PROTEIN.doc

Chapter 2

PROTEIN2.1 PENDAHULUAN

Protein berasal dari kata Yunani proteios, yang berarti pertama. Dalamkehidupan protein mempunyai fungsi yang sangat penting. Semua enzim hewan dantumbuhan adalah protein. Protein bersama-sama lipid dan tulang membentuk kerangkatubuh. Ia juga membentuk otot, anti bodi dan berbagai hormon.

Pada akhir tahun 1800 telah diketahui bahwa unit protein terkecil adalah asamamino. Sekarang telah diketahui ada 20 macam asam amino terdapat dalam protein.Selain dari 20 asam amino juga ada asam amino yang lain, yang dibiosintesa dari salahsatu asam asam amino, asam amino ini disebut juga dengan turunan asam amino(Tabel 2).

karbon

H2N CH COOH R

Pada tahun 1902, Emil Fisher dan Franz Holfmeister secara terpisah menemukanbahwa -asam amino dalam membentuk protein terikat satu sama lain dengan ikatanamida. Ikatan amida ini disebut ikatan peptida. Dibentuk oleh gugus -amino dari suatuasam amino dan gugusan karboksil dari asam amino lainnya.

O O O

H2NCHC NHCHC NHCHCOH R R R

Peptida adalah senyawa yang dibentuk dari -asam amino yang terikat oleh suatu ikatan peptida.Unit peptida / residu asam amino adalah asam-asam amino dalam suatu peptida.Dipeptida adalah peptida yang dibentuk dari 2 residu asam aminoTripeptida adalah peptida yang dibentuk dari 3 residu asam aminoPolipeptida adalah peptida yang dibentuk dari banyak residu asam amino

Asam amino berbeda dalam gugus R-nya

Ikatan peptida

Ikatan peptida adalah ikatan yang dibentuk oeh gugus -amino darisuatu asam amino dan gugus karboksilat dari asam amino yang lain

Kimia Hayati ProteinProtein adalah polipeptida dengan 50 residu asam aminoTabel 1 Asam Amino

No Nama Singkatan R (Rantai samping)1 Alanin a Ala H3C-2 Arginin Arg NH

H2N-CNH-CH2-CH2-CH2-

3 Asparagin Asn H2N-CO-CH2-4 Asam asparat Asp HO2-C-CH2-5 Sistein Sis HS-CH2-6 Asam glutamat Glu HO2C-CH2-CH2-7 Glutamin Gln H2NCOCH2CH2-8 Glisin Gli H-9 Histidin a His C3H3N2-CH2-10 Isoleusin a Ile CH3

CH3-CH2-CH-

11 Leusin a Leu CH3 CH3-CH-CH2-

12 Lisin a Lis H2NCH2CH2CH2CH2-13 Metionin a Met CH3SCH2-14 Fenilalanin a Phe C6H5-CH2-15 Prolin Pro C4H8N-16 Serin Ser HOCH2-17 Treonin a Thr OH

CH3-CH-

18 Triptofan a Trp C8H6N-CH2-19 Tirosin Tir HO-C6H4-CH2-20 Valina Val CH3

CH3CH-

a asam amino esensial = asam amino yang tidak dihasilkan tubuh

Tabel 2 Turunan asam amino

No Nama Asal Protein1 Sistin Keratin (rambut, kuku, bulu)2 Hidroksiproin Kalogen, elastin3 hidroksisilisin Kalogen, elastin4 Tiroksin tirogbulin

D://Anding-@ndr3ca/TIP\Materi Kuliah Kimia/Kimia Hayati/Protein/14/10/2015 2

Kimia Hayati Protein

2.2; ASAM AMINO

2.2.1; Asam Amino Sebagai ion Dipolar

Asam amino punya gugus karboksilat dan gugus amino, sehingga asam aminodapat bereaksi dengan asam maupun basa, untuk membentuk ion dipolar atau zwitterion, yaitu ion yang mempunyai muatan positif dan negatif sehingga muatan listriknyanetral. Walaupun netral, asam amino masih merupakan ion. Hal ini terlihat dari sifatfisiknya, seperti : titik didih tinggi, larut dalam air, hampir tidak larut dalampelarut organik. Sifat ini tidak mungkin ada bila ion asam amino tidak mempunyaimuatan ion. O asam : melepaskan proton O

H2N CH CO - H H3N+ CH-CO : - R R Basa : menerima proton Ion dipolar

Ion dipolar bersifat amfoter, dapat bereaksi dengan asam dan basa. Bila asamamino bereaksi dengan asam, gugus karboksil akan mendapat sebuah proton dan asamamino akan berubah menjadi sebuah proton (kation). Bila direaksikan dengan basa, asamamino akan kehilangan proton sehingga terbentuk sebuah amino (anion).Reaksi dengan asam :

