TUGAS INDIVIDU

RESUME

Untuk Memenuhi Mata Kuliah Aplikasi Bioteknologi Industri

oleh :

Anis Suhariati (101710101011)

JURUSAN TEKNOLOGI HASIL PERTANIAN

FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN

UNIVERSITAS JEMBER

TAHUN 2013

1. Pengertian Enzim

Enzim adalah protein yang diproduksi dari sel hidup dan digunakan oleh sel-sel

untuk mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap

substratnya. Tanpa pembentukan produk samping enzim merupakan unit fungsional

untuk metabolisme dalam sel (Shahib, 1992). Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim

dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi

penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim ini akan kehilangan

aktivitasnya akibat panas, asam atau basa kuat, pelarut organik, atau pengaruh lain yang

bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dikatakan mempunyai sifat sangat khas,

karena hanya bekerja pada substratnya (Girindra, 1990).

Enzim merupakan senyawa protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi

kimia dalam sistem biologis. Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini

adalah protein. Aktivitas katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya

sebagai protein. Enzim dapat mempercepat reaksi biologis, dari reaksi yang

sederhana, sampai ke reaksi yang sangat rumit. Enzim bekerja dengan cara proses

reaksi. Percepatan reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang

dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Enzim mengikat molekul

substrat membentuk kompleks enzim substrat yang bersifat sementara dan lalu terurai

membentuk enzim bebas dan produknya (Lehninger, 1995).

E = S ES E + P

E = enzim S = substrat P= Produk

Enzim memiliki keunggulan sifat, antara lain mempunyai aktivitas yang tinggi,

efektif, spesifik dan ramah lingkungan (Lidya dan Djenar, 2000), sedangkan menurut

(Saktiwansyah, 2001), enzim memiliki sifat yang khas, yaitu sangat aktif walaupun

konsentrasinya amat rendah, sangat selektif dan bekerja pada kondisi yang ramah

(mild), yaitu tanpa temperatur atau tekanan tinggi dan tanpa logam yang umumnya

beracun. Hal inilah yang menyebabkan reaksi yang dikatalisis secara enzimatik

menjadi lebih efisien dibandingkan dengan reaksi yang dikatalisis oleh katalis kimia

(August, 2000).

Aktivitas katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein.

Enzim dapat mempercepat reaksi biologis, dari reaksi yang sederhana, sampai ke

reaksi yang sangat rumit. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan

molekul zat-zat yang bereaksi sehingga mempercepat proses reaksi. Percepatan reaksi

terjadi karena enzim menurunkan energy pengaktifan yang dengan sendirinya akan

mempermudah terjadinya reaksi. Enzim mengikat molekul substrat membentuk

kompleks enzim substrat yang bersifat sementara dan lalu terurai membentuk enzim

bebas dan produknya (Lehninger, 1995).

Berdasarkan biosintesisnya, enzim dibedakan menjadi enzim konstitutif dan

enzim induktif. Enzim konstitutif adalah enzim yang selalu tersedia di dalam sel

mikroba dalam jumlah yang relatif konstan, sedangkan enzim induktif adalah enzim

yang ada dalam jumlah sel yang tidak tetap, tergantung pada adanya induser. Enzim

induktif ini jumlahnya akan bertambah sampai beberapa ribu kali bahkan lebih

apabila dalam medium mengandung substrat yang menginduksi, terutama bila

substrat penginduksi merupakan satu-satunya sumber karbon (Lidya dan Djenar,

2000).

Berdasarkan tempat bekerjanya, enzim dapat dibedakan dalam 2 golongan,

yaitu endoenzim dan eksoenzim. Endoenzim disebut juga enzim intraseluler,

dihasilkan di dalam sel yaitu pada bagian membran sitoplasma dan melakukan

metabolisme di dalam sel. Eksoenzim (enzim ekstraseluler) merupakan enzim yang

dihasilkan sel kemudian dikeluarkan melalui dinding sel sehingga terdapat bebas

dalam media yang mengelilingi sel dan bereaksi memecah bahan organik tanpa

tergantung pada sel yang melepaskannya (Soedigdo, 1988).

Sebagan besar enzim tersusun atas protein. Enzim yang hanya tersusun atas

protein diantaranya adalah pepsin dan tripsin. Namun ada pula enzim yang tersusun

atas komponen tambahan selain protein yang disebut dengan protein konjugasi

(Pujiyanti, 2008)

2. Komponen Penyusun Enzim

Sebagian besar enzim tersusun oleh dua bagian, yaitu bagian yang berupa

protein, disebut apoenzim dan bagian non protein yang disebut kofaktor. Ada juga

beberapa enzim yang hanya terdiri dari komponen protein saja.  Penyusun utama

suatu enzim adalah molekul apoenzim. Komponen ini mudah mengalami denaturasi,

misalnya oleh pemanasan dengan suhu tinggi. Agar berfungsi sebagaimana mestinya,

enzim memerlukan komponen lain yaitu kofaktor.

Kofaktor adalah komponen nonprotein berupa ion atau molekul. Kofaktor dapat

berupa molekul anorganik maupun molekul organik. Molekul anorganik berupa

mineral seperti ion Fe, ion Zn, dan ion Mn. Molekul organik misalnya NAD+,

vitamin B1, B2, B6, niasin, dan biotin.  Kofaktor yang berupa molekul organik

disebut koenzim, sedangkan kofaktor yang berupa molekul anorganik disebut gugus

prostetik. Apoenzim dan koenzim yang bersatu membentuk enzim yang lengkap,

disebut holoenzim (Winarno, 1986).

Berdasarkan ikatannya, kofaktor dapat dibagi menjadi tiga kelompok, yaitu

gugus prostetik, ko-enzim, dan ion-ion anorganik.

a. Gugus prostetik merupakan tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat pada enzim,

berperan memberi kekuatan tambahan terhadap kerja enzim. Contohnya adalah

heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi. Heme

merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, antara lain katalase, peroksidase,

dan sitokrom oksidase.

b. Ko-enzim merupakan kofaktor yang terdiri atas molekul organik nonprotein yang

terikat renggang dengan enzim. Ko-enzim berfungsi untuk memindahkan gugus

kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contohnya, tiamin

pirofosfat, NAD, NADP+, dan asam tetrahidrofolat.

c. Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat

kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya, amilase dalam ludah

akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium. Beberapa

kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat

dalam reaksi yang lain. (Santoso, 2011)

3. Sifat-Sifat Enzim

Enzim mempunyai sifat-siat sebagai berikut:

1) Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi.

2) Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena enzim

tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.

3) Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim.

4) Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat

dan dapat digunakan berulang-ulang.

5) Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (eksoenzim),

contoh eksoenzim: amilase,maltase.

6) Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga

yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, mengkatalisis pembentukan

dan penguraian lemak.

LipaseLemak + H2O ———————————> Asam lemak + Gliserol

7) Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif

(permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan

substrat tertentu.

8) Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein

tambahan yang disebut kofaktor.

9) Enzim dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun

anion.

10) Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi

protein, seperti suhu dan pH.

11) Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifathidrofil.

12) Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya (Rian, 2013).

4. Mekanisme Kerja Enzim

Substrat akan berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk

ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan

van der Waals, dan interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian sisi

aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks

enzim-substrat, selanjutnya terjadi proses katalisis oleh enzim untuk membentuk

produk. Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali untuk

selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat (Suhara, 2002).

Mekanisme kerja enzim

Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu:

a. Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci) Teori ini dikemukakan oleh

Fischer(1898). Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian

kecil dan dapat mengikat substrat. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan

substrat disebut sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan

dengan sisi aktif enzim. Cara kerja enzim menurut Teori Lock and Key sebagai

berikut.

Selain sisi aktif, pada enzim juga ditemukan adanya sisi alosterik. Sisi alosterik

dapat diibaratkan sebagai sakelar yang dapat menyebabkan kerja enzim

meningkat ataupun menurun. Apabila sisi alosterik berikatan dengan penghambat

(inhibitor), konfigurasi enzim akan berubah sehingga aktivitasnya berkurang.

Namun, jika sisi alosterik ini berikatan dengan aktivator (zat penggiat) maka

enzim menjadi aktif kembali (Suhara, 2002).

b. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi) Teori berikutya yang mencoba

menjelaskan cara kerja enzim adalah teori Induced Fit (ketepatan induksi). Sisi

aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan

bentuk substrat (Suhara, 2002).Gambaran teori tersebut dijelaskan pula memlaui

gambar di bawah ini. 

5. Faktor yang mempengaruhi Enzim

Beberapa factor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah :

1) Efek suhu terhadap aktivitas enzim

Aktivitas enzim akan bertambah dengan naiknya suhu sampai

tercapainya aktivitas optimum. Kenaikan suhu lebih lanjut akan

mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim dan pada akhirnya merusak

enzim (Pelczar, 1986).

2) Efek pH terhadap aktivitas enzim

Perubahan pH akan mempengaruhi kecepatan reaksi enzim, karena

berubahnya derajat ionisasi gugus asam dan basa dari enzim. Untuk

kebanyakan enzim, terdapat rentang pH optimum dimana aktivitas enzim

berlangsung secara optimum dan mempunyai stabilitas yang tinggi. Sebagian

besar enzim mempunyai pH optimum yang mendekati netral, sebagian kecil

lainnya mempunyai pH optimum yang sangat rendah (sekitar 2,0) atau sangat

tinggi (sekitar 9,0) (Pelczar, 1986).

3) Efek konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim

Pada enzim-enzim dengan derajat kemurniannya tinggi, terdapat suatu

hubungan linear antara jumlah enzim dan taraf aktivitas pada batas-batas

tertentu. Konsentrasi enzim pada umumnya sangat kecil, bila dibandingkan

dengan konsentrasi substrat. Saat konsentrasi enzim meningkat, maka

aktivitas enzim juga bertambah (Pelczar, 1986).

4) Efek konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim

Kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim sangat dipengaruhi oleh

konsentrasi substrat. Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan

reaksi yang dikatalisis enzim juga sangat rendah. Sebaliknya, kecepatan reaksi

akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai tercapai

titik tertentu, yaitu titik batas kecepatan reaksi maksimum. Setelah titik batas,

enzim menjadi jenuh oleh substratnya, sehingga tidak dapat berfungsi lebih

cepat. Pembatas kecepatan enzimatis ini adalah kecepatan penguraian

kompleks enzim-substrat menjadi produk dan enzim bebas (Lehningher,

1995)

5) Efek aktivator, inhibitor dan kofaktor terhadap aktivitas enzim

Aktifitas katalitik enzim dapat dipengaruhi oleh aktivator (bahan-

bahan yang meningkatkan aktivitas enzim) dan inhibitor (bahan-bahan yang

menurunkan aktivitas enzim). Berdasarkan kinetikanya, inhibitor dapat

dibedakan menjadi inhibitor ireversibel dan reversibel (Lehninger, 1995).

Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh kofaktor, yaitu komponen non

protein dari enzim yang menentukan aktivitas katalitiknya. Kofaktor ini dapat

berupa senyawa organik yang disebut koenzim atau senyawa non organik

seperti ion logam Fe2+, Mn2+, Zn2+ dan Ca2+ (Lehningher, 1995).

Ion-ion logam ini umumnya ditambahkan dalam bentuk garam, misalnya ion

Ca2+ dalam bentuk garam klorida. Kation-kation lain yang telah diketahui

dapat mengaktifkan enzim adalah Na+, K+, Rb+, Cs+, Mg2+, Zn2+, Cu2+, Fe2+,

Co2+, Ni2+, dan Al3+ (Lehninger, 1995).

Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang

dikenal sebagai inhibitor. Inhibitor digolongkan menjadi 3 jenis yaitu :

Hambatan Reversibel

Yang disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi

sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim.

Hambatan reversible dapat berupa hambatan bersaing dan hambatan tidak

bersaing. Hambatan bersaing disebabkan karena adanya molekul yang

mirip dengan substrat, yang dapat pula membentuk kompleks yaitu

kompleks enzim inhibitor (EI), sedang hambatan tidak bersaing ini tidak

dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang

melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing.

Penghambat enzim reversibel dapat digolongkan menjadi 2 jenis, yaitu

zat penghambat yang bersaingan (kompetitif) dan zat penghambat yang

tidak bersaingan (non-kompetitif). Zat penghambat yang bersaingan itu

mempunyai struktur mirip dengan struktur molekul substrat. Suatu

penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan

sisi aktif enzim, tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim

tersebut. Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan ini dapat

dihilangkan dengan meningkatkan konsentrasi substrat

E + S ES E + P (produk)

E + S + I EI + S (enzim inaktif)

Sedangkan zat penghambat yang tidak bersaingan (non kompetitif) dapat

menempel pada enzim, pada sisi regulasi enzim, sehingga mengubah

konformasi molekul enzim, sehingga menyebabkan inaktifasi enzim.

Hambatan tidak Reversibel

Hambatan tidak reversible ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak

reversible dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan

berubahnya bentuk enzim.

Hambatan Alosterik

Hambatan ruang karena enzim tersebut tidak berbentuk hiperbola seperti

enzim – enzim ang lain tetapi akan terjadi grafik yang berbentuk sigmoida

(Suhara, 2002)

DAFTAR PUSTAKA

August, E. 2000. Kajian Penggunaan Lipase Amobil dari Aspergillus Niger  pada

Pembuatan Monoasilgliserol yang bersifat Antibakteri dari Minyak Kelapa

(Skripsi). Bogor: Institut Pertanian Bogor.

Girindra, A. 1990. Biokimia 1. Cetakan ke-2. Jakarta: PT Gramedia.

Lehninger.A.L. 1995. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga.

Lidya, B., dan Djenar, N. S. 2000. Dasar Bioproses. Bandung: Jurusan Teknik Kimia

Politeknik Negeri Bandung.

Pelczar. J. Michael dan Chan E.C.S. 1986. Dasar-dasar Mikrobiologi. Jakarta:

Universitas Indonesia.

Rian. 2013. Protein. http://rianrtandra.wordpress.com/tag/protein.html. [diakses 17

November 2013].

Santoso. 2011. Modul Biokimia : Enzim [serial online]. staff.undip.ac.id/fk/

santosojaeri/files/2011/modul-biokimia-enzim.pdf. [diakses 17 November

2013]

Soedigdo, P. 1988. Isolasi dan Pemurnian Enzim. Bandung: Pusat Antar Universitas

Bioteknologi Institut Teknologi Bandung.

Suhara.2002. Dasar- Dasar Biokimia. Bandung : Universitas Pendidikan Indonesia.

Winarno, F. 1986. Enzim Pangan. Jakarta: Gramedia.