tgs biokimia enzim

download tgs biokimia enzim

of 18

  • date post

    12-Jul-2015
  • Category

    Documents

  • view

    376
  • download

    0

Embed Size (px)

Transcript of tgs biokimia enzim

BAB I PENDAHULUAN A. Latar Belakang Satu ciri khas sel hidup adalah terdapatnya proses metabolisme yang diperantarai oleh suatu protein yang disebut Enzim yaitu Suatu Biokatalisator protein yang mempercepat reaksi kimia dalam makhluk hidup atau dalam system biologis. Menurut literature diperkirakan terdapat 3000 macam Enzim didalam sel. Tanpa Enzim maka reaksi seluler berlangsung sangat lambat, bahkan mungkin tidak terjadi reaksi. Dalam mengkatalisis suatu reaksi Enzim bersifat sangat spesifik, sehungga meskipun jumlah Enzim didalam sel dan substatnya pun sangat banyak, tidak akan terjadi kekeliruan. Substrat adalah substansi yang mengalami perubahan kimia setelah bercampur dengan Enzim, sedangkan produk adalah substansi baru yang terbentuk setelah reaksi mencapai kesetimbangan. Adapun gugus bukan protein (non protein) dinamakan kofaktor, ada yang terikat kuat pada protein dan adapula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada protein berarti yang sukar terurai dalam larutan maka disebut gugus prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya berarti yang mudah dipisahkan secara dialysis maka disebut Koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian Enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat artinya zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim itu sendiri. B. Tujuan Untuk memenuhi tugas mata kuliah biokimia dan menambah ilmu pengetahuan penulis dan pembaca tentang Enzim.

C. Rumusan Masalah Menjelaskan factor-faktor yang mempengaruhi kerja Enzim Menjelaskan mekanisme dan kinetika kerja Enzim Menjelaskan proses penghanbatan dari Enzim

BAB II1

PEMBAHASAN

A. Factor-faktor yang mempegaruhi kerja Enzim Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan penting di dalam aktifitas biologi. Enzim berfungsi sebagai katalisator di dalam sel dan sifatnya sangat khas. Didalam jumlah sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga di dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Di dalam sel terdapat banyak jenis enzim yang berlainan kekhasannya. Artinya suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator untuk reaksi tertentu saja Ada enzim yang dapat mengkatalisa suatu kelompok substrat , adapula yang hanya satu substrat saja , dan ada pula yang bersifat stereospesifik. Karena enzim mengkataliser reaksi-reaksi di dalam biologis, maka enzim juga disebut sebagai Biokatalisator. Kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor diantaranya adalah sebagai berikut. Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim. Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting. Hasil rekasi enzim juga dapat menghambat kecepatan reaksi 1. Suhu Suhu rendah yang memdekati titik beku biasanya tidak merusak enzim. Pada suhu dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 10 C, menyebabkan keaktifan menjadi 2 kali lebih besar (Q10 = 2). Pada suhu optimum reaksi berlangsung paling cepat. Bila suhu dinaikan terus, maka jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi. Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimum sekitar 37 C. Enzim organismemikro yang hidup dalam lingkungan dengan suhu tinggi mempunyai suhu optimum yang tinggi. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai + 60 C. Ini disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan, jika pemanaasan dihentikan dan enzim didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena proses denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi denaturasi pada pemanasan ini.o o O

sistim

2

Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0 C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C. 2. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz ) dan substratnya bermuatan positif (SH ) : Enz + SH+ + +

EnzSH.

Pada pH rendah Enz akan bereaksi dengan H menjadi enzim yang tidak bermuatan. Enz + H+

Enz-H. Demikian pula pada pH tinggi, SH yang dapat bereaksi+

+

dengan Enz , maka pada pH yang extrem rendah atau tinggi konsentrasi efektif SH dan enz akan berkurang, karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. 3. Konsentrasi Enzim Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Lihat Gambar 2.9 sebagai berikut :

Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya.3

Oleh karenanya hanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat.

4. Konsentrasi Substrat Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkatkan dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (Vmax). lihat gambar 2.10.

Banyaknya molekul substrat yang diubah menjadi produk oleh enzim sangatlah bervariasi. Jumlah pergantian substrat adalah banyaknya molekul substrat yang dapat. Tabel : Jumlah pergantian substrat pada enzim Jumlah pergantian

Enzim

substrat (molekul) 36.000.000 5.600.000 12.000 6.000 60

Karbonat anhidrase Katalase -Galaktosidase Kimotripsin Lisosim

4

5. Penghambat kerja enzim (Inhibitor)

Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Pada keadaan tertentu suatu reaksi enzimatik dapat membentuk dua atau lebih produk dan hambatan tersebut dapat ditunjukan hanya pada suatu produk, sedangkan pembentukan produk yang lain tidak dipengaruhi atau makin di tingkatkan. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Inhibitor dapat bersifat reversible maupun irreversibel, inhibitor reversible akan membentuk suatu kompleks dinamik yang dapat terlepas dari enzimnya, sedangkan inhibitor yang irreversible akan memodifikasi enzim secara kimiawi. Modifikasi ini umumnya melibatkan pembentukan atau pemutusan ikatan kovalen dengan residu aminoasil yang esensial untuk mengikat substrat, katalisis atau mempertahankan konformasi fungsional enzim. Suatu enzim yang telah terikat oleh inhibitor irreversible (misalkan atom logam berat atau reagen pengasil) biasanya tidak dapat kembali ke bentuk semula. Berdasarkan tempat kerjanya, inhibitor terbagi atas : 1. Reaksi inhibitor dengan apoenzim 2. Reaksi inhibitor dengan substrat 3. Reaksi inhibitor dengan koenzim 4. Reaksi inhibitor dengan kofaktor

Inhibitor reversibel dapat bersifat : 1. Inhibitor kompetitif

5

Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim.Pada penghambatan ini zat zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan ini dapat dibalikkan atau diatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Sebagai contoh, jika suatu enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat dan penghambat kompetitif, ita dapat mnegurangi persen penghambat dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Penghambat kompetitif biasanya menyerupai substrat normal pada struktur tiga dimensinya. Karena persamaan ini, penghambat kompetitif menipu enzim untuk berikatan dengannya. Sebenarnya, penghambatan kompetitif dapat dianalisa secara kuantitatif oleh teori Michaelis-Menten. Penghambatan kompetitif I hanya berikatan secara dapat balik dengan enzim, membentuk suatu kompleks EI. E+I EI

Akan tetapi, penghambat I tidak dapat dikatalisa oleh enzim untuk menghasilkan produk reaksi yang baru. Penghambatan kopetitif paling mudah dikenal dalam percobaan dengan menetukan pengaruh konsentrasi penghambat terhadap hubungan diantara konsentrasi substrat dan kecepatan awal. Transformasi kabalikan ganda dari persamaan Michaelis-Menten amat bermanfaat dalam menentukan apakah penghambatan enzim yang dapat balik itu bersifat kompetitif atau non kometitif. Pemetaan kebalikan ganda juga menghasilkan tetapan disosiasi K1 kompleks enzim penghambat. Bagi reaksi disosiasi EI E+I

Tetapan disosiasi adalah[ ][ ] [ ]

Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim , maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.Perlu diketahui bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia

6

oleh enzim, seperti substrat. Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta inhibitor. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan tempat aktif enzim. Pada penghambatan ini zat zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim , maka substratnya tidak dapat lagi berikatan d