Enzim Page 1

Enzim Page 2

KATA PENGANTAR

Segala puji bagi Allah , Tuhan Semesta Alam yang

telah memberi kita anugerah dan nikmat-Nya, sehingga kita

dapat beraktifitas sebagaimana mestinya dan menyelesaikan

tugas dengan baik.

Shalawat serta salam semoga tetap tercurahkan

kepada junjungan kita, Baginda kita Nabi Muhammad SAW,

beserta keluarga dan sahabatnya dan semoga sampai kepada

kita para pengikutnya.

Terima kasih penulis ucapkan kepada pihak-pihak

yang terkait dalam penyusunan buku mengenai Enzim ini

sehingga buku ini bisa terselesaikan dengan sebaik-baiknya.

Penulis berharap, buku ini bisa membantu siswa dan

guru dalam kegiatan belajar mengajar, khususnya mata

pelajaran biologi. Namun demikian, penulis menyadari bahwa

buku ini masih kurang dari kesempurnaan. Untuk itu, kritik

dan saran sangat dibutuhkan guna perbaikan dan

penyempurnaan buku ini. Mudah-mudahan upaya ini menjadi

amal ibadah yang diridhai oleh Allah SWT. Amin.

Penulis

Enzim Page 3

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ............................................... 2

DAFTAR ISI ............................................................. 3

A. ENZIM

Pengertian Enzim ........................................... 4

Struktur Enzim .............................................. 6

Sifat-Sifat Enzim ........................................... 10

Penggolongan Enzim .................................... 14

Cara Kerja Enzim . ......................................... 16

Contoh Enzim dalam Proses Metabolisme ....20

Faktor-Faktor ................................................. 23

B. ENZIM ALOSTERIK ................................... 29

C. ISOENZIM/ISOZIM .................................... 30

SOAL-SOAL .............................................................34

Enzim Page 4

ENZIM

Pengertian Enzim

Enzim merupakan senyawa organik atau katalis

protein yang dihasilkan oleh sel dan berperan sebagai

katalisator yang dinamakan biokatalisator. Jadi, enzim

dapat mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi

kimia yang berlangsung di dalam sel. Meskipun senyawa

katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir

molekul katalis akan kembali ke bentuk

semula.Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk

bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel.

Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat

perubahannya menjadi molekul lain yang disebut

Enzim Page 5

produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung

pada suatu kondisi atau zat, yang disebut promoter.

Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat

berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah

lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon

sebagai promoter dan suatu reaksi kimia yang

berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi

yang lebih rendah. Jadi enzim juga berfungsi

menurunkan energi aktivasi. Reaksi yang dapat

dikendalikan oleh enzim antara lain respirasi,

fotosintesis, pertumbuhan, dan perkembangan, kontraksi

otot, pencernaan dan fiksasi nitrogen.

Enzim berfungsi menurunkan energi aktivasi.

Enzim Page 6

Struktur Enzim

Penyusun utama suatu enzim adalah molekul

protein yang disebut Apoenzim. Agar berfungsi

sebagaimana mestinya, enzim memerlukan komponen

lain yang disebut kofaktor. Kofaktor adalah komponen

nonprotein berupa ion atau molekul. Jadi, suatu enzim

tersusun atas dua bagian yaitu protein dan bukan

protein. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya

menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat

digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim.

Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non

protein disebut kofaktor. Apoenzim merupakan struktur

penting yang digunakan untuk menentukan proses kerja

enzim. Bagian apoenzim memiliki struktur yang

digunakan untuk tempat melekatnya substrat yang

dinamakan sisi aktif enzim. Substrat sendiri meupakan

zat yang akan di reaksikan oleh enzim yang dapat berupa

karbohidrat, protein, ataupun lemak/lipid.

Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat

secara lemah atau terikat secara kuat (permanent). Jika

Enzim Page 7

kofaktor terikat kuat dengan protein enzim dinamakan

gugus prostetik. Sedangkan kofaktor yang tidak begitu

kuat terikatnya dengan protein enzim dinamakan

koenzim. Tidak semua enzim memiliki struktur yang

lengkap terdiri dari apoenzim dan kofaktor. Contoh

enzim ribonuklease pankreas hanya terdiri atas

polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi yang

lain.

1. Koenzim

Koenzim mengandung ribose dan fosfat.

Koenzim adalah senyawa-senyawa non-protein yang

dapat terdialisa, termostabil (tahan panas) dan terikat

secara “longgar” dengan bagian protein dari apoenzim.

Karena terikat secara longgar dan reversibel, kadang-

kadang koenzim disebut juga ko-substrat. Umumnya

koenzim merupakan vitamin atau turunannya, antara lain

vitamin B1 (tiamin), vitamin B2 (riboflavin), vitamin B5

(asam pantotenat), vitamin B6 (piridoksin), vitamin B12

(sianokobalamina), dan nikotinamida. Dalam mekanisme

kerja enzim, koenzim biasanya berperan sebagai

Enzim Page 8

pentransfer gugus kimia tertentu dari satu reaktan ke

reaktan lainnya.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor

hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia,

seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).

2. Gugus Prostetik

Gugus prostetik meupakan bagian enzim yang

terdiri dari komponen non protein yang bersifat stabil

meskipun dalam kondisi suhu tinggi yang membuat

komponen ini tidak dapat berubah. Gugus prostetik

merupakan tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat pada

enzim, berperan memberi kekuatan tambahan terhadap

kerja enzim. Gugus prostetik merupakan gugus yang

tidak aktif, berupa unsur-unsur logam, seperti Fe, Mn,

Mg atau Na. Gugus prostetik secara kimiawi hampir

sama dengan koenzim, yaitu senyawa non-protein yang,

namun ikatannya dengan apoenzim cukup kuat, sehingga

biasanya tidak bersifat reversibel. Sifat ikatannya dengan

apoenzim inilah yang membedakan gugus prostetik

dengan koenzim. Tidak seperti koenzim yang dapat

Enzim Page 9

terikat, lepas, kemudian diikat lagi oleh apoenzim selama

kerja enzim, maka gugus prostetik umumnya berada

dalam keadaan terikat terus menerus menjadi satu

dengan bagian apoenzim. Hanya saja, dalam mekanisme

kerja enzim, ia mengalami perubahan-perubahan bentuk,

misalnya dari keadaan tereduksi berubah menjadi

keadaan teroksidasi, dan kemudian berubah lagi menjadi

keadaan tereduksi, dan seterusnya. Beberapa contoh

gugus prostetik adalah molibdopterin, lipoamida dan

biotin.

Enzim disintesis di dalam sel-sel hidup. Sebagian

besar enzim bekerja di dalam sel sehingga disebut enzim

intraseluler Contoh enzim intraseluler adalah katalase

yang memecah senyawa-senyawa berbahaya, seperti

hidrogen peroksida pada sel-sel hati.

Sedangkan, enzim yang dibuat di dalam sel dan

melakukan fungsinya di luar sel disebut enzim

ekstraseluler. Contoh enzim ekstraseluler adalah enzim-

enzim pencernaan, seperti amilase yang memecah

amilum menjadi maltosa. Reaksi biokimia yang

dikendalikan oleh enzim, antara lain respirasi,

Enzim Page 10

pertumbuhan, perkecambahan, kontraksi otot,

fotosintesis, fiksasi nitrogen, proses pencernaan, dan

lain-lain. Untuk lebih mengetahui tentang enzim, mari

cermati uraian berikut ini.

Sifat-Sifat Enzim

Enzim memiliki sifat-sifat sebagai berikut:

1. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim

memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja

pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar.

Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang

terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik.

Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat

enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi

sebagai mana mestinya.

2. Enzim Sebagai Katalisator. Enzim merupakan

katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut

bereaksi. Tanpa kehadiran enzim, suatu reaksi itu

sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran

enzim kecepatan reaksinya dapat meningkat sampai

107 kali. Sebagai contoh, enzim katalase yang

Enzim Page 11

mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan

5.000.000 molekul hidrogen peroksida (H2O2)

permenit pada 0o C. H2O2 hanya dapat diuraikan oleh

atom besi, tetapi satu atom besi akan memerlukan

waktu 300 tahun untuk menguraikan sejumlah

molekul H2O2 yang oleh satu molekul katalase yang

mengandung satu atom besi diuraikan dalam satu

detik. Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul

yang terlibat memiliki cukup energi internal untuk

membawanya ke puncak bukit energi, menuju

bentuk reaktif yang disebut tahap transisi. Energi

aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam

kalori yang diperlukan untuk membawa semua

molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu

menuju tingkat transisi pada puncak batas energi.

Suatu reaksi kimia dapat dipercepat dengan dua

cara, yaitu pertama meningkatkan suhu dan kedua

dengan memberinya katalis.

Enzim Page 12

Reaksi tanpa menggunakan katalis

memerlukan energi aktivasi yang tinggi, eaksi

dengan katalis memerlukan energy aktivasi

yang lebih rendah

Katalisator menurunkan batas energi aktivasi reaksi

kimia. Pada puncak pembatas energi aktivasi, terjadi

keadaan transisi.

3. Bekerja secara spesifik. Satu jenis enzim hanya

digunakan untuk mereaksikan substrat tertentu saja.

Sebagai contoh enzim lipase hanya dapat

mengkatalisis reaksi perubahan dari lemak menjadi

gliserol dan asam lemak. Reaksinya sebagai berikut.

4. Kerja enzim dapat bolak-balik. Enzim dapat

menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-

senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-

senyawa menjadi senyawa tertentu. Misalnya enzim

Enzim Page 13

lipase dapat bekerja untuk mengkatalisis molekul

lemak menjadi komponen penyusunnya, yaitu asam

lemak dan gliserol atau sebaliknya menyusun lemak

dari komponennya.

Lemak gliserol + asam lemak

5. Hanya dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sifat

enzim yang tidak ikut bereaksi mengakibatkan satu

enzim dapat digunakan berkali kali untuk

mereaksikan zat tertentu sehingga tidak dibutuhkan

enzim dalam jumlah banyak.

6. Enzim mengalami denaturasi/kerusakan apabila

berada pada suhu yang terlalu panas atau terlalu

dingin. Sebagian besar enzim akan rusak pada suhu

di atas 60oC karena proteinnya (gugus prostetik)

menggumpal (koagulasi). Jika telah rusak maka

tidak akan berfungsi lagi meskipun berada pada

suhu normal

7. Kerja enzim dapat dihambat. Zat yang dapat

menghambat kerja enzim disebut inhibitor,

contohnya CO, Arsen, Hg, dan Sianida. Sebaliknya

zat yang dapat mempercepat jalannya reaksi disebut

Enzim Page 14

aktivator, contohnya ion Mg2+

, Ca2+

, zat organik

seperti koenzim-A.

Penggolongan Enzim

Banyak enzim yang telah dinamakan dengan

menambahkan akhiran -ase kepada nama substratnya,

misalnya urease mengkatalisis hidrolisis urea, amilase

menghidrolisis amilum. Tetapi banyak pula enzim yang

dinamakan tidak berdasarkan nama substratnya,

misalnya tripsin dan pepsin. Juga ada enzim yang

dikenal dengan dua nama, misalnya amilase yang

dihasilkan kelenjar ludah dinamakan pula ptialin. Karena

itu, dan juga dengan terus meningkatnya jumlah enzim

yang baru ditemukan, suatu dasar penggolongan enzim

secara sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan

Internasional. Sistem ini menempatkan semua enzim ke

dalam enam kelas utama, masing-masing dengan

subkelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang

dikatalisisnya.

Enzim Page 15

No

Nama Enzim Tipe reaksi yang

dikatalisis

Contoh

1

2

3

4

5

6

Oksidoreduktase

Transferase

Hidrolase

Liase

Isomerase

Ligase

(sintetase)

Transfer elektron

Transfer gugus

fungsi

Reaksi hidrolisis

Pemutusan ikatan

C-C, C-O, C-N,

membentuk ikatan

rangkap

Pemindahan gugus

di dalam molekul,

membentuk isomer

Pembentukan

ikatan

Alkohol dehidrogenase

Heksokinase

Tripsin

Piruvat dekarboksilase

Maleat Isomerase

Piruvat karboksilase

Tiap-tiap enzim ditetapkan ke dalam empat

tingkat nomor kelas dan diberikan suatu nama

sistematik, yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisis.

Contoh, enzim yang mengkatalisis reaksi:

ATP + D-glukosa ADP + D-glukosa – 6 – fosfat

Nama sistematik formal enzim ini adalah:

fosfotransferase ATP: glukosa, yang menunjukkan

bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus fosfat

dari ATP ke glukosa. Enzim ini ditempatkan ke dalam

kelas 2 pada tabel diatas, dan nomor klasifikasinya

Enzim Page 16

adalah 2.7.1.1, dengan bilangan pertama (yaitu 2)

menunjukkan nama kelas (transferase), bilangan kedua

(7) bagi subkelas (fosfotransferase) dan bilangan ketiga

(1) bagi sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus

hidroksil sebagai penerima), dan bilangan keempat (1)

bagi D-glukosa sebagai penerima gugus fosfat. Jika

nama sistematiknya rumit, maka nama biasa dari enzim

ini adalah heksokinase.

Cara Kerja Enzim

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara

meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju

reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi

yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2.

(Lihat Gambar dibawah).

Enzim Page 17

Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan

membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk

dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas

untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang

lain. Enzim memiliki sisi aktif (active site) yaitu bagian

dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk

membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya

membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim

berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada

permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan

secara lemah. Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu

enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah

(misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan

van der Waals, dan interaksi hidrofobik). Setelah

berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat

bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu

kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi proses

katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika

produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali

untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.

Enzim Page 18

Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua

teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori

kecocokan yang terinduksi.

1. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)

Teori ini menunjukan cara kerja antara enzim dan

substrat bersatu seperti kunci dan anak kunci. Enzim

terdapat suatu sisi untuk bergabung dengan substrat yang

disebut active site (sisi aktif). Sisi aktif merupakan

tempat melekatnya molekul substrat. Dimana bagian sisi

aktif meupakan bagian yang tidak dapat berubah bentuk

dan tidak fleksibel. Substrat yang memiliki bentuk yang

sama dengan sisi aktif enzim yang hanya bisa

direaksikan oleh enzim Selama reaksi berjalan , enzim

dan substrat bergabung membentuk kompleks enzim

Enzim Page 19

substrat. Akhir setelah bereaksi , hasil reaksi tidak

bersatu dengan enzim .

2. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)

Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi

aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika

substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif

termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks.

Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak

aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang

lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

Enzim Page 20

Hipotesis terinduksi, enzim menyesuaikan bentuknya dengan substrat

Kerja enzim juga sangat dipengaruhi oleh zat

inhibitor, yaitu bahan yang menghambat kerja enzim.

Ada 2 jenis inhibitor, yaitu inhibitor kompetitif dan

inhibitor non kompetitif. Inhibitor kompetitif bekerja

dengan cara berikatan pada tempat aktif enzim.

Akibatnya substrat yang tidak bisa berikatan dengan

enzim. Sedangkan inhibitor non kompetitif tidak

berikatan dengan tempat aktif, tetapi menyebabkan

perubahan pada tempat aktif. Ini pun berakibat substrat

tidak bisa berikatan dengan enzim.

Contoh Enzim dalam Proses

Metabolisme

1. Enzim katalase

Enzim Page 21

Enzim katalase berfungsi membantu pengubahan

hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

2. Enzim Oksidase

Enzim oksidase berfungsi mempergiat

penggabungan O2 dengan suatu substrat yang pada

saat bersamaan juga mereduksikan O2, sehingga

terbentuk H2O.

3. Enzim hidrase

Enzim hidrase berfungsi menambah atau

mengurangi air dari suatu senyawa tanpa

menyebabkan terurainya senyawa yang

bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.

4. Enzim dehidrogenase

Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan

hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain.

Enzim Page 22

5. Enzim transphosforilase

Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan

H3PO4 dari molekul satu ke molekul lain dengan

bantuan ion Mg2+

.

6. Enzim karboksilase

Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan

asam organik secara bolak-balik. Contoh

pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida

dibantu oleh karboksilase piruvat.

7. Enzim desmolase

Enzim desmolase berfungsi membantu dalam

pemindahan atau penggabungan ikatan karbon.

Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa

menjadi gliseraldehida dan dehidroksiaseton.

8. Enzim peroksida

Enzim peroksida berfungsi membantu

mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen

yang dipergunakan diambil dari H2O2.

Enzim Page 23

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi

Kerja Enzim

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor,

diantaranya :

1. Suhu

Umumnya enzim bekerja pada suhu yang optimum.

Apabila suhu turun, maka aktivitas akan terhenti

tetapi enzim tidak rusak. Sebaliknya, pada suhu

tinggi aktivitas menurun dan enzim menjadi rusak.

Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu

lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10o C,

kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai

batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada

umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim

berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien

pada suhu 37o C, sedangkan enzim hewan berdarah

dingin pada suhu 25o C.

2. Air

Enzim Page 24

Air berperan dalam memulai kegiatan enzim.

Contoh pada waktu biji dalam keadaan kering

kegiatan enzim tidak kelihatan. Baru setelah ada air,

melalui imbibisi mu-lailah biji berkecambah.

3. Derajat Keasaman (pH)

Pada umumnya apabila enzim berada pada PH

rendah enzim akan mengalami denaturasi yaitu

perubahan struktur kimiawi enzim yang

mengakibatkan terjadi perubahan struktur enzim

yang dapat berdampak enzim tidak dapat

mereaksikan substrat. Semua enzim peka terhadap

perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan pH

sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat).

Contoh, enzim pepsin memiliki pH optimum 2,

sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8,5.

4. Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah

konstan, dan jumlah substrat berlebihan, maka laju

reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang

ada. Sebaliknya jika pH, suhu dan konsentrasi enzim

Enzim Page 25

konstan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan

jumlah substrat.

5. Hasil Akhir

Kecepatan reaksi dalam suatu proses kimia tidak

selalu konstan. Misal, kegiatan pada awal reaksi

tidak sama dengan kegiatan pada pertengahan atau

akhir reaksi. Apabila hasil akhir (banyak), maka

akan menghambat aktivitas enzim.

6. Substrat

Substrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu

yang baru. Umumnya, terdapat hubungan yang

sebanding antara substrat dengan hasil akhir apabila

konsentrasi enzim tetap, pH konstan, dan temperatur

konstan. Jadi, apabila substrat yang tersedia dua kali

lipat, maka hasil akhir juga dua kali lipat.

7. Zat-zat penghambat

Zat-zat penghambat adalah zat-zat kimia yang

menghambat aktivitas kerja enzim. Contoh, garam-

garam dari logam berat, seperti raksa.

Enzim Page 26

8. Konsentrasi substrat

Konsentrasi substrat dalam jumlah banyak akan

menurunkan kinerja dari enzim, untuk mengatasi hal

tersebut maka ribosom akan mensintesis enzim lagi

untuk mempercepat reaksi yang terjadi.

9. Inhibitor

Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu

senyawa yang dikenal sebagai inhibitor. Inhibitor

digolongkan menjadi 2 jenis utama, yaitu: yang

bekerja secara tidak dapat balik (irreversible), yang

bekerja secara dapat balik (reversible).

Penghambat yang irreversible adalah golongan

yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu gugus

fungsional ada molekul enzim yang penting bagi

aktivitas katalitiknya. Sebagai contoh, adalah

senyawa diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang

menghambat enzim asetilkolinesterase, yaitu enzim

yang penting di dalam transmisi impuls syaraf.

Jenis kedua adalah, penghambat enzim yang

dapat balik, yang dapat digolongkan menjadi 2 jenis,

yaitu, zat penghambat yang bersaingan (kompetitif),

Enzim Page 27

zat penghambat yang tidak bersaingan (non-

kompetitif).

a. Inhibitor kompetitif

Merupakan senyawa kimia yang memiliki sifat

dan struktur yang memiliki kesamaan dengan

substrat sehingga senyawa kimia tersebut dapat

memasuki sisi aktif enzim sehingga substrat tidak

bisa masuk ke sisi aktif enzim.

Inhibitor kompetitif masuk lewat sisi aktif enzim

Contoh jenis penghambatan kompetitif adalah

penghambatan kompetitif dehidrogenase suksinat

oleh anion malonat dan oksaloasetat.

Dehidrogenase suksinat adalah anggota golongan

enzim yang mengkalatisis siklus asam sitrat yang

dapat membebaskan 2 atom hidrogen dari

Enzim Page 28

suksinat. Dehidrogenase suksinat dihambat oleh

malonat yang struktur molekulnya mirip suksinat.

COO- COO

CH2 COO- C = O

CH2 CH2 CH2

COO- COO- COO

Suksinat malonat oksaloasetat

(substrat) Penghambat kompetitif

Contoh molekul penghambat kompetitif malonat

dan oksaloasetat yang strukturnya

b. Inhibitor non kompetitif

Merupakan senyawa kimia yang memiliki sifat

dan struktur yang berbeda dengan substrat. Cara

kerja inhibitor non kompetitif melekat pada sisi

selain sisi aktif enzim yang dinamakan dengan

sisi alosterik. Dengan memasukin sisi alosterik

ini, maka inhibitor non kompetitif akan merubah

struktur dan bentuk sisi aktif enzim sehingga

substrat tidak bisa masuk ke dalam sisi aktif

enzim karena sisi aktif enzim berubah bentuk.

Enzim Page 29

Inhibitor non kompetitif masuk lewat sisi alosterik

Enzim Alosterik

Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi

lain selain sisi katalitik. Contoh enzim ini adalah

dehidratase treonin merupakan anggota yang khas dari

anggota enzim alosterik, yaitu enzim-enzim pengatur

yang berfungsi melalui pengikatan non kovalen dan

dapat balik suatu molekul pengatur.

Sifat-sifat enzim alosterik diantaranya :

1. Seperti semua enzim, enzim alosterik memiliki sifat

katalitik yang berikatan dengan substrat dan

mengubahnya, tetapi enzim ini memiliki suatu atau

lebih sisi pengatur atau alosterik untuk mengikat

Enzim Page 30

metabolit pengatur yang disebut modulator

(pengatur) atau (efektor). Sama seperti sisi katalitik

enzim yang bersifat spesifik bagi substratnya, sisi

alosterik bersifat spesifik bagi modulator

(pengaturnya).

2. Kedua molekul enzim alosterik umumnya lebih

besar dan lebih kompleks dibandingkan dengan

enzim biasa. Kebanyakan enzim-enzim alosterik

memiliki dua atau lebih rantai atau sub polipeptida.

3. Enzim alosterik biasanya memperlihatkan

penyimpangan yang nyata dari tingkah laku klasik

Michaelis-Manten. Hal ini adalah satu ciri yang

pertama-tama membedakannya dai enzim-enzim

biasa.

Isoenzim/Isozim

Isoenzim merupakan enzim yang mengkatalisis

reaksi yang sama, tetapi berbeda dalam sifat-sifat

kinetika dan dapat pula berbeda dalam responnya

terhadap modulator alosterik. Ada 5 jenis tetramer dari

enzim ini antara lain : H4, H3M1, H2M2, H1M3 dan M4.

Enzim Page 31

Isoenzim H4 (jenis 1) memiliki afinitas yang lebih tinggi

terhadap substrat dibandingkan dengan isoenzim M4

(jenis 5). Di samping itu keduanya juga berbeda dalam

hal H4 dihambat secara alosterik oleh kadar piruvat yang

tinggi sedangkan M4 tidak.

H4 dirancang untuk mengoksidasi laktat menjadi

piruvat yang selanjutya digunakan sebagai bahan bakar

oleh jantung. Metabolisme aerob dii jantung

memungkinkan penyaluran piruvat ke Siklus Asam

Sitrat. Sebaliknya, M4 bekerja optimal pada arah

sebaliknya yaitu mengubah piruvat menjadi laktat,

sehingga glikolisis dapat terus berlangsung pada

keadaan anaerob.

Analisis isoenzim seringkali dipergunakan pada

diagnosis medis. Isozim LDH (laktat dehidrogenase)

yang terutama terdapat dalam jaringan jantung H4,

meningkat pesat di dalam plasma darah setelah terjadi

serangan jantung, pada saat aliran darah ke bagian

jantung terbatas atau terhenti. Membran sel jatung tidak

lagi berfungsi dengan baik dan membiarkan enzim-

enzim sitosol, termasuk LDH, bocor ke dalam darah.

Pada beberapa penyakit hati seperti infeksi hepatitis,

Enzim Page 32

isozim LDH yang khas pada hati H1M3 dan M4

meningkat di dalam darah.

Distribusi berbagai bentuk isoenzim setia enzim

mencerminkan sediktinya 4 faktor :

1. Pola metabolik yang berbeda di dalam organ yang

berbeda. Sebagai contoh isozim LDH pada otot

jantung dan otot kerangka mencerminkan perbedaan

metabolisme pada organ-organ ini.

2. Lokasi dan peranan metabolik yang berbeda dari

suatu enzim di dalan satu jenis sel. Sebagai contoh

enzim dehidrogenase malat terdapat dalam berbagai

bentuk pada mitokondria dan sitosol, tempat enzim

menjalankan peranan yang agak berbeda.

3. Diferensiasi dan pengembangan jaringan dewasa

dari bentuk embrionik atau bayi. Sebagai contoh,

hati anak bayi memiliki distribusi isozim

dehidrogenase laktat yang khas yang berubah

bilamana organ mengalami proses diferensiasi

menjadi bentuk dewasanya.

4. Penyesuaian yang tepat terhadap kecepatan

metabolik melalui respon yang berbeda dari bentuk-

bentuk isozim terhadap modulator alosterik.

Enzim Page 33

Beberapa enzim pengatur terdapat dalam bentuk

isozim yang berbeda dalam responnya terhadap

modulator.

Enzim Page 34

SOAL PILIHAN GANDA

1. Pernyataan berikut ini merupakan ciri enzim,

kecuali...

a. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan

meningkaatkan energi aktivasi

b. Mempercepat reaksi kimia, tetapi tidak berubah

bentuk setelah reaksi selesai

c. Bekerja dengan sistem satu substrat satu enzim

d. Tidak mengubah kesetimbangan reaksi

e. Memiliki sisi katalik dan sisi aktif

2. Zat atau senyawa yang menghalangi iktana antara

enzim dengan substrat disebut...

a. Enzim konjugasi

b. Biokatalisator

c. Kofaktor

d. Aktivator

e. Inhibitor

3. Perhatikan gambar percobaan enzim katalase

berikut!

Enzim Page 35

Berdasarkan percobaan tersebut, gas yang dihasilkan

(berlabel X) pada proses tersebut yaitu...

a. Gas uap air, hasil penguapan H2O2, dan ekstrak

hari

b. Gas O2, hasil pengurairan H2O2 oleh enzim

katalase

c. Gas CO2, hasil penguraian ekstrak hari dan

larutan H2O2

d. Gas O2, hasil respirasi sel-sel hari dengan enzim

katalase

e. Gas CO2, hasil respirasi sel-sel hari dengan enzim

katalase

4. Jenis enzim dan peranannya dalam metabolisme sel

yang benar adalah..

Enzim Page 36

a. Katalase, membentuk hidrogen peroksida dan

H2O dan O2

b. Amilase, pembentukan amilum menjadi glukosa

c. Lipase, menguraikan protein dari asam amino

d. Lipase, menguraikan lemak menjadi asam lemak

5. Peptidase, menguraikan protein menjadi pepton

Perhatikan grafik mekanisme kerja enzim berikut!

Pernyataan berikut yang benar mengenai enzim

yaitu bahwa enzim..

a. Menurunkan energi aktivasi dengan tidak

memengaruhi laju reaksi

b. Mempercepat laju reaksi dengan menurunkan

energi aktivasi

c. Menurunkan energi aktivasi dengan ikut bereaksi

d. Meningkatkan energi aktivasi tanpa ikut bereaksi

Enzim Page 37

e. Tidak berpengaruh terhadap reaksi

6. Daging yang dibekukan dalm freezer tidak

membusuk karena..

a. Daging tidak mengalami metabolisme

b. Didalam lemari es tidak terdapat cahaya

c. Didalam lemari es tidak terdapat oksigen

d. Didalam lemari es tidak berlangsung respirasi

aerob

e. Pada suhu rendah enzim mikroorganisme

pembusuk tidak bekerja

7. Perhatikan hasil uji enzim katalase berikut!

Kondisi Ekstrak hati + H2O2

Gelembung Nyala api

Netral +++ ++

Asam + -

Basa ++ -

Suhu 35 C +++ ++

Suhu 45 C - -

Enzim Page 38

Berdasarkan tabel tersebut dapat disimpulakn faktor

yang memengaruhi kerja enzim katalase adalah..

a. Suhu dan oksigen

b. Suhu dan ekstrak hati

c. Konsentrasi ekstrasi hati

d. Suhu dan konsentrasi pH

e. pH dan konsentrasi H2O2

8. Perhatikan komponen enzim berikut!

1. Gugus prostetik

2. Koenzim

3. Kofaktor

4. Holoenzim

5. Apoenzim

Bagian enzim yang bukan protein ditunjukkan oleh

nomor..

a. 1 dan 3

b. 1 dan 5

c. 2 dan 3

d. 3 dan 5.

e. 4 dan 5

Enzim Page 39

9. Seorang siswa melakukan percobaan unutk

mengetahui pengaruh aktivitas enzim katalase

dengan menyediakan lima tabung reaksi berisi

larutan H2O2 dengan berbagai konsentrasi. pada

tiap-tiap tabung ditambah satu potong hati ayam

segar. benyaknya gelembung udara yang muncul

diukur berdasarkan kenaikannya dalam tabung

reaksi. hasil pengamatan yang diperoleh sebagai

berikut

Berdasarkan tabel diatas, kesimpulan yang dapat

diambil adalah...

Tabung jumlah volume (ml) kenaikan

Reaksi potongan H2O2 akuades

gelembung

hati udara (cm)

A 1 0 10 0

B 1 2,5 7,5 1,3

C 1 5,0 5,0 2,7

D 1 7,5 2,5 7,5

E 1 10 0 8,5

Enzim Page 40

a. Semakin tinggi konsentrasi substrat, kecepatan

reaksi semakin cepat

b. Semakin rendah konsentrasi substrat, kecepatan

reaksi semakin cepat

c. Kerja enzim katalase dipengaruhi oleh ketinggian

gelembung udara

d. Kerja enzim katalase tidak dipengaruhi oleh

konsentrasi substrat

e. Kerja enzim katalase dipengaruhi oleh

konsentrasi enzim.

10. Perhatikan pernyataan-pernyataan berikut!

1. Memiliki struktur yang mirip dengan substrat

2. Berikatan dengan sisi aktif enzim

3. Berikatan dengan sis alosterik enzim

4. Dapat dihilangkan dengan penambahan substrat

5. Tidak dapat dihilangkan dengan penambahan

substrat

ciri-ciri dari inhibitor nonkompetitif ditunjukkan

oleh nomor..

Enzim Page 41

a. 1 dan 2

b. 1 dan 3

c. 1 dan 5

d. 2 dan 4

e. 3 dan 5

11. Perhatikan tabel pernyataan berikut!

Larutan Ekstrak hati + H2O2

gelembung Nyala api

Akuades ++ ++

Air jeruk + -

Air kapur + -

37 C + +

40 C +++ +++

Kesimpulan-kesimpulan berikut sesuai dengan

percobaan, kecuali....

a. Enzim katalase bekerja secara optimum pada

suhu 40 C

b. Enzim katalase tidak bekerja optimum pada pH

asam

Enzim Page 42

c. Enzim katalase tidak bekerja optimum pada pH

basa

d. Kerja enzim tidak dipengaruhi oleh suhu dan pH

e. Kerja enzim dipengaruhi oleh suhu dan pH

12. Perhatikan tabel perbedaan antara inhibitor

kompetitif dan inhibitor nonkompetitif berikut!

No Inhibitor kompetitif Inhibitor nonkompetitif

1 Berikatan dengan sisi

aktif enzim

Berikatan dengan sisi

alosterik enzim

2 Mengubah sisi aktif

enzim

Tidak mengubah sisi

aktif enzim

3 Struktur mirip dengan

substrat

Struktur berbeda

dengan substrat

4 Tidak dapat

dihilangkan dengan

menambah substrat

Dapat dihilangkan

dengan menambah

substrat

Perbedaan inhibitor kompetitif dan inhibitor

nonkompetitif yang benar ditunjukkan oleh nomor...

a. 1 dan 2

b. 1 dan 3

c. 2 dan 3

Enzim Page 43

d. 2 dan 4

e. 3 dan 4

13. Kecepatan reaksi enzimatisdipengaruhi beberapa

faktor. grafik disamping menunjukkan hubungan

anatar kecepatan reaksi dan faktor yang

memengaruhi kerja enzim. apabila X dalam grafik

tersebut adalah pH, pernyataan manakah yang sesuai

dengan grafik tersebut?

a. Kerja enzim tidak dipengaruhi oleh pH

b. Enzim bekerja baik pada suasana asam

c. Enzim bekerja secara optimum pada pH netral

d. pH optimum agar enzim bekerja baik adlaah 10

e. Pada pH lebih dari 10 enzim masih bekerja

dengan baik

14. Gugus yang terikat kuat dengan protein dinamakan ..

a. Koenzim

b. Apoenzim

c. Kofaktor

d. Gugus prostetik

e. Enzim

15. Gugus yang tidak begitu kuat ikatannya jadi mudah

terurai dinamakan ...

Enzim Page 44

a. Koenzim

b. Apoenzim

c. Kofator

d. Gugus prostetik

e. Enzim

Enzim Page 45

JODOHKANLAH !

1. Zat-zat yang diubah atau

direaksikan oleh enzim

2. Protein majemuk

3. Tempat atau bagian enzim yang

mengadakan hubungan dengan

substrat

4. Enzim yang mengkatalisis reaksi

yang sama, tetapi berbeda dalam

sifat-sifat kinetika

5. Enzim yang memiliki fungsi lain

selain sebagai katalisator

6. Enzim yang dibuat di dalam sel

dan melakukan fungsinya di luar

sel

7. Perubahan struktur kimiawi

enzim yang mengakibatkan

terjadi perubahan struktur enzim

yang dapat berdampak enzim

tidak dapat mereaksikan substrat.

8. Bekerja secara dapat balik

Substrat

Holoenzim

Sisi aktif

Isoenzim

Alosterik

Denaturasi

Apoenzim

Kofaktor

Produk

Enzim

ekstraseluler

Enzim

intraseluler

Inhibitor

Irreversible

Reversible

In Vivo

Enzim Page 46

9. Penyusun enzim yang merupakan

nonprotein

10. Hasil akhir dari proses dengan

menggunakan enzim

11. Enzim yang dibuat di dalam sel

dan melakukan fungsinya

didalam sel

12. Penyusun enzim yang merupakan

protein

13. Zat yang dapat menghambat kerja

enzim

14. Bekerja secara tidak dapat balik

yang

15. Reaksi kimia yang terjadidalam

tubuh

TEKA TEKI SILANG

Enzim Page 47

Mendatar

1. Protein majemuk

2. Gugus protein

3. Gugus bukan protein

1 2

3 4

5

6

7

8

9

10

11

12

13

14

EclipseCrossword.com

Enzim Page 48

6. Hanya bekerja pada satu substrat saja

7. Bagian aktif

8. Hasil akhir

9. Rusaknya enzim

11. Isoenzim

14. Tidak dapat balik

Menurun

4. Gugus yang terikat kuat dengan protein

5. Zat-zat yang direaksikan

10. Penghambat

12. Dapat balik

13. Gugus yang tidak begitu kuat terikat dengan protein

15. Contoh enzim