selama 15 menit.4. Menguji dengan larutan iodium sebanyak 1 tetes dan pereaksi benedict

sebanyak 4 tetes.5. Mencatat dan mengemati perubahan yang terjadi.

5.4 Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim1. Menyediakan 4 tabung reaksi yang bersih, kemudian mengisi berturutturut

dengan larutan amilum: 1 ml, 2 ml, 4 ml, dan 6 ml.2. Menambahkan enzim amilase 1 ml ke dalam tiap tabung.3. Mencampur dengan baik, kemudian membiarkan selama 15 menit.4. Menguji dengan larutan iodium sebanyak 1 tetes dan pereaksi benedict

sebanyak 4 tetes.5. Mengamati dan mencatat perubahan yang terjadi.

5.5 Uji Gmelin1. Menyediakan 2 tabung reaksi yang bersih, kemudian mengisi tabung pertama

dengan 1 ml HNO3 pekat dan tabung kedua dengan 1 ml larutan iodium 0,5%..

2. Melalui dinding tabung yang dimiringkan, menambahkan secara hatihati 1 mllarutan empedu pada tiap tabung, sehingga kedua larutan tidak bercampur.

3. Memperhatikan terbetuknya warnawarna pada perbatasan antara kedua cairan.

5.7 Uji Pettenkofer1. Memasukkan 1 ml larutan empedu ke dalam tabung reaksi yang bersih dan

kering.2. Menambahkan 2 tetes larutan sukrosa 5%.3. Melalui dinding tabung yang dimiringkan, menambahkan secara hatihati 10 tetes

H2SO4 pekat, sehingga terbentuk dua lapisan cairan.

4. Memperhatikan terbentuknya cincin warna merah violet pada perbatasan antarakedua lapisan.

VI. Hasil dan Pembahasan6.1 HasilKegiatan Gambar Keterangan

Page 6: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

1. PengaruhSuhuTerhadapAktivitasEnzim

Pada tabung 1dan 2 diberi perlakuanditempatkan pada suhu

0oC. Pada tabung 3 dan4 diberi perlakuanditempatkan pada suhu

25oC. Pada tabung 5dan 6 diberi perlakuanditempatkan pada suhu

100oC.Tabung 1, 3, dan

5 diuji Iodium. Tabung2, 4, dan 6 diujiBenedict.

Tabung 1menghasilkan warna birutua, tabung 3menghasilkan warna birumuda, dan tabung 5menghasilkan warna birusangat tua.

Tabung 2 dan 6menghasilkan warna birumuda. Tabung 4menghasilkan warna birukehijauan.

NomorTabung

Suhu

(oC)

Perubahan Warna

Uji Iodium Uji Benedict

1 dan 2 0 Biru tua (+2) Biru muda3 dan 4 25 30 Biru muda (+1) Biru mendekati hijau5 dan 6 100 Biru sangat tua (+3) Biru

Gb. Setelah ditetesi Iodium

Gb. Setelah ditetesi Benedict

Page 7: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

2. PengaruhpHTerhadapAktivitasEnzim

Pada tabung 1 dan2 diberi perlakuanditempatkan pada pH =1. Pada tabung 3 dan 4diberi perlakuanditempatkan pada pH =7. Pada tabung 5 dan 6diberi perlakuanditempatkan pada pH =9.

Tabung 1, 3, dan 5diuji Iodium. Tabung 2,4, dan 6 diuji Benedict.

Tabung 1menghasilkan warna birutua, tabung 3menghasilkan warna birumuda, dan tabung 5menghasilkan warnabening.

Tabung 2, 4, dan 6menghasilkan warna birumuda.

NomorTabung

pHPerubahan Warna

Uji Iodium Uji Benedict1 dan 4 1,0 Biru tua Biru muda2 dan 5 7,0 Biru muda Biru muda3 dan 6 9,0 Bening Biru muda

3.PengaruhKonsentrasiEnzimTerhadapAktivitasEnzim

Pada uji benedict,ketiga tabung yangmasingmasing berisiamilase 0,5 ml, 1,0 ml,dan 1,5 ml menghasilkanwarna biru muda.Sedangkan pada ujiiodium, tabung yangberisi amilase 0,5 ml dan1,5 ml menghasilkanwarna biru tua dan padatabung yang berisiamilase1,0 mlmenghasilkan warnacoklat pekat.

Gb. Sebelum ditetesiiodium dan benedict

Gb. Setelah ditetesi Iodium

Gb. Setelah ditetesi Benedict

Page 8: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

No. KonsentrasiSubstrat

KonsentrasiEnzim

Perubahan warnaUji Iodium Uji

Benedict1 Amilum 2 ml Amilase 0,5 ml Biru tua Biru muda2 Amilum 2 ml Amilase 1,0 ml Coklat

pekatBiru muda

3 Amilum 2 ml Amilase 1,5 ml Biru tua Biru muda

4.PengaruhKonsentrasiSubstratTerhadapAktivitasEnzim

Pada uji benedict

tabung yang berisiamilum 1 ml dan 2 mlmenghasilkan warna birusedangkan pada tabungyang berisi amilum , 4ml, dan 6 mlmenghasilkan warna birubening. Pada uji iodium,tabung yang berisiamilum 1 ml, 4 ml, dan 6ml menghasilkan warnabiru pekat, sedangkanpada tabung yang berisiamilum 2 ml tidakterbentuk warna(bening).

Gb. Setelah ditetesi iodium dan benedict

Gb. Setelah diuji dengan iodium

Gb. Setelah diuji dengan benedict

Uji benedict Uji iodium

Page 9: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

No. KonsentrasiSubstrat

KonsentrasiEnzim

Perubahan warnaUji Iodium Uji Benedict

1 Amilum 1 ml Amilase 1 ml Biru pekat Biru kehijauan2 Amilum 2 ml Amilase 1 ml Bening Biru kehijauan3 Amilum 4 ml Amilase 1 ml Biru pekat Biru bening4 Amilum 6 ml Amilase 1 ml Biru pekat Biru bening

5. Uji Gmelin

Pada tabung 1yang berisi larutanempedu ditambahkandengan HNO3 pekat

menghasilkan warnahijau kebiruan, ungu,kuning. Sedangkan padatabung 2 yang berisilarutan empeduditambahkan larutaniodium 0,5%menghasilkan warnahijau tua.

Gb. Sebelum ditambahkan empedu

Gb. Setelah ditambahkan empedu

Page 10: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

Bahan Tabung 1 Tabung 2Larutan empedu 1 ml 1 mlLarutan HNO3 pekat 1 ml

Larutan iodium0,5%

1 ml

Hasil: perhatikanwarna yangterbentuk antarakedua lapisan

Hijau kebiruan, ungu,kuning.

Hijau tua

6. UjiPettenkofer

Pada ujipettenkofer, setelahditambahkan H2SO4

pekat positif terbentukcincin warna merahviolet

Bahan Tabung 1Larutan empedu 1 mlLarutan sukrosa 5% 2 tetesLarutan H2SO4 pekat 10 tetesHasil: cincin warna merahviolet (+/) +

Gb. Sebelum ditetesi sukrosa

Gb. Setelah ditetesi sukrosa

Gb. Setelah ditetesi sukrosa danH2SO4

Page 11: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

6.2 PembahasanBerdasarkan hasil praktikum di atas diperoleh pembahasan bahwa pada

percobaan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, tabung reaksi yang berisiamilum dan enzim amilase ditempatkan pada suhu yang berbedabeda. Dilakukanpula uji Iodium dan uji Benedict pada tabung reaksi seusai perlakuan. UjiIodium bertujuan membuktikan adanya polisakarida, dalam hal ini adalah amilum.Identifikasi ini didasarkan pada pembentukan kompleks adsorpsi berwarnaspesifik oleh polisakarida akibat penambahan iodium. Reaksi amilum denganIodium menghasilkan berwarna biru kehitaman. UjiBenedict bertujuan membuktikan adanya gula reduksi (monosakarida maupunoligosakarida). Pengujian ini berdasarkan gula yang mempunyai gugus aldehida

atau keton bebas mereduksi ion Cu2+ dalam suasana alakalis menjadi Cu+ yangmengendap sebagai Cu2O berwarna merah bata. Reaksi positif ditandai dengan

perubahan warna larutan menjadi hijau kekuningan, dan setelah dilakukanpemanasan terbentuk endapan berwarna merah bata, kepekatan warnasebanding dengan kandungan gula pereduksi yang ada (Yazid, 2006).Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, pada percobaan pengaruh suhuterhadap aktivitas enzim diperoleh hasil pengamatan bahwa pada pada tabung

reaksi berlabel 1 yang diberi perlakuan ditempatkan pada suhu es batu (≤0oC)setelah dilakukan uji Iodium didapatkan perubahan warna larutan menjadi biru tuadan diberi notasi +2, hal ini menunjukkan bahwa terdapatnya kandunganpolisakarida yang banyak. Pada tabung reaksi berlabel 2 yang juga diberi

perlakuan ditempatkan pada suhu es batu (≤0oC), setelah dilakukan uji Benedictdidapatkan perubahan warna larutan menjadi biru muda, hal ini menunjukkanbahwa terdapatnya sedikit kandungan monosakarida maupun oligosakarida. Padapada tabung reaksi berlabel 3 dan 4 diberi perlakuan ditempatkan pada suhu

ruangan (2530oC). Setelah dilakukan uji Iodium pada tabung reaksi berlabel 3,didapatkan perubahan warna larutan menjadi biru dan diberi notasi +1, hal inimenunjukkan bahwa terdapatnya sedikit kandungan polisakarida. Pada tabungreaksi berlabel 4, setelah dilakukan uji Benedict didapatkan perubahan warnalarutan menjadi biru kehijauan, hal ini menunjukkan bahwa terdapatnya banyakkandungan monosakarida maupun oligosakarida. Pada pada tabung reaksi

berlabel 5 dan 6 diberi perlakuan ditempatkan pada suhu air mendidih (±100oC).Setelah dilakukan uji Iodium pada tabung reaksi berlabel 5, didapatkanperubahan warna larutan menjadi biru sangat tua dan diberi notasi +3, hal inimenunjukkan bahwa terdapat kandungan polisakarida yang sangat banyak. Padatabung reaksi berlabel 6, setelah dilakukan uji Benedict didapatkan perubahanwarna larutan menjadi biru, hal ini menunjukkan bahwa terdapat sangat sedikitkandungan monosakarida maupun oligosakarida. Sangat disayangkan bahwapada uji Benedict yang dilakukan tidak disertai dengan pemanasan sehinggakandungan monosakarida maupun oligosakarida secara kuantitatif tidak dapatterlihat dengan jelas. Dari hasil pengamatan didapatkan pembahasan bahwa pada

tabung reaksi yang diberi perlakuan ditempatkan pada suhu es batu (≤0oC),mengandung banyak polisakarida dan sedikit monosakarida ataupunoligosakarida. Hal ini dikarenakan enzim dalam keadaan inaktif sehingga hanyasedikit terjadi ataupun bahkan tidak terjadi reaksi enzimatis antara enzim amilasedengan amilum. Pada tabung yang diberi perlakuan ditempatkan pada suhu

ruangan (2530oC), mengandung sedikit polisakarida dan sedikit monosakaridaataupun oligosakarida. Hal ini dikarenakan terjadi reaksi hidrolisis amilum(polisakarida) menjadi oligosakarida maupun monosakarida dengan bantuanenzim amilase. Pada tabung reaksi yang diberi perlakuan ditempatkan pada suhu

air mendidih (±100oC) mengandung polisakarida yang sangat banyak dankandungan monosakarida maupun oligosakarida yang sangat sedikit. Hal inidisebabkan karena pada suhu tersebut, struktur protein dalam enzim mengalamidenaturasi dan kehilangan sifat enzimatisnya sehingga reaksi hidrolisis amilumterjadi sangat sedikit ataupun bahkan tidak terjadi sama sekali. Pengaruh suhu

Page 12: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

terhadap aktivitas enzim amilase dapat dituliskan sebagai berikut. Pada suhu

rendah (≤0oC) sifat katalis enzim menjadi inaktif, sedangkan pada suhu tinggi

(±100oC) enzim menjadi terdenaturasi sehingga kehilangan fungsi enzimatisnya.

Pada suhu kamar (2530oC) terjadi aktivitas enzimatis yang cukup optimal.Rentang suhu optimum enzim amilase belum bisa ditentukan. Rentang suhuoptimal suatu enzim tidak dapat dilakukan hanya dengan perlakuan pada saturentang suhu nonekstrim saja, melainkan pada berbagai rentang suhu.

Pada percobaan pengaruh pH terhadap aktivitas enzim, tabung reaksiyang berisi amilum dan enzim amilase ditempatkan pada pH yang berbedabeda.Dilakukan pula uji Iodium dan uji Benedict pada tabung reaksi seusai perlakuan(Yazid, 2006). Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan, pada percobaanpengaruh pH terhadap aktivitas enzim diperoleh hasil pengamatan bahwa padapada tabung reaksi berlabel 1 dan 2 yang diberi perlakuan ditempatkan pada pHLarutan HCl 0,4% (pH=1). Setelah dilakukan uji Iodium pada tabung reaksiberlabel 1, didapatkan perubahan warna larutan menjadi biru tua, hal inimenunjukkan bahwa terdapatnya kandungan polisakarida (dalam hal ini amilum)yang banyak. Pada tabung reaksi berlabel 2, setelah dilakukan uji Benedictdidapatkan perubahan warna larutan menjadi biru muda, hal ini menunjukkanbahwa terdapatnya sedikit kandungan monosakarida maupun oligosakarida. Padapada tabung reaksi berlabel 3 dan 4 diberi perlakuan ditempatkan pada pHaquades (pH=7). Setelah dilakukan uji Iodium pada tabung reaksi berlabel 3,didapatkan perubahan warna larutan menjadi biru muda, hal ini menunjukkanbahwa terdapatnya sedikit kandungan polisakarida. Pada tabung reaksi berlabel4, setelah dilakukan uji Benedict didapatkan perubahan warna larutan menjadibiru muda, hal ini menunjukkan bahwa terdapatnya sedikit kandunganmonosakarida maupun oligosakarida. Pada pada tabung reaksi berlabel 5 dan 6diberi perlakuan ditempatkan pada pH Larutan Na2CO3 0,1% (pH=9). Setelah

dilakukan uji Iodium pada tabung reaksi berlabel 5, didapatkan perubahan warnalarutan menjadi bening, hal ini menunjukkan bahwa tidak terdapat kandunganpolisakarida. Pada tabung reaksi berlabel 6, setelah dilakukan uji Benedictdidapatkan perubahan warna larutan menjadi biru muda, hal ini menunjukkanbahwa terdapat sedikit kandungan monosakarida maupun oligosakarida. Sangatdisayangkan bahwa pada uji Benedict yang dilakukan tidak disertai denganpemanasan sehingga kandungan monosakarida maupun oligosakarida secarakuantitatif tidak dapat teramati dengan jelas. Berdasarkan referensi yang didapat,diketahui bahwa rentang pH optimum enzim amilase (ptialin) menyesuaikandengan pH rongga mulut yaitu antara 7,5 s.d. 8,0 (Josua, 2010). Dari hasilpengamatan didapatkan pembahasan bahwa pada tabung reaksi yang diberiperlakuan ditempatkan pada pH Larutan HCl 0,4% (pH=1), mengandungbanyak polisakarida dan sedikit monosakarida ataupun oligosakarida. Hal inidikarenakan enzim dalam kondisi pH yang jauh dari rentang pH optimum danmengalami denaturasi yang reverrsible (dapat balik). sehingga hanya sedikitterjadi ataupun bahkan tidak terjadi reaksi enzimatis antara enzim amilase denganamilum. Pada tabung yang diberi perlakuan ditempatkan pada pH aquades(pH=7), mengandung sedikit polisakarida dan sedikit monosakarida ataupunoligosakarida. Hal ini dikarenakan enzim dalam kondisi pH yang dekat darirentang pH optimum sehingga terjadi reaksi hidrolisis amilum (polisakarida)menjadi oligosakarida maupun monosakarida dengan bantuan enzim amilasesecara cukup optimum. Pada tabung reaksi yang diberi perlakuan ditempatkanpada Larutan Na2CO3 0,1% (pH=9), tidak mengandung polisakarida sama

sekali dan kandungan monosakarida maupun oligosakarida yang sedikit. Hal inidisebabkan karena kondisi pH tersebut dekat dengan rentang pH optimum danreaksi hidrolisis amilum dengan bantuan enzim amilase terjadi secara cukupoptimum. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim amilase dapat dituliskan sebagaiberikut. Rentang pH optimum dari enzim amilase (ptialin) menyesuaikan denganpH rongga mulut yaitu antara 7,5 s.d. 8,0 (Josua, 2010). Pada rentang pHoptimum tersebut, aktivitas enzimatis terjadi secara optimal. Pada pH rendahataupun pH tinggi yang jauh di luar dari rentang pH optimumnya aktivitasenzimatis berkurang bahkan tidak terjadi karena enzim mengalami denaturasi

Page 13: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

reverrsible (dapat balik). Dapat balik di sini dimaksudkan, enzim dapat aktifkembali apabila enzim memasuki kondisi pH optimum kembali.

Pada uji pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim, digunakan 3tabung yang berisi amilum dengan konsentrasi yang sama tetapi konsentrasi enzimamilasenya berbeda. Pada uji benedict, ketiga tabung yang masingmasing berisiamilum dengan konsentrasi amilase 0,5 ml, 1,0 ml, dan 1,5 ml menghasilkan warnabiru muda. Hal ini menunjukkan bahwa enzim amilase tidak bekerja secara optimaldalam menghodrolisis amilum yang ditandai dengan uji benedict yang negative.Akan tetapi, seharusnya pada uji benedict harus dilakukan pemasan agar hasilyang didapatkan lebih jelas. Pada uji iodium, tabung yang berisi amilum dengankonsentrasi amilase 0,5 ml dan 1,5 ml menghasilkan warna biru tua. Hal inimenunjukkan bahwa amilum tidak terhidrolisa dengan baik oleh enzim amilasemenjadi monosakarida. Sedangkan pada tabung yang berisi amilum dengankonsentrasi amilase1,0 ml menghasilkan warna coklat pekat. Hal ini menunjukkanbahwa enzim bekerja dengan baik dalam menghidrolisa amilum.

Pada uji pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzimmenggunakan konsentrasi enzim yang sama dengan konsentrasi amilum yangberbedabeda yaitu 1 ml, 2 ml, 4 ml, dan 6 ml. Pada saat di uji dengan iodium,tabung yang menggunakan konsentrasi amilum 2 ml menghasilkan warna bening. Adanya warna bening ini menunjukkan bahwa amilum terhidrolisis oleh enzimamilase. Sedangkan tabung yang menggunakan konsentrasi amilum 1 ml, 4 ml,dan 6 ml menghasilkan warna biru pekat. Semakin pekat warna yang dihasilkanmaka masih banyak amilum yang tidak terhidrolisis oleh enzim amilase. Hal initidak sesuai dengan landasan teori bahwa pada konsentrasi enzim yang tetap,penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatissampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap. Penambahan substrat setelahkecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi, sebab telah melampaui titik jenuhenzim (Yazid, 2006) . Pada saat di uji dengan benedict, tabung yang menggunakankonsentrasi amilum sebanyak 1 ml dan 2 ml menghasilkan warna biru kehijauan.Hal ini menunjukkan bahwa enzim bekerja dengan baik karena amilum telahterhidrolisis menjadi monosakarida sehingga bereaksi positif dengan benedict.Sedangkan pada tabung yang menggunakan konsentrasi amilum sebanyak 4 mldan 6 ml menghasilkan warna biru bening. Hal ini menunjukkan bahwa enzim tidakbekerja dengan baik karena amilum tidak terhidrolisis oleh enzim amilase sehinggatidak bereaksi positif dengan benedict. Seharusnya pada uji benedict dilakukanpemanasan terlebih dahulu agar hasilnya lebih baik.

Pada praktikum uji gmelin yang kami peroleh yaitu pada tabung yangberisi HNO3 yang telah ditetesi dengan 1 ml empedu pekat secara hati –hati

sehingga kedua larutan tidak bercampur menghasilkan warna dari bawah ke atasbening, orange, hijau kebiruan, ungu dan kuning,.Sedangkan pada tabung yangtelah berisi iodium yang telah ditetesi dengan 1 ml empedu pekat menghasilkanwarna hijau tua, hal ini menandakan adanya pigmen pigmen warna empedu padakedua tabung tersebut.

Pada praktikum uji pettenkofer kami memasukkan 1 ml larutan empedupekat, 2 tetes larutan sukrosa 5%, dan menuangkan 10 tetes H2SO4 pekat secara

perlahanlahan, dari hasil praktium tersebut diperoleh hasil yaitu bening, merahviolet, keemasan, dan coklat. pada batas antara kedua larutan terbentuk pembatascincin berwarna merahviolet. (Tutinaningsih, 2010)

VII. KesimpulanBerdasarkan pembahasan diperoleh kesimpulan bahwa pada uji pengaruh

suhu terhadap aktivitas enzim menunjukkan suhu berpengaruh terhadap aktivitas

enzim. Pada suhu rendah (≤0oC) sifat katalis enzim menjadi inaktif, sedangkan

pada suhu tinggi (±100oC) enzim menjadi terdenaturasi sehingga kehilangan fungsi

enzimatisnya. Pada suhu kamar (2530oC) terjadi aktivitas enzimatis yang cukupoptimal. Setiap enzim masingmasing memiliki rentang suhu optimum yang

berbedabeda, umumnya berkisar pada rentang suhu 2040oC.Pada uji pengaruh pH terhadap aktivitas enzim, pH berpengaruh terhadap

Page 14: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

aktivitas enzim. Setiap enzim masingmasing memiliki rentang pH optimum yangberbedabeda, sesuai dengan pH lingkungan tempat enzim bekerja. Pada pHrendah ataupun pH tinggi yang jauh di luar dari rentang pH optimumnya aktivitasenzimatis berkurang bahkan tidak terjadi karena enzim mengalami denaturasireverrsible (dapat balik).

Pada uji pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim, aktivitasenzim paling baik ditunjukkan pada konsentrasi amilum 2ml dengan konsentrasienzim amilase 1,0 ml. Pada uji pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitasenzim, aktivitas enzim yang paling baik ditunjukkan pada konsentrasi amilum 2mldengan konsentrasi enzim amilase 1 ml. Pada uji gmelin diketahui empedumengandung bermacam – macam pigmen. Pigmen empedu yang utama adalahbiliverdin yang berwarna hijau dan bilirudin yang berwarna jingga atau kuningcoklat. Oksidasi pigmen –pigmen empedu oleh oksidator kuat seperti HNO3 akan

menghasilkan turunan senyawa yang berwarna. Misalnya: Mesobiliverdin (biru

hijau), Mesobilirubin (kuning), Mesobilisianin (biru – ungu/violet). Pada ujipattenkofer, larutan sukrosa dengan H2SO4 akan terbentuk gula heksosa yang

kemudian membentuk suatu senyawa hidriksimetilfurfural yang dengan adanyacairan empedu akan terbentuk suatu cincin merah –violet.

.VIII. Daftar Pustaka

Josua. 2010. Enzim. Blog. Dalamhttps://josuasilitonga.wordpress.com/2010/10/07/enzim/?_e_pi_=7%2CPAGE_ID10%2C3158864390. Diakses pada tanggal 28Oktober 2014.

Lehninger. 1982. Dasardasar Biokimia. Terjemahan Maggy Thenawidjaja.Principles of

Biochemistry. Jakarta: Erlangga.Tutinaningsih, 2010. Biokimia Urine. Dalam

http://treesnasmart.blogspot.com/2009/05/Biokimiaurine.html. Diakses padatanggal 28 oktober 2014.

Yazid,Estien. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia. Yogyakarta: ANDI

IX. PertanyaanKegiatan 1 : Uji Pengaruh Suhu terhadap Aktivitas Enzim1. Jelaskan kegunaan uji Iodium dan Benedict dalam percobaan!

Jawaban :Uji Iodium bertujuan membuktikan adanya polisakarida, dalam hal ini adalahamilum. Identifikasi ini didasarkan pada pembentukan kompleks adsorpsiberwarna spesifik oleh polisakarida akibat penambahan iodium. Reaksi amilumdengan Iodium menghasilkan berwarna biru kehitaman. UjiBenedict bertujuan membuktikan adanya gula reduksi (monosakarida maupunoligosakarida). Pengujian ini berdasarkan gula yang mempunyai gugus aldehida

atau keton bebas mereduksi ion Cu2+ dalam suasana alakalis menjadi Cu+ yangmengendap sebagai Cu2O berwarna merah bata. Reaksi positif ditandai dengan

perubahan warna larutan menjadi hijau kekuningan, dan setelah dilakukanpemanasan terbentuk endapan berwarna merah bata, kepekatan warna sebandingdengan kandungan gula pereduksi yang ada. Hasil dari uji Iodium dan benedictdijadikan sebuah indikator dalam menunjukkan apakah terjadi aktivitas enzimamilase yang menghidrolisis amilum (polisakarida) menjadi monosakarida maupunoligosakarida pada rentang suhu tertentu.

2. Pada percobaan, apakah suhu mempengaruhi aktivitas enzim? Mengapa?Jawaban:Iya, suhu mempengaruhi aktivitas kerja enzim karena tiap kenaikan suhu 10º C,kecepatan reaksi enzimatis menjadi 1,1 s.d. 3,0 kali lipat lebih cepat (Yazid,2006). Hal ini berlaku dalam batas suhu yang wajar. Kenaikan suhu berhubungandengan meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pada suhuyang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat. Sehingga, pada saatbertubrukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal inimemudahkan molekul substrat terikat pada sisi aktif enzim. Peningkatan suhu yang

Page 15: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

ekstrim dapat menyebabkan atomatom penyusun enzim bergetar sehingga ikatanhidrogen terputus dan enzim terdenaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tigadimensi enzim dan menyebabkan enzim terlepas dari substratnya. Hal ini,menyebabkan aktivitas enzim menurun, denaturasi bersifat irreversible (tidakdapat balik). Setiap enzim mempunyai suhu optimum, sebagian besar enzim hewanmamalia dan manusia mempunyai suhu optimum 37º C. Sebagian besar enzimtumbuhan mempunyai suhu optimum 25º C.

3. Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal? Mengapa?Jawaban:Rentang suhu optimum enzim amilase belum bisa ditentukan. Rentang suhu optimalsuatu enzim tidak dapat dilakukan hanya dengan perlakuan pada satu rentang suhunonekstrim saja, melainkan pada berbagai rentang suhu. Namun, pada suhu

kamar (2530oC) terjadi aktivitas enzimatis yang cukup optimal.4. Sebutkan tiga enzim lain yang dapat menghidrolisis karbohidrat, masingmasing

dengan sumbernya!Jawaban:Enzim yang menghidrolisis karbohidrat diantaranya sebagai berikut. Enzim amilasesalah satunya diproduksi pada kelenjar saliva dan terdapat pada air liur. Enzimglukoamilase diproduksi oleh Aspergillus dan Rhizopus. Enzim laktase yangberfungsi untuk mengubah laktosa menjadi glukosa dan galaktosa diproduksi padatanaman yaitu peach dan apel, sedangkan pada hewan vertebrata yaitu bagianjejunum. Enzim selulose berfungsi untuk menguraikan selulosa menjadi selabiosaatau disakarida dapat ditemukan pada saluran pencernaan hewanhewanherbivora, dihasilkan oleh bakteri simbiotik.

Kegiatan 2: Uji Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim1. Pada percobaan, apakah pH mempengaruhi aktivitas enzim? Mengapa?

Jawaban:Ya, pH sangat mempengaruhi aktivitas kerja enzim. Setiap enzim masingmasingmemiliki rentang pH optimum yang berbedabeda, sesuai dengan pH lingkungantempat enzim bekerja. Jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim pada beberapamacam pH yang berlainan, sebagian besar enzim di dalam tubuh akanmenunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksienzimatik mencapai puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyaipH optimum yang sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2menyesuaikan dengan pH lingkungan lambung. Pada pH yang jauh di luar pHoptimum, enzim akan terdenaturasi yang bersifat reverrsible (dapat balik).

2. Pada pH berapa diperoleh aktivitas enzim amilase yang optimal? Mengapa?Jawaban :Berdasarkan referensi yang didapat diketahui bahwa rentang pH optimum enzimamilase (ptialin) menyesuaikan dengan pH rongga mulut yaitu antara 7,5 s.d. 8,0(Josua, 2010). Berdasarkan hasil pengamatan didapat rentang pH optimum enzimamilase (ptialin) antara pH 7 s.d 9. Hal tersebut dapat dilihat dari indikatorperubahan warna yang terbentuk setelah diuji Iodium dan Benedict.

Kegiatan 3: Uji Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim

1. Pada konsentrasi (volume) enzim berapa diperoleh aktivitas enzim amilaseoptimal? Mengapa?

Jawaban:

Aktivitas enzim amilase optimal pada konsentrasi enzim1,0 ml. Karena padakonsentrasi ini, setelah di uji dengan iodium menghasilkan warna coklat pekat.Akan tetapi pada uji benedictnya enzim tidak dapat bekerja secara optimal karenaamilum tidak terhidrolisis oleh enzim.

Page 16: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

Posting Lebih Baru Posting LamaBeranda

Langganan: Poskan Komentar (Atom)

Diposkan oleh riski angesti di 22.48

Kegiatan 4: Uji Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim

1. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas enzim amilase optimal?Mengapa?

Jawaban:

Aktifitas enzim amilase optimal pada konsentrasi (volume) substrat 2 ml. Karenapada konsentrasi ini, setelah diuji dengan iodium menghasilkan warna bening dansetelah di uji dengan benedict menghasilkan warna biru kehijauan.

Kegiatan 5: Uji Gmelin1. Apakah kegunaan larutan iodium dalam percobaan? Jelaskan!

Jawaban:Kegunaan larutan iodium dalam percobaan diatas adalah untuk pengoksidasian zatwarna dalam empedu.

Kegiatan 6: Uji Pettenkofer1. Apakah kegunaan sukrosa dalam percobaan?

Jawaban:Kegunaan sukrosa dalam percobaan diatas adalah berfungsi sebagai pengoksidasizat warna empedu.

2. Sebutkan masingmasing dua fungsi dari asam empedu dan garam empedu?Jawaban:Fungsi garam empedu:a. Berperan dalam emulsi lemak ,b. Berperan dalam mengeluarkan beberapa produk buangan dari darah antara

lain bilirubin, suatu produk akhir dari penghancuran hemoglobin dan kelebihankolestrolyang dibentuk oleh sel –sel hati.

Fungsi asam empedu :a. Asam empedu membantu megemulsi partikel partikel lemak yang besar

menjadi partikel yang lebih kecil.b. Asam empedu membantu transport dan absorbs produk akhir lemak yang

dicerna menembus membrane sel.

+1 Rekomendasikan ini di Google

Keluar

Beri tahu saya

Masukkan komentar Anda...

Beri komentar sebagai: Wawan Wibisono (Google)

Publikasikan Pratinjau

Tidak ada komentar:

Poskan Komentar

Page 17: My Little Diary_ Laporan Praktikum Biokimia Enzim

Template Watermark. Diberdayakan oleh Blogger.