ENZIM
(Laporan praktikum biokimia I)
Oleh :
Rahmalita tiari putri
1213023054
Pendidikan kimia
Fakultas Keguruan dan Ilmu Pendidikan
Universitan Lampung
Bandar Lampung
2015
HALAMAN PENGESAHAN
Judul Percobaan : Enzim Bromelin dan papain
Tanggal Percobaan : 2 Mei 2015
Tempat Percobaan : Laboratorium Pendidikan Kimia
Nama : Rahmalita tiari putri
NPM : 1213023054
Fakultas : Fakultas Keguruan Ilmu Pendidikan
Jurusan : Pendidikan MIPA
Program Study : Pendidikan Kimia
Kelompok : 3 (tiga)
Bandar Lampung, 3 mei 2015
Mengetahui
Asiten
---------------------------------
NPM. 11130230
I. PENDAHULUAN
1.1. Latar Belakang
Dalam kehidupan sehari –hari metabolisme merupakan suatau reaksi kimia
yang terjadi didalam tubuh makhluk hidup. Reaksi metabolisme tersebut
dimaksudkan untuk memperoleh energi, menyimpan energi, menyusun bahan
makanan, merombak bahan makanan, memasukkan atau mengeluarkn zat –
zat maanan , melakukan gerakan, menyusun struktur sel, merombak struktur –
struktur sel yang tidak dapat digunakan lagi, dan menanggapi rangsang.
Katalisator adalah suatu zat yang mempercepat laju reaksi kimia pada suhu
tertentu, tanpa mengalami perubahan atau terpakai oleh reaksi itu.Suatu
katalis berperan dalam reaksi tapi bukan sebagai pereaksi ataupun produk.
Metabolisme yang merupakan reaksi kimia yang memiliki katalisator disebut
dengan enzim. Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang
dihasilkan oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua
reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas
enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga
pertumbuhan sel juga terganggu.
Kerja enzim dipengaruhi oleh Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi
Enzim Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim.
Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi
substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam
beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting. Factor-faktor yang
mempengaruhi kerja enzim juga dapat berpengaruh pada sifat dan aktivitas
kerja enzim. Pada percobaan ini akan dibahas mengenai sifat proteolitik
enzim pepsin dan tripsin serta mengetahui aktivitas kerja enzim dehirogenase
dalam air susu.
1.2. Tujuan Percobaan
Adapun tujuan percobaan ini adalah agar mahasiswa dapat mengetahui sifat
proteolitik enzim pepsin, enzim tripsin dan Mengetahui aktivitas enzim
dehidrogenase dalam air susu.
II. TINJAUAN PUSTAKA
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan
oleh sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua
reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau
aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan
terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.Reaksi-reaksi
enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/
nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,
memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis,
perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase
dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada
tiga macam enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase dan γ
amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas adalah α
amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam
amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian dalam
atau bagian tengah molekul amilum (Poedjiadi, 2006).
Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi Enzim
Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja
enzim. Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi
enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor,
koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga
merupakan faktor-faktor yang penting.
a. Pengaruh suhu :
Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim,
namun enzim tidak dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu
lingkungan, enzim mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu
maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah
enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu
optimum. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum
sekitar 37° C. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada
pemanasan sampai ± 60° C, karena terjadi denaturasi
( Hafiz Soewoto,2000) .
Suhu campuran reaksi juga berpengaruh terhadap laju reaksi
enzimatik. Jika reaksi tersebut dilangsungkan dalam berbagai suhu,
kurva hubungan tersebut akan menunjukkan suhu tertentu, yang
menghasilkan laju reaksi yang maksimum. Dengan demikian, dalam
hal ini juga ada kondisi optimum yang disebut sebagai suhu
optimum.
Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum, makin
rendah pula laju reaksinya. Akan tetapi, keadaan yang
menyebabkan rendahnya suhu di luar suhu optimum berbeda
antara suhu yang lebih rendah dengan suhu yang lebih tinggi. Pada
suhu yang lebih rendah penyebab kurangnya laju reaksi enzimatik
yaitu kurangnya gerak termodinamik, yang menyebabkan
kurangnya tumbukan antara molekul enzim dengan substrat. Jika
kontak antara kedua jenis molekul itu tidak terjadi, kompleks ES
tidak terbentuk. Padahal kompleks ini sangat penting untuk
mengolah S menjadi P. Oleh karena itu, makin rendah suhu, gerak
termodinamik tersebut akan makin berkurang.
Pada daerah suhu yang lebih tinggi gerak termodinamik akan lebih
meningkat, sehingga tumbukan antara molekul akan lebih sering.
Akan tetapi laju reaksi tidak terus meningkat, melainkan malah
menurun dengan cara yang lebih kurang sebanding dengan selisih
nilai dan suhu optimum. Dalam peningkatan suhu ini, selain gerak
termodinamik meningkat, molekul protein enzim juga mengalami
denaturasi, sehingga bangun tiga dimensinya berubah secara
bertahap. Jika suhu jauh lebih tinggi dari suhu optimum, maka
makin besar deformasi struktur tiga dimensi tersebut dan makin
sukar bagi substrat untuk menempati secara tepat di bagian aktif
molekul enzim. Akibatnya, kompleks E-S akan sukar terbentuk,
sehingga produk juga makin sedikit.
Pada sisi A dari kurva terdapat hubungan tertentu antara kenaikan
suhu dengan laju reaksi. Arrhenius secara empiris telah
mengembangkan suatu rumusan umum antara laju suatu reaksi
kimia dengan suhu mutlak system reaksi tersebut( Mohamad
Sadikin, 2002 ).
b. Pengaruh pH
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran
aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian
besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum
antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai
puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH
optimum yang sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH
optimum 2. pada pH yang jauh di luar pH optimum, enzim akan
terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun
substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang
mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat
( Hafiz Soewoto,2000) .
Sebagian besar enzim bekerja aktif dalam trayek pH yang sempit
umumnya 5 - 9. Ini adalah hasil merupakan hasilpengaruh dari pH
atas kombinasi factor ( 1 ) ikatan dari substrat ke enzim ( 2 )
aktivitas katalik dari enzim ( 3 ) ionisasi substrat dan ( 4 ) variasi
struktur protein ( biasanya signifikan hanya pada pH yang cukup
tinggi ) ( M.T. Simanjuntak, 2003).
Ada 2 alasan untuk menyelidiki pengaruh tingkat keasaman atau pH
terhadap aktivitas emzim, yaitu :
1. Sebagai produk makhluk hidup secara teori selalu ada
kemungkinan dari
pengaruh ph ini terhadap aktivitas biologis dari enzim ini.
2. Sebagai suatu protein enzim tidak berbeda dengan protein
lainnya.
c. Hubungan antara pH larutan enzim dengan laju reaksi enzim
Kadang-kadang, seperti pada enzim amylase liur, hubungan
tersebut tidak menunjukkan suatu titik puncak, melainkan suatu
garis merata (plateau setelah kurva yang naik, untuk kemudian
turun lagi sesudah plateau ) Fenomena seperti ini dapat ditafsirkan
sebab adanya molekul amylase dalam bentuk beberapa molekul
protein yang berbeda (isozim). Tiap molekul isozem niscaya bekerja
pada pH yang sedikit berbeda.
Perlu diingat bahwa dalam mencari hubungan antara derajat
keasaman dengan laju reaksi maksimum ini, rentangan pH yang
diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang tidak lebar dan
bukan dalam rentangan antara pH 1 sampai 14. Karena tidak ada
sistem dapar masing-masing di sekitar nilai kapasitas yang
maksimum dari tiap dapar (rentangan pH di sekitar nilai pKa
komponen asam tiap dapar), bukan tidak mengkin ada interaksi
yang merugikan antara enzim dan ion penyusun dapar dan bukan
karena pH yang disebabkan dapar itu sendiri.
d. Pengaruh konsentrasi enzim :
Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan
kecepatan reaksi enzimatik. Dapat dikatakan bahwa kecepatan
reaksi enzimatik (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim [E].
Makin besar konsentrasi enzim, reaksi makin cepat( Hafiz
Soewoto,2000) .
Semakin besar konsentrasi enzim maka makin banyak pula produk
yang terbentuk dalam tiap waktu pengamatan. Dari pengamatan
tersebut dapat dikatakan bahwa konsentrasi enzim berbanding
lurus dengan kecepatan enzim. Dengan bertambahnya waktu, pada
tiap konsentrasi enzim pertambahan jumlah produk akan
menunjukkan defleksi, tidak lagi berbanding lurus sejalan dengan
berlalunya waktu tersebut. Fenomena itu tentu mudah dimaklumi,
karena setelah selang beberapa waktu, jumlah substrat yang
tersedia sudah mulai berkurang, sehingga dengan sendirinya
produk olahan enzim juga akan berkurang. Akan tetapi pada
gambar 1 tampak pula dengan jelas, bahwa defleksi tersebut makin
jelas dengan makin tingginya konsentrasi enzim. Sebaliknya, pada
konsentrasi enzim yang rendah, dalam jangka waktu pengamatan
yang sama hubungan waktu dengan jumlah produk yang dihasilkan
masih berbanding lurus.
Hubungan antara laju reaksi dengan konsentrasi enzim ternyata
berbanding lurus. Jadi, makin besar konsentrasi enzim, maka makin
cepat laju reaksi.
Kadang-kadang terjadi penyimpangan dari persamaan ini, sehingga
diperoleh garis agak melengkung. Biasanya, penyimpangan ini
terjadi jika enzim yang dipelajari tidak dalam keadaan murni,
sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat reaksi
dalam jumlah yang sangat kecil. Sebaliknya, penyimpangan juga
terdapat dalam sediaan enzim dengan kemurniaan yang tinggi.
Dalam keadaan ini, penyimpangan disebabkan oleh senyawa
pengaktif (aktivator), misalnya tidak adanya ion tertentu, meskipun
ph yang diperlukan sudah dipastikan dengan menggunakan larutan
dapar dan tidak hanya sekedar larutan dengan ph yang diperlukan
tersebut ( Mohamad Sadikin, 2002 ).
e. Pengaruh konsentrasi substrat :
Pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat
diperbesar, sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan
reaksi (v) akan meningkat sampai suatu batas kecepatan
maksimum (V). Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan
substrat.
Dalam suatu reaksi enzimatik, enzim akan mengikat substrat
membentuk kompleks enzim-substrat [ES], kemudian kompleks ini
akan terurai menjadi [E] dan produk [P]. Makin banyak kompleks
[ES] terbentuk, makin cepat reaksi berlangsung sampai batas
kejenuhan [ES]. Pada konsentrasi substrat [S] melampaui batas
kejenuhan kecepatan reaksi akan konstan. Dalam keadaan itu
seluruh enzim sudah berada dalam bentuk kompleks E-S.
Penambahan jumlah substrat tidak menambah jumlah kompleks E-
S.
Adapun bahasan mengenai enzim adalah pengertian Enzim
menurut Syamsuri metabolisme sangat bergantung pada
enzim.Enzim berperan sebagai pemercepat reaksi metabolisme di
dalam tubuh mahkluk hidup, tetapi enzim tidak ikut bereaksi.
Struktur enzim,enzim merupakan protein yang tersusun atas asam
– asam amino. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar dari
substratnya, akan tetapi,hanya daerah tertentu dari molekul enzim
tersebut yang berikatan dengan substrat, yaitu bagian yang disebut
dengan sisi aktif (active side). Secara kimia, enzim yang lengkap
(holoenzim) tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein dan
bagain bukan protein.
1. Bagian protein disebut apoenzim, tersusun atas asam – asam
amino. Bagian protein bersifat labil (mudah berubah), misalnya
terpengaruh oleh suhu dan keasaman.
2. Bagian bukan protein yang disebut gugus protetik, yaitu
gugusan yang aktif.Gugus prostetik yang berasal dari molekul
non organik disebut kofaktor, misalnya besi, tembaga, zink.
Gugus prostetik yang terdiri dari senyawa – senyawa kompleks
disebut konenzim, misalnya NADH, FADH, koenzim A, tiamin,
riboflavin, asam pantotenat, niasin, piridoksin, biotin, asam folat,
dan kobalamin.
Adapun ciri – ciri enzim adalah sebagai berikut.
1. Biokatalisator : enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel mahkluk
hidup yang digunakan untuk mempercepat proses reaksi.
2. Protein : sifat-sifat enzim sama dengan protein yaitu dapat
rusak pada suhu yang tinggi dan dipengaruhi pH.
3. Bekerja Secara Khusus : enzim tertentu hanya dapat
mempengaruhi reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi
raeksi lainnya. Zat yang terpengaruhi oleh enzim tersebut
substrat.Substrat adalah zat yang bereaksi. Oleh karena macam
zat yang bereaksi di dalam sel sangat banyak, maka macam
enzim pun banyak.
4. Dapat Digunakan Berulang Kali: dapat digunakan berulang kali
karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Satu
molekul enzim dapat bekerja berkali-kali selama enzim itu tidak
rusak.
5. Rusak Oleh Panas : enzim rusak oleh panas karena merupakan
suatu protein . Rusaknya enzim oleh panas disebut denaturasi
jika telah rusak enzim tidak dapat bekerja lagi.
6. Tidak Ikut Bereaksi : enzim hanya diperlukan untuk
mempercepat reaksi namun tidak ikut bereaksi.
7. Bekerja Dapat Balik : suatu enzim dapat bekerja menguraikan
suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain dan sebaliknya
dapat pula bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi
senyawa semula.
Adapun cara kerja enzim ada dua yaitu:
1. Teori Gembok - Anak Kunci
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai
untuk satu jenis substrat saja.Bentuk substrat sesuai dengan sisi
aktif, seperti gembok cocok dengan anak kuncinya.Hal itu
menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat yang
mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan
berikatan dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat.
Senyawa transisi ini tidak stabil sehingga pembentukan produk
berlangsung dengan sendirinya.Jika enzim mengalami denaturasi
(rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat
tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang
sama.
2. Teori Induced Fit
Reaksi antara substrat denan enzim berlangsung karena adanya
induksi molekul substrat terhadap molekul enzim.Menurut teori ini,
sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam menyesuaikan struktur
sesuai dengan struktur substrat. Ketika substrat akan terinduksi dan
kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan
perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok (fit).
Kemidian terjadi pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya
substrat diubah menjadi produk.Produk kemudian dilepaskan dan
enzim kembali pada keadaan semula, siap untuk mengikat substrat
baru.
III METODOLOGI PERCOBAAN
3. 1 Alat dan Bahan
Adapun alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini adalah tabung
reaksi, penagas air,termometer, pengukur waktu, rak tabung reaksi, pipet tetes,
gelas ukur dan labu ukur.
Adapun bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan ini adalah
larutan pepsin, HCL 0,4%, fibrin atau albumin kering, larutan tripsin, larutan
buffer fosfat pH 7,6 ( 8 ml Na2HPO4 dan 13,2 ml KH2 PO4 ) , air susu segar,
metilen biru, griseraldehid, aquades dan parafin cair.
3. 2 Diagram Alir
Adapun langkah kerja uji yang akan dilakukan seperti diagram berikut.
1.2.1 Sifat proteolitik enzim pepsin
Dimasukan kedalam 4 tabung
reaksi kemudian memberi label
nomor setelah itu, menambahkan
Pada tabung nomor 1, lalu
menambahkan
Pada tabung nomor 2, setelah itu
menambahkan
Pada tabung nomor 3, kemudian
menambahkan
Pada tabung nomor 4,
selanjutnya mencampur semua
zat yang ada di setiap tabung
Serabut fibrin atau albumin
2 ml pepsin dan 2 ml HCL 0,4%
2 ml pepsin dan 3 ml aquades
2 ml aquades dan 2 ml HCL 0,4%
2 ml pepsin dan 2 ml HCL 0,4%
reaksi dengan mengocoknya ,
kemudian simpan pada
temperatur 38 0C pada penangas
air selama 30 menit.
1.2.2 Sifat proteolitik enzim tripsin
Dimasukan kedalam 3 tabung
reaksi kemudian memberi label
nomor setelah itu, menambahkan
Pada tabung nomor 1, lalu
menambahkan
Pada tabung nomor 2, setelah itu
menambahkan
Pada tabung nomor 3 ,
selanjutnya mencampur semua
zat yang ada di setiap tabung
reaksi dengan mengocoknya ,
kemudian simpan pada
temperatur 38 0C pada penangas
air selama 30 menit
2 ml tripsin dan 2 ml buffer pH 7,6
2 ml tripsin dan 2 ml akuades
Serabut fibrin atau albumin
2 ml tripsin dan 2 ml buffer pH 7,6
Hasil percobaan
3.2. 3 Aktifitas enzim dehidrogenase didalam air susu
Dimasukkan kedalam masing-
masing tabung yang sudah di
beri label nomer 1 sampai 3.
Kemudian panaskan tabung
nomer 3 samapi susunya
mendidih lalu dinginkan. Setelah
itu tambahkan
Selanjutnya tambahkan pula
kedalam tabung nomer 2 dan 3 .
Lalu mencampurkan semua zat
pada setiap tabung dengan
memutarnya pelan –pelan
kemudian menambahkan
kemudian simpan pada
temperatur 38 0C pada penangas
air selama 30 menit,kemudian
mengamati dan mencatat
perubahan pada setiap tabung
reaksi.
5 ml air susu
3 tetes 0,02 % metilen biru
1 ml 0,04 % formaldehid
2 ml parafin cair
Hasil percobaan
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN
4. 1 Hasil Pengamatan
Adapun hasil percobaan yang telah dilakukan didapatkan hasil sebagi berikut.
Sifat proteolitik enzim pepsinNoTabung
Bahan yang terkandung( campuran terdiri atas )
Perubahan yang terjadiAwal Akhir
1 2 ml pepsin + 2 ml HCL 0,4% Bening Keruh
2 2 ml pepsin + 3 ml aquades Bening Keruh3 2 ml aquades + 2 ml HCL 0,4% Bening Jernih4 2 ml pepsin + 2 ml HCL 0,4% Bening Jernih
Sifat proteolitik enzim tripsinNoTabung
Bahan yang terkandung( campuran terdiri atas )
Perubahan yang terjadi
12 ml tripsin + 2 ml buffer pH 7,6
Ungu Muda
2 2 ml tripsin + 2 ml akuades Ungu Muda
32 ml tripsin yang dididihkan + 2 ml buffer pH 7,6
Ungu Tua
Aktifitas enzim dehidrogenase dalam air susuNoTabung
Bahan yang terkandung( campuran terdiri atas )
Warna Asal Hasil
1 5 ml susu + 1 ml metilen biru Biru MudaBiru Muda Pekat
25 ml susu + 1 ml metilen biru + 1 ml formaldehid
Biru MudaBiru Muda Pudar
35 ml susu + 1 ml metilen biru + 1 ml formaldehid
Biru MudaBiru Muda Pudar
4.2 Pembahasan
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh
sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme
dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu
maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga
terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh
makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,
memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis,
perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase dapat
memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada tiga macam
enzim amilase, yaitu α amilase, β amilase dan γ amilase. Yang terdapat dalam
saliva (ludah) dan pankreas adalah α amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4
yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian
dalam atau bagian tengah molekul amilum.
Adapun ciri – ciri enzim adalah sebagai berikut.
1. Biokatalisator : enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel mahkluk hidup yang
digunakan untuk mempercepat proses reaksi.
2. Protein : sifat-sifat enzim sama dengan protein yaitu dapat rusak pada
suhu yang tinggi dan dipengaruhi pH.
3. Bekerja Secara Khusus : enzim tertentu hanya dapat mempengaruhi
reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi raeksi lainnya. Zat yang
terpengaruhi oleh enzim tersebut substrat.Substrat adalah zat yang
bereaksi. Oleh karena macam zat yang bereaksi di dalam sel sangat
banyak, maka macam enzim pun banyak.
4. Dapat Digunakan Berulang Kali: dapat digunakan berulang kali karena
enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Satu molekul enzim dapat
bekerja berkali-kali selama enzim itu tidak rusak.
5. Rusak Oleh Panas : enzim rusak oleh panas karena merupakan suatu
protein . Rusaknya enzim oleh panas disebut denaturasi jika telah rusak
enzim tidak dapat bekerja lagi.
6. Tidak Ikut Bereaksi : enzim hanya diperlukan untuk mempercepat reaksi
namun tidak ikut bereaksi.
7. Bekerja Dapat Balik : suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu
senyawa menjadi senyawa-senyawa lain dan sebaliknya dapat pula
bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi senyawa semula.
Adapun cara kerja enzim ada dua yaitu Teori Gembok - Anak Kunci dan
Teori Induced Fit. Pada teori gembok- anak kunci, Sisi aktif enzim
mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat
saja.Bentuk substrat sesuai dengan sisi aktif, seperti gembok cocok dengan
anak kuncinya.Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat
yang mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan
berikatan dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat. Senyawa transisi
ini tidak stabil sehingga pembentukan produk berlangsung dengan
sendirinya.Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi
aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama. Sedangkan pada teori induced fit, Reaksi
antara substrat denan enzim berlangsung karena adanya induksi molekul
substrat terhadap molekul enzim.Menurut teori ini, sisi aktif enzim bersifat
fleksibel dalam menyesuaikan struktur sesuai dengan struktur substrat. Ketika
substrat akan terinduksi dan kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga
mengakibatkan perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok
(fit). Kemidian terjadi pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya
substrat diubah menjadi produk.Produk kemudian dilepaskan dan enzim
kembali pada keadaan semula, siap untuk mengikat substrat baru.
Tabung no 1, 2, dan 4 yaitu dengan bahan campuran secara berturut-turut 2 ml
pepsin dan 2 ml HCL 0,4 %, 2 ml pepsin dan 3 ml, dan 2 ml pepsin yang
didihkan + 2 ml HCL 0,4 % aquadest kemudian dikocok secara merata dan
terlihat warna bening, kemudian setelah dipanaskan selama 30 menit pada
suhu 380 C terjadi perubahan warna yaitu menjadi keruh. Kekeruhan ini
bertanda bahwa albumin tidak diuraikan oleh protein.Sedangkan pada tabung
no 3 terlihat sangat jernih dibandingkan dengan yang lainnnya, kerana
albumin telah diuraikan oleh protein. Dan pepsin menguraikan albumin dalam
keadaan acid. Hal ini juga dipengaruhi oleh kerja pada suhu yang optimal
yaitu 380 C. Enzim Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan
mulai mencerna protein dengan memecah protein menjadi bagian–bagian
yang lebih kecil. Enzim ini termasuk protease; pepsin disekresi dalam bentuk
inaktif, pepsinogen, yang akan diaktifkan oeh asam lambung. Enzim ini
diproduksi oleh bagian mukosa dalam perut yang berfungsi untuk
mendegradasi protein. Enzim ini memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif
pada pH diatas 6. Pepsin adalah salah satu dari 3 enzim yang berfungsi untuk
mendegradasi protein yang lain adalah kemotripsin dan tripsin. Pepsin
disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung; asam hidroklori; juga diproduksi
oleh gastric mucosa dan akan diaktifkan pada pH optimum yaitu 1-3.
Pada tabung no.3, menghasilkan warna yang berbeda yaitu ungu tua, dalam
percobaannya enzim ini didihkan dulu pada suhu 380C sehingga dapat
disimpulkan bahwa suhu yang optimal bagi enzim tripsin sangat
mempengaruhi dalam kerja enzim tersebut. Sedangkan pada tabung no.1 dan
2 ini berbeda hasilnya yaitu ungu muda. Hal ini karena suhunya belum
optimal, sehingga hasil dari kerja enzim tersebut belum maksimal.
Dalam percobaan ini enzim bekerja mengoksidasi substrat dengan melepaskan
hydrogen dari substrat. Yaitu Hidrogen bereaksi dengan dengan methylin
blue. Dan telah terbukti bahwa dalam susu terdapat banyak enzim
dehidrogenase. Karena terlihat pada tabung no.1 menghasilkan perubahan
warna biru muda yang sangat pekat dibandingkan dengan yang lainya.
V. KESIMPULAN
Adapun kesimpulan dari hasil percobaan ini adalah sebagai berikut
1. Enzim Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan mulai
mencerna protein dengan memecah protein menjadi bagian–bagian yang lebih
kecil.
2. Pepsin adalah salah satu dari 3 enzim yang berfungsi untuk mendegradasi
protein yang lain adalah kemotripsin dan tripsin.
3. Pepsin disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung; asam hidroklori; juga
diproduksi oleh gastric mucosa danvvc diaktifkan pada pH optimum yaitu 1-
3.
4. Enzim pepsin memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif pada pH diatas 6.
5. Pada enzim pepsin albumin tidak diuraikan oleh protein, pepsin menguraikan
albumin dalam keadaan acid.
6. Suhu yang optimal bagi enzim tripsin sangat mempengaruhi dalam kerja
enzim.
7. Enzim dehidrogenase bekerja mengoksidasi substrat dengan melepaskan
hydrogen dari substrat.
DAFTAR PUSTAKA
Lehninger AL. 1982. Dasar – Dasar Biokimia Jilid I. Maggy
Thenawijaya, penerjemah. Jakarta: Erlangga. Terjemahan
dari: Principles of Biochemistry.
Ruddin, Choi.2010. LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA II PERCOBAAN II
ENZIM. Jayapura : Universitas Cendrawasih
Sadikin, Mohamad. 2002. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika.
Soewoto, Hafiz, dkk. 2000. Biokimia Eksperimen
Laboratorium.Jakarta: Widya Medika.
Tim . 2013. Petunjuk Praktikum Biokimia. Surabaya: Unesa Press.
Top Related