O O

H3N+ CH CO - + H + H3N+ CH-COH R R Menerima proton Kation

Reaksi dengan basa : O O

-OH + H3N+ CH CO - H2N CH-CO - + H2O

R R Kehilangan proton Anion

2.2.2; Klalisifikasi Berdasarkan Rantai Samping

Berdasarkan struktur rantai samping (R), asam amino dikelompokkan menjadi :rantai samping netral, rantai samping basa dan rantai samping asam. Asam aminonetral adalah asam amino yang tidak mempunyai gugus karboksil dan gugus fungsionalbasa dalam rantai sampingnya.


Kimia Hayati ProteinSifat-sifat : Asam amino netral yang non polar paling sukar larut dalam air ; Pada pH 6-7berada dalam bentuk ion dipolar yang netral ; Gugus fungsi asam amino netral tidakdapat membentuk ikatan hidrogen dengan air.Asam amino netral yang polar adalah karena rantai cabangnya mengandung gugus polarseperti OH, sifat-sifatnya : Mudah larut dalam air dan membentuk ikatan hidrogendengan air kecuali sistein.

Asam amino basa, gugus fungsi dapat bereaksi dengan proton pada pH 6-7 danmembentuk senyawa ion yang bermuatan positif, sehingga pada pH 6-7 asam aminobasa mempunyai 2 muatan positif dan 1 muatan negatif = punya muatan positif.

O O

H2NCH2CH2CH2CH2CHCO - + H+ H2+NCH2CH2CH2CH2CHCO -

+NH3 +NH3 asam amino (lisin) kation (punya dua muaan positif dan 1 muatan negatif)

Asam amino asam, rantai cabang punya gugus karboksil. Pada pH 6-7 rantaicabang karboksil akan melepaskan protonnya ke air untuk membentuk 2 muatan negatifdan 1 muatan positif = muatan negatif

O O O O

HOCCH2CHCO - + H2O - OCCH2CHCO - + H3O + +NH3 +NH3

asam aspartat ion aspartat (anion)

Tabel 3 Asam Amino Netral, Basa dan Asam

No Kelompok Asam AminoAsam amino

1 Netral Non polar : alanin ; glisin ; isoleusin ; leusin ; metionin ; fenilalanin ; prolin ; triptofan dan valin. Punya rantai cabang hidrokarbon : alanin ; valin ; leusin dan isoleusinPolar : asparagin ; sistein ; glutamin ; serin ; threonin ; tirosin.

2 Basa Arginin ; lisin dan histidin.3 Asam Asam aspartat dan asam glutamat.

2.2.3; TITIK ISOLISTRIK



Muatan akhir dari suatu asam amino beragam sesuai dengan perubahan pH.contoh : Alanin jika diarutkan dalam asam (pH rendah) akan ada perubahan protonsehingga membentuk kation. Bila pH dinaikan (dilarutkan dalam basa ) kation alaninberubah, mula-mula menjadi ion dipolar yang netral kemudian menjadi anion. Kenaikan pH

O O O H3N+CHCOH H3N+CHCO - H2NCHCO - CH3 CH3 CH3

Titik isolistrik adalah titik / pH asam amino mempunyai muatan listrik yang netral.Titik isolistrik asam amino asam pada pH 3, diperlukan larutan yang lebih asam untuk asam amino golongan ini untuk menambah proton gugusan karboksilat kedua.Titik isolistrik basa asam amino basa sekitar pH 9-10, diperlukan larutan yang lebih basa untuk menghilangkan proton dari gugusan amonium kedua.

2.3; REAKSI-REAKSI ASAM AMINMO

2.3.1; Esterifikasi Dan Asilasi

Reaksi esterifikasi adalah reaksi antara asam amino dengan alkoholmenggunakan asam sebagai katalisator menghasilkan senyawa ester.

O O

H3N+CHCO - + CH3CH2-OH H3N+CHCOCH2CH3 + H2O CH3 CH3

Gugus amino dapat diasilasi dengan reagen yang aktif seperti halida asam atauanhidrida suatu asam.

O O O O

H3N+CHCO - + CH3CCl CH3CNHCHCOH + HCl CH3 CH3

2.3.2; Reaksi Dengan Ninhidrin

D://Anding-@ndr3ca/TIP\Materi Kuliah Kimia/Kimia Hayati/Protein/14/10/2015

Pada pH 2,3, kation = ion dipolar

Pada pH 6,0 ion dipolar netral

Pada pH 9,7 ion dipolar = anion

H+

5


Asam adalah senyawa yang tidak berwarna dan tidak dapat dideteksi secaravisual, agar dapat dideteksi maka asam amino harus digubah menjadi senyawa yangberwarna. Reaksi warna (biru-ungu) yang terbentuk sebanding dengan konsentrasi asamaminonya.

2.3.3; Oksidasi Sistein Menjadi Sisitin

Gugus sufhidrid (-SH) dari sistein mudah dioksidasi menjadi gugus disulfida(-SS-), reaksi ini menggabungkan dua sisa sistein membentuk asam amino sistin.

O O O

2 HSCH2CHCO - - OCCHCH2S SCH2CHCO +NH3 +NH3 +NH3

sistein sistin

Protein dari rambut, -keratin, mengandung 11-14 % sistin. Reaksi pengeritingan rambut berdasarkan pembentukan ikatan disulfida dari sistein.Prinsip kerja zat penghilang rambut (depilotories), preparat ini mengandungreduktor (suatu tioglikolat, HSCH2COO-Na+) yang memisahkan ikatan disufida.Campurannya juga mengandung basa, yang bereaksi dengan gugus SH yangdihasilkan(RSH+ OH- RS- + H2O), akan melarutkan peptida dari rambut sehingga dapathilang dengan pencucian.

2.4; ISOLASI DAN SIFAT PROTEIN

Protein sulit dimurnikan karena :Protein terdapat dalam bentuk komplek bersama, lipida, karbohidrat dan protein lainnyaProtein mudah sekali rusak oleh panas, asam basa dan pelarut organik.

Saat ini protein sudah dapat dipisahkan (diisolasi dan dimurnikan) dengan teknikkhromatografi. Sehingga para ahli dapat mempelajari cara penentuan urutan asam aminodari protein.

Protein yang telah telah rusak disebut terdenaturasi.protein terdenaturasi masih mengandung urutan asam amino yang asli, tetapi kehilangan struktur tiga dimensinya yang unik (khas) tempat terletak aktifitas bioogisnya.Sebagian protein terdenaturasi dapat dikembalikan ke bentuk aslinya apabila lingkungan asalnya dikembalikan.

2.4.1; KLASIFIKASI PROTEIN

Klasifikasi protein pertama (tahun1900) :


(O)

(H)

6


Protein serat, adalah protein yang tidak larut, ditemukan dalam kulit, rambut, jaringan pengkikat dan tulang. Protein serat dibagi atas :Collogen, yaitu protein pokok dari jaringan pengikat tulang, gigi dan tendonKeratin, yaitu protein dari kulit kuku, sayap dan rambut.Protein bujur telur, bentuknya bujur telur atau buat lonjong, umumnya larut dalam air.Protein ini dibagi atas :Albumin, larut dalam air dan larutan garam, terdapat dalam darah dan putih telur.Globulin, tidak larut dalam air tetapi larut dalam garam encer. Histon dan protamin, adalah protein basa yang larut dalam air, menghasilkan asam amino yang besar.Protein gabungan, adalah protein yang bergabung dengan senyawa bukanprotein. Misalnya protein dalam haemoglobin bergabung dengan besi yangmengandung heme bukan protein.

Tabel 4. Klasifikasi protein berdasarkan fungsinya

Kelas Fungsi Umum Kontraksi Enzim Hormon Pelindung

Cadangan Struktural

Merubah energi kimia menjadi energi mekanikKatalisator biokimiaMembantu mengatur metabolismeMengenal dan menetralkan molekul yang menyerang dan membantu memperbaiki selMenyimpan asam amino daam telur dan biji-bijianMembantu mempersiapkan bentuk struktural suatu organisme



ProteinDari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Segelas susu sapi. Susu sapi merupakan salah satu sumber protein.Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama")

adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimerdari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatanpeptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadangkala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua selmakhluk hidup dan virus.

Kebanyakan protein merupakan enzim atau sub-unit enzim. Jenis protein lainberperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yangmembentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponenpenyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumbergizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampumembentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid,dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, proteinmerupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Proteinditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yangdibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi


PUSTAKA SYAFNIL FAMILYPerumahan Medan Baru No.19, Rt.14Kandang Limun, Kota Bengkulu

8

Kimia Hayati Proteinyang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dariasam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yangmemiliki fungsi penuh secara biologi.

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheetdan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dariBank Data Protein (nomor 1EDH).

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkatsatu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat).Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yangdihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu, struktur sekunder proteinadalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yangdistabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialahsebagai berikut:

alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam aminoberbentuk seperti spiral;

beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yangtersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatanhidrogen atau ikatan tiol (S-H);

beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan

gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur

tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan.Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalenmembentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) danmembentuk struktur kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzimRubisco dan insulin.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisisprotein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino


Kimia Hayati Proteinