Struktur Protein

download Struktur Protein

of 31

Transcript of Struktur Protein

BIOKIMIA FISIKADIAN RIANA NINGSIHSTRUKTUR PROTEIN

Struktur dan fungsi proteinMolekul serbaguna dalam sistem mahluk hidup dan memerankan fungsi penting pada semua proses biologi Klasifikasi protein definisi berdasarkan fungsi: - protein struktural (cytoskeleton, keratin) - protein katalitik (enzim) - protein transpor dan penyimpan (hemoglobin, myoglobin, feritin) - protein regulatory (hormon)

- protein pertahanan (antibodi, bisa ular)- protein kontraktil/motil (aktin, miosin) definisi berdasarkan struktur: - protein globular (protein yang larut dalam air) Misal : enzim, hormon, hemoglobin, mioglobin, ovalbumin (pada putih telur) - protein fibrous (protein yang tidak larut dalam air) Misal : keratin, kolagen, sutra

Polimer linier yang dibangun oleh unit monomer asam aminoMengandung bermacam gugus fungsi

Dapat berinteraksi satu dengan lain, dan dengan biomakromolekul lain membentuk molekul kompleks Ada yang rigid, dan ada pula yang lentur

KOMPOSISI DAN CIRI PROTEIN C, H, O, N, S BM : 6000 2.500.000 Koloid Kelarutan tergantung : struktur dan fungsi Terhidrolisis menjadi asam-amino oleh asam atau basa kuat. 20 asam amino Albumin : 19 asam amino Insulin : 16 asam amino

R : Hidrogen, alkil, rantai atau cincin. Asam amino essensial : asam amino yang penting bagi tubuh, tetapi tidak bisa disintesis oleh tubuh 10 asam amino

20 jenis asam amino bervariasi dalam 1. Ukuran 2. Bentuk 3. Ikatan hidrogen 4. Karakter hidrofob 5. Kereaktifan kimia

SIFAT-SIFAT ASAM AMINO Padat Kristal Titik didih tinggi Sangat larut dalam air, polar dan membentuk ion-ion. Gugus amino (NH2) : basa kuat dan dpt menarik ion H+ dari H2O membentuk NH3+

Gugus amino (NH2) : basa kuat, dapat menarik ion H+ dari air membentuk NH3+ Gabungan asam amino dirangkai oleh : ikatan peptida Ikatan peptida terbentuk dari : COOH asam amino pertama dengan NH2 dari asam amino berikutnya.

NH2 CH - COOH NH2 CH COOH H CH3 (Glisin) (Alanin) O - C NH O H2 CH C - NH CH COOH (Glisilalanin) H CH3

Rangkain

2 asam amino : dipeptida Rangkain 3 asam amino : tripeptida Rangkain 4 50 asam amino : polipeptida Lebih dari 50 asam amino : protein Jumlah peptida : n ! n : jumlah asam amino Contoh : rangkaian 2 residu asam amino 2 ! = 1 X 2 = 2 dipeptida. Glisin dan alanin Glisilalanin dan Alanilglisin

Anatomy of an amino acid

Ikatan peptida

Jenis asam amino

Tingkat organisasi struktur protein1. Struktur primer : Struktur primer adalah struktur rantai polipeptida linear, yang terjadi karena ikatan peptida antara residu asam amino dengan residu asam amino lainnya. Atau urutan asam amino dalam suatu molekul protein. Struktur primer suatu protein terjadi karena penggabungan head to tail satu residu asam amino dengan asam amino berikutnya, melalui eliminasi molekul air dari gugus karboksilat residu asam amino dan gugus -amino dari residu asam amino berikutnya

Struktur primer - sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak dipengaruhi oleh : pH, pelarut. - Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar - R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang

2. Struktur sekunder - Terbentuk karena ikatan hidrogen - Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida

Struktur sekunder ada dua yaitu 1. heliks 2. - sheet.

Struktur sekunder protein: -Helix

Struktur protein serat : -Helix

Bila ikatan hidrogen tersebut terjadi antara antar rantai polipeptida yang berdampingan, maka masing-masing tidak membentuk helix, melainkan rantai paralel dengan bentuk berkelok-kelok yang disebut konformasi . Rantai polipeptida dengan konformasi- ini dihubung silangkan (cross-linked) oleh ikatan hidrogen sehingga membentuk suatu struktur yang disebut lembaran berlipat-lipat (pleated sheets)

Struktur protein

Struktur sekunder protein: -Sheet

Anti paralel

paralel

Protein utama sutera yaitu fibroin

Struktur tertier - Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari asam asam amino. - Hasil interaksi : pelipatan helix struktur globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air. - Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur - Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan hidrogen, atraksi hidrofobik.

Ikatan yang berperan pada pembentukan struktur tersier

4. Struktur kuaterner banyak protein yang terdiri dari oligomer, atau molekul besar terbentuk dari pengumpulan khas dari subsatuan yang identik atau berlainan yang dikenal protomer. Penyusunan protomer dalam protein oligomerik dikenal dengan struktur kuaterner

Struktur protein

Struktur hemoglobin

DENATURASI PROTEIN Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier protein Molekul protein dapat pula mengendap peristiwa koagulasi Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi. Potein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan semula flokulasi Faktor-faktor penyebab denaturasi protein : - perubahan pH : penggumpalan kasein - Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam - Radiasi : sinar X dan U.V - Pelarut organik : aseton, alkohol. - Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+