Download - laporan enzim

Transcript
Page 1: laporan enzim

ENZIM

(Laporan praktikum biokimia I)

Oleh :

Rahmalita tiari putri

1213023054

Pendidikan kimia

Fakultas Keguruan dan Ilmu Pendidikan

Universitan Lampung

Bandar Lampung

2015

Page 2: laporan enzim

HALAMAN PENGESAHAN

Judul Percobaan : Enzim Bromelin dan papain

Tanggal Percobaan : 2 Mei 2015

Tempat Percobaan : Laboratorium Pendidikan Kimia

Nama : Rahmalita tiari putri

NPM : 1213023054

Fakultas : Fakultas Keguruan Ilmu Pendidikan

Jurusan : Pendidikan MIPA

Program Study : Pendidikan Kimia

Kelompok : 3 (tiga)

Bandar Lampung, 3 mei 2015

Mengetahui

Asiten

---------------------------------

NPM. 11130230

Page 3: laporan enzim

I. PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Dalam kehidupan sehari –hari metabolisme merupakan suatau reaksi kimia

yang terjadi didalam tubuh makhluk hidup. Reaksi metabolisme tersebut

dimaksudkan untuk memperoleh energi, menyimpan energi, menyusun bahan

makanan, merombak bahan makanan, memasukkan atau mengeluarkn zat –

zat maanan , melakukan gerakan, menyusun struktur sel, merombak struktur –

struktur sel yang tidak dapat digunakan lagi, dan menanggapi rangsang.

Katalisator adalah suatu zat yang mempercepat laju reaksi kimia pada suhu

tertentu, tanpa mengalami perubahan atau terpakai oleh reaksi itu.Suatu

katalis berperan dalam reaksi tapi bukan sebagai pereaksi ataupun produk.

Metabolisme yang merupakan reaksi kimia yang memiliki katalisator disebut

dengan enzim. Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang

dihasilkan oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua

reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas

enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga

pertumbuhan sel juga terganggu.

Kerja enzim dipengaruhi oleh Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi

Enzim Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim.

Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi

Page 4: laporan enzim

substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam

beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting. Factor-faktor yang

mempengaruhi kerja enzim juga dapat berpengaruh pada sifat dan aktivitas

kerja enzim. Pada percobaan ini akan dibahas mengenai sifat proteolitik

enzim pepsin dan tripsin serta mengetahui aktivitas kerja enzim dehirogenase

dalam air susu.

1.2. Tujuan Percobaan

Adapun tujuan percobaan ini adalah agar mahasiswa dapat mengetahui sifat

proteolitik enzim pepsin, enzim tripsin dan Mengetahui aktivitas enzim

dehidrogenase dalam air susu.

Page 5: laporan enzim

II. TINJAUAN PUSTAKA

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan

oleh sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua

reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau

aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan

terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.Reaksi-reaksi

enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/

nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,

memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis,

perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase

dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada

tiga macam enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase dan γ

amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas adalah α

amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam

amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian dalam

atau bagian tengah molekul amilum (Poedjiadi, 2006).

Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi Enzim

Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja

enzim. Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi

enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor,

koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga

merupakan faktor-faktor yang penting.

a.    Pengaruh suhu :

Page 6: laporan enzim

Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim,

namun enzim tidak dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu

lingkungan, enzim mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu

maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah

enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.

Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu

optimum. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum

sekitar 37° C. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada

pemanasan sampai ± 60° C, karena terjadi denaturasi

( Hafiz Soewoto,2000) .

Suhu campuran reaksi juga berpengaruh terhadap laju reaksi

enzimatik. Jika reaksi tersebut dilangsungkan dalam berbagai suhu,

kurva hubungan tersebut akan menunjukkan suhu tertentu, yang

menghasilkan laju reaksi yang maksimum. Dengan demikian, dalam

hal ini juga ada kondisi optimum yang disebut sebagai suhu

optimum.

Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum, makin

rendah pula laju reaksinya. Akan tetapi, keadaan yang

menyebabkan rendahnya suhu di luar suhu optimum berbeda

antara suhu yang lebih rendah dengan suhu yang lebih tinggi. Pada

suhu yang lebih rendah penyebab kurangnya laju reaksi enzimatik

yaitu kurangnya gerak termodinamik, yang menyebabkan

kurangnya tumbukan antara molekul enzim dengan substrat. Jika

kontak antara kedua jenis molekul itu tidak terjadi, kompleks ES

tidak terbentuk. Padahal kompleks ini sangat penting untuk

mengolah S menjadi P. Oleh karena itu, makin rendah suhu, gerak

termodinamik tersebut akan makin berkurang.

Page 7: laporan enzim

Pada daerah suhu yang lebih tinggi gerak termodinamik akan lebih

meningkat, sehingga tumbukan antara molekul akan lebih sering.

Akan tetapi laju reaksi tidak terus meningkat, melainkan malah

menurun dengan cara yang lebih kurang sebanding dengan selisih

nilai dan suhu optimum. Dalam peningkatan suhu ini, selain gerak

termodinamik meningkat, molekul protein enzim juga mengalami

denaturasi, sehingga bangun tiga dimensinya berubah secara

bertahap. Jika suhu jauh lebih tinggi dari suhu optimum, maka

makin besar deformasi struktur tiga dimensi tersebut dan makin

sukar bagi substrat untuk menempati secara tepat di bagian aktif

molekul enzim. Akibatnya, kompleks E-S akan sukar terbentuk,

sehingga produk juga makin sedikit.

Pada sisi A dari kurva terdapat hubungan tertentu antara kenaikan

suhu dengan laju reaksi. Arrhenius secara empiris telah

mengembangkan suatu rumusan umum antara laju suatu reaksi

kimia dengan suhu mutlak system reaksi tersebut( Mohamad

Sadikin, 2002 ).

b.     Pengaruh pH

Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran

aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian

besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum

antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai

puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH

optimum yang sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH

optimum 2. pada pH yang jauh di luar pH optimum, enzim akan

Page 8: laporan enzim

terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun

substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang

mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat

( Hafiz Soewoto,2000) .

Sebagian besar enzim bekerja aktif dalam trayek pH yang sempit

umumnya 5 - 9. Ini adalah hasil merupakan hasilpengaruh dari pH

atas kombinasi factor ( 1 ) ikatan dari substrat ke enzim ( 2 )

aktivitas katalik dari enzim ( 3 ) ionisasi substrat dan ( 4 ) variasi

struktur protein ( biasanya signifikan hanya pada pH yang cukup

tinggi ) ( M.T. Simanjuntak, 2003).

Ada 2 alasan untuk menyelidiki pengaruh tingkat keasaman atau pH

terhadap aktivitas emzim, yaitu :

1.  Sebagai produk makhluk hidup secara teori selalu ada

kemungkinan dari

pengaruh ph ini terhadap aktivitas biologis dari enzim ini.

2. Sebagai suatu protein enzim tidak berbeda dengan protein

lainnya.

c.    Hubungan antara pH larutan enzim dengan laju reaksi enzim

Kadang-kadang, seperti pada enzim amylase liur, hubungan

tersebut tidak menunjukkan suatu titik puncak, melainkan suatu

garis merata (plateau setelah kurva yang naik, untuk kemudian

turun lagi sesudah plateau ) Fenomena seperti ini dapat ditafsirkan

sebab adanya molekul amylase dalam bentuk beberapa molekul

protein yang berbeda (isozim). Tiap molekul isozem niscaya bekerja

pada pH yang sedikit berbeda.

Page 9: laporan enzim

Perlu diingat bahwa dalam mencari hubungan antara derajat

keasaman dengan laju reaksi maksimum ini, rentangan pH yang

diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang tidak lebar dan

bukan dalam rentangan antara pH 1 sampai 14. Karena tidak ada

sistem dapar masing-masing di sekitar nilai kapasitas yang

maksimum dari tiap dapar (rentangan pH di sekitar nilai pKa

komponen asam tiap dapar), bukan tidak mengkin ada interaksi

yang merugikan antara enzim dan ion penyusun dapar dan bukan

karena pH yang disebabkan dapar itu sendiri.

d.    Pengaruh konsentrasi enzim :

Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan

kecepatan reaksi enzimatik. Dapat dikatakan bahwa kecepatan

reaksi enzimatik (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim [E].

Makin besar konsentrasi enzim, reaksi makin cepat( Hafiz

Soewoto,2000) .

Semakin  besar konsentrasi enzim maka makin banyak pula produk

yang terbentuk dalam tiap waktu pengamatan. Dari pengamatan

tersebut dapat dikatakan bahwa konsentrasi enzim berbanding

lurus dengan kecepatan enzim. Dengan bertambahnya waktu, pada

tiap konsentrasi enzim pertambahan jumlah produk akan

menunjukkan defleksi, tidak lagi berbanding lurus sejalan dengan

berlalunya waktu tersebut. Fenomena itu tentu mudah dimaklumi,

karena setelah selang beberapa waktu, jumlah substrat yang

tersedia sudah mulai berkurang, sehingga dengan sendirinya

produk olahan enzim juga akan berkurang. Akan tetapi pada

gambar 1 tampak pula dengan jelas, bahwa defleksi tersebut makin

jelas dengan makin tingginya konsentrasi enzim. Sebaliknya, pada

Page 10: laporan enzim

konsentrasi enzim yang rendah, dalam jangka waktu pengamatan

yang sama hubungan waktu dengan jumlah produk yang dihasilkan

masih berbanding lurus.

Hubungan antara laju reaksi dengan konsentrasi enzim ternyata

berbanding lurus. Jadi, makin besar konsentrasi enzim, maka makin

cepat laju reaksi.

Kadang-kadang terjadi penyimpangan dari persamaan ini, sehingga

diperoleh garis agak melengkung. Biasanya, penyimpangan ini

terjadi jika enzim yang dipelajari tidak dalam keadaan murni,

sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat reaksi

dalam jumlah yang sangat kecil. Sebaliknya, penyimpangan juga

terdapat dalam sediaan enzim dengan kemurniaan yang tinggi.

Dalam keadaan ini, penyimpangan disebabkan oleh senyawa

pengaktif (aktivator), misalnya tidak adanya ion tertentu, meskipun

ph yang diperlukan sudah dipastikan dengan menggunakan larutan

dapar dan tidak hanya sekedar larutan dengan ph yang diperlukan

tersebut ( Mohamad Sadikin, 2002 ).

e.    Pengaruh konsentrasi substrat :

Pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat

diperbesar, sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan

reaksi (v) akan meningkat sampai suatu batas kecepatan

maksimum (V). Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan

substrat.

Dalam suatu reaksi enzimatik, enzim akan mengikat substrat

membentuk kompleks enzim-substrat [ES], kemudian kompleks ini

akan terurai menjadi [E] dan produk [P]. Makin banyak kompleks

[ES] terbentuk, makin cepat reaksi berlangsung sampai batas

Page 11: laporan enzim

kejenuhan [ES]. Pada konsentrasi substrat [S] melampaui batas

kejenuhan kecepatan reaksi akan konstan. Dalam keadaan itu

seluruh enzim sudah berada dalam bentuk kompleks E-S.

Penambahan jumlah substrat tidak menambah jumlah kompleks E-

S.

Adapun bahasan mengenai enzim adalah pengertian Enzim

menurut Syamsuri metabolisme sangat bergantung pada

enzim.Enzim berperan sebagai pemercepat reaksi metabolisme di

dalam tubuh mahkluk hidup, tetapi enzim tidak ikut bereaksi.

Struktur enzim,enzim merupakan protein yang tersusun atas asam

– asam amino. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar dari

substratnya, akan tetapi,hanya daerah tertentu dari molekul enzim

tersebut yang berikatan dengan substrat, yaitu bagian yang disebut

dengan sisi aktif (active side). Secara kimia, enzim yang lengkap

(holoenzim) tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein dan

bagain bukan protein.

1.  Bagian protein disebut apoenzim, tersusun atas asam – asam

amino. Bagian protein bersifat labil (mudah berubah), misalnya

terpengaruh oleh suhu dan keasaman.

2.   Bagian bukan protein yang disebut gugus protetik, yaitu

gugusan yang aktif.Gugus prostetik yang berasal dari molekul

non organik disebut kofaktor, misalnya besi, tembaga, zink.

Gugus prostetik yang terdiri dari senyawa – senyawa kompleks

disebut konenzim, misalnya NADH, FADH, koenzim A, tiamin,

riboflavin, asam pantotenat, niasin, piridoksin, biotin, asam folat,

dan kobalamin.

Adapun ciri – ciri enzim adalah sebagai berikut.

1.    Biokatalisator : enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel mahkluk

hidup yang digunakan untuk mempercepat proses reaksi.

Page 12: laporan enzim

2.     Protein : sifat-sifat enzim sama dengan protein yaitu dapat

rusak pada suhu yang tinggi dan dipengaruhi pH.

3.     Bekerja Secara Khusus : enzim tertentu hanya dapat

mempengaruhi reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi

raeksi lainnya. Zat yang terpengaruhi oleh enzim tersebut

substrat.Substrat adalah zat yang bereaksi. Oleh karena macam

zat yang bereaksi di dalam sel sangat banyak, maka macam

enzim pun banyak.

4.     Dapat Digunakan Berulang Kali: dapat digunakan berulang kali

karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Satu

molekul enzim dapat bekerja berkali-kali selama enzim itu tidak

rusak.

5.     Rusak Oleh Panas : enzim rusak oleh panas karena merupakan

suatu protein . Rusaknya enzim oleh panas disebut denaturasi

jika telah rusak enzim tidak dapat bekerja lagi.

6.     Tidak Ikut Bereaksi : enzim hanya diperlukan untuk

mempercepat reaksi namun tidak ikut bereaksi.

7.     Bekerja Dapat Balik : suatu enzim dapat bekerja menguraikan

suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain dan sebaliknya

dapat pula bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi

senyawa semula.

Adapun cara kerja enzim ada dua yaitu:

1. Teori Gembok - Anak Kunci

Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai

untuk satu jenis substrat saja.Bentuk substrat sesuai dengan sisi

aktif, seperti gembok cocok dengan anak kuncinya.Hal itu

menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat yang

Page 13: laporan enzim

mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan

berikatan dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat.

Senyawa transisi ini tidak stabil sehingga pembentukan produk

berlangsung dengan sendirinya.Jika enzim mengalami denaturasi

(rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat

tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang

sama.

2.     Teori Induced Fit

Reaksi antara substrat denan enzim berlangsung karena adanya

induksi molekul substrat terhadap molekul enzim.Menurut teori ini,

sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam menyesuaikan struktur

sesuai dengan struktur substrat. Ketika substrat akan terinduksi dan

kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan

perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok (fit).

Kemidian terjadi pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya

substrat diubah menjadi produk.Produk kemudian dilepaskan dan

enzim kembali pada keadaan semula, siap untuk mengikat substrat

baru.

Page 14: laporan enzim

III METODOLOGI PERCOBAAN

3. 1 Alat dan Bahan

Adapun alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini adalah tabung

reaksi, penagas air,termometer, pengukur waktu, rak tabung reaksi, pipet tetes,

gelas ukur dan labu ukur.

Page 15: laporan enzim

Adapun bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan ini adalah

larutan pepsin, HCL 0,4%, fibrin atau albumin kering, larutan tripsin, larutan

buffer fosfat pH 7,6 ( 8 ml Na2HPO4 dan 13,2 ml KH2 PO4 ) , air susu segar,

metilen biru, griseraldehid, aquades dan parafin cair.

3. 2 Diagram Alir

Adapun langkah kerja uji yang akan dilakukan seperti diagram berikut.

1.2.1 Sifat proteolitik enzim pepsin

Dimasukan kedalam 4 tabung

reaksi kemudian memberi label

nomor setelah itu, menambahkan

Pada tabung nomor 1, lalu

menambahkan

Pada tabung nomor 2, setelah itu

menambahkan

Pada tabung nomor 3, kemudian

menambahkan

Pada tabung nomor 4,

selanjutnya mencampur semua

zat yang ada di setiap tabung

Serabut fibrin atau albumin

2 ml pepsin dan 2 ml HCL 0,4%

2 ml pepsin dan 3 ml aquades

2 ml aquades dan 2 ml HCL 0,4%

2 ml pepsin dan 2 ml HCL 0,4%

Page 16: laporan enzim

reaksi dengan mengocoknya ,

kemudian simpan pada

temperatur 38 0C pada penangas

air selama 30 menit.

1.2.2 Sifat proteolitik enzim tripsin

Dimasukan kedalam 3 tabung

reaksi kemudian memberi label

nomor setelah itu, menambahkan

Pada tabung nomor 1, lalu

menambahkan

Pada tabung nomor 2, setelah itu

menambahkan

Pada tabung nomor 3 ,

selanjutnya mencampur semua

zat yang ada di setiap tabung

reaksi dengan mengocoknya ,

kemudian simpan pada

temperatur 38 0C pada penangas

air selama 30 menit

2 ml tripsin dan 2 ml buffer pH 7,6

2 ml tripsin dan 2 ml akuades

Serabut fibrin atau albumin

2 ml tripsin dan 2 ml buffer pH 7,6

Hasil percobaan

Page 17: laporan enzim

3.2. 3 Aktifitas enzim dehidrogenase didalam air susu

Dimasukkan kedalam masing-

masing tabung yang sudah di

beri label nomer 1 sampai 3.

Kemudian panaskan tabung

nomer 3 samapi susunya

mendidih lalu dinginkan. Setelah

itu tambahkan

Selanjutnya tambahkan pula

kedalam tabung nomer 2 dan 3 .

Lalu mencampurkan semua zat

pada setiap tabung dengan

memutarnya pelan –pelan

kemudian menambahkan

kemudian simpan pada

temperatur 38 0C pada penangas

air selama 30 menit,kemudian

mengamati dan mencatat

perubahan pada setiap tabung

reaksi.

5 ml air susu

3 tetes 0,02 % metilen biru

1 ml 0,04 % formaldehid

2 ml parafin cair

Hasil percobaan

Page 18: laporan enzim

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN

4. 1 Hasil Pengamatan

Adapun hasil percobaan yang telah dilakukan didapatkan hasil sebagi berikut.

Sifat proteolitik enzim pepsinNoTabung

Bahan yang terkandung( campuran terdiri atas )

Perubahan yang terjadiAwal Akhir

1 2 ml pepsin + 2 ml HCL 0,4% Bening Keruh

Page 19: laporan enzim

2 2 ml pepsin + 3 ml aquades Bening Keruh3 2 ml aquades + 2 ml HCL 0,4% Bening Jernih4 2 ml pepsin + 2 ml HCL 0,4% Bening Jernih

Sifat proteolitik enzim tripsinNoTabung

Bahan yang terkandung( campuran terdiri atas )

Perubahan yang terjadi

12 ml tripsin + 2 ml buffer pH 7,6

Ungu Muda

2 2 ml tripsin + 2 ml akuades Ungu Muda

32 ml tripsin yang dididihkan + 2 ml buffer pH 7,6

Ungu Tua

Aktifitas enzim dehidrogenase dalam air susuNoTabung

Bahan yang terkandung( campuran terdiri atas )

Warna Asal Hasil

1 5 ml susu + 1 ml metilen biru Biru MudaBiru Muda Pekat

25 ml susu + 1 ml metilen biru + 1 ml formaldehid

Biru MudaBiru Muda Pudar

35 ml susu + 1 ml metilen biru + 1 ml formaldehid

Biru MudaBiru Muda Pudar

4.2 Pembahasan

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh

sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme

dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu

maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga

terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh

makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,

memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis,

perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase dapat

memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada tiga macam

enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase dan γ amilase. Yang terdapat dalam

saliva (ludah) dan pankreas adalah α amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4

Page 20: laporan enzim

yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian

dalam atau bagian tengah molekul amilum.

Adapun ciri – ciri enzim adalah sebagai berikut.

1.     Biokatalisator : enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel mahkluk hidup yang

digunakan untuk mempercepat proses reaksi.

2.     Protein : sifat-sifat enzim sama dengan protein yaitu dapat rusak pada

suhu yang tinggi dan dipengaruhi pH.

3.     Bekerja Secara Khusus : enzim tertentu hanya dapat mempengaruhi

reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi raeksi lainnya. Zat yang

terpengaruhi oleh enzim tersebut substrat.Substrat adalah zat yang

bereaksi. Oleh karena macam zat yang bereaksi di dalam sel sangat

banyak, maka macam enzim pun banyak.

4.     Dapat Digunakan Berulang Kali: dapat digunakan berulang kali karena

enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Satu molekul enzim dapat

bekerja berkali-kali selama enzim itu tidak rusak.

5.     Rusak Oleh Panas : enzim rusak oleh panas karena merupakan suatu

protein . Rusaknya enzim oleh panas disebut denaturasi jika telah rusak

enzim tidak dapat bekerja lagi.

6.     Tidak Ikut Bereaksi : enzim hanya diperlukan untuk mempercepat reaksi

namun tidak ikut bereaksi.

7.     Bekerja Dapat Balik : suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu

senyawa menjadi senyawa-senyawa lain dan sebaliknya dapat pula

bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi senyawa semula.

Adapun cara kerja enzim ada dua yaitu Teori Gembok - Anak Kunci dan

Teori Induced Fit. Pada teori gembok- anak kunci, Sisi aktif enzim

mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat

saja.Bentuk substrat sesuai dengan sisi aktif, seperti gembok cocok dengan

anak kuncinya.Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat

yang mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan

Page 21: laporan enzim

berikatan dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat. Senyawa transisi

ini tidak stabil sehingga pembentukan produk berlangsung dengan

sendirinya.Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi

aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga

mempunyai pengaruh yang sama. Sedangkan pada teori induced fit, Reaksi

antara substrat denan enzim berlangsung karena adanya induksi molekul

substrat terhadap molekul enzim.Menurut teori ini, sisi aktif enzim bersifat

fleksibel dalam menyesuaikan struktur sesuai dengan struktur substrat. Ketika

substrat akan terinduksi dan kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga

mengakibatkan perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok

(fit). Kemidian terjadi pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya

substrat diubah menjadi produk.Produk kemudian dilepaskan dan enzim

kembali pada keadaan semula, siap untuk mengikat substrat baru.

Tabung no 1, 2, dan 4 yaitu dengan bahan campuran secara berturut-turut 2 ml

pepsin dan 2 ml HCL 0,4 %, 2 ml pepsin dan 3 ml, dan 2 ml pepsin yang

didihkan + 2 ml HCL 0,4 % aquadest kemudian dikocok secara merata dan

terlihat warna bening, kemudian setelah dipanaskan selama 30 menit pada

suhu 380 C terjadi perubahan warna yaitu menjadi keruh. Kekeruhan ini

bertanda bahwa albumin tidak diuraikan oleh protein.Sedangkan pada tabung

no 3 terlihat sangat jernih dibandingkan dengan yang lainnnya, kerana

albumin telah diuraikan oleh protein. Dan pepsin menguraikan albumin dalam

keadaan acid. Hal ini juga dipengaruhi oleh kerja pada suhu yang optimal

yaitu 380 C. Enzim Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan

mulai mencerna protein dengan memecah protein menjadi bagian–bagian

yang lebih kecil. Enzim ini termasuk protease; pepsin disekresi dalam bentuk

inaktif, pepsinogen, yang akan diaktifkan oeh asam lambung. Enzim ini

diproduksi oleh bagian mukosa dalam perut yang berfungsi untuk

mendegradasi protein. Enzim ini memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif

pada pH diatas 6. Pepsin adalah salah satu dari 3 enzim yang berfungsi untuk

Page 22: laporan enzim

mendegradasi protein yang lain adalah kemotripsin dan tripsin. Pepsin

disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung; asam hidroklori; juga diproduksi

oleh gastric mucosa dan akan diaktifkan pada pH optimum yaitu 1-3. 

Pada tabung no.3, menghasilkan warna yang berbeda yaitu ungu tua, dalam

percobaannya enzim ini didihkan dulu pada suhu 380C sehingga dapat

disimpulkan bahwa suhu yang optimal bagi enzim tripsin sangat

mempengaruhi dalam kerja enzim tersebut. Sedangkan pada tabung no.1 dan

2 ini berbeda hasilnya yaitu ungu muda. Hal ini karena suhunya belum

optimal, sehingga hasil dari kerja enzim tersebut belum maksimal.

Dalam percobaan ini enzim bekerja mengoksidasi substrat dengan melepaskan

hydrogen dari substrat. Yaitu Hidrogen bereaksi dengan dengan methylin

blue. Dan telah terbukti bahwa dalam susu terdapat banyak enzim

dehidrogenase. Karena terlihat pada tabung no.1 menghasilkan perubahan

warna biru muda yang sangat pekat dibandingkan dengan yang lainya.

Page 23: laporan enzim

V. KESIMPULAN

Adapun kesimpulan dari hasil percobaan ini adalah sebagai berikut

1. Enzim Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan mulai

mencerna protein dengan memecah protein menjadi bagian–bagian yang lebih

kecil.

2. Pepsin adalah salah satu dari 3 enzim yang berfungsi untuk mendegradasi

protein yang lain adalah kemotripsin dan tripsin.

3. Pepsin disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung; asam hidroklori; juga

diproduksi oleh gastric mucosa danvvc diaktifkan pada pH optimum yaitu 1-

3. 

Page 24: laporan enzim

4. Enzim pepsin memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif pada pH diatas 6.

5. Pada enzim pepsin albumin tidak diuraikan oleh protein, pepsin menguraikan

albumin dalam keadaan acid.

6. Suhu yang optimal bagi enzim tripsin sangat mempengaruhi dalam kerja

enzim.

7. Enzim dehidrogenase bekerja mengoksidasi substrat dengan melepaskan

hydrogen dari substrat.

DAFTAR PUSTAKA

Lehninger AL. 1982. Dasar – Dasar Biokimia Jilid I. Maggy

Thenawijaya, penerjemah. Jakarta: Erlangga. Terjemahan

dari: Principles of Biochemistry.

Ruddin, Choi.2010. LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA II PERCOBAAN II

ENZIM. Jayapura : Universitas Cendrawasih

Page 25: laporan enzim

Sadikin, Mohamad. 2002. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika.

Soewoto, Hafiz, dkk. 2000. Biokimia Eksperimen

Laboratorium.Jakarta: Widya Medika.

Tim . 2013. Petunjuk Praktikum Biokimia. Surabaya: Unesa Press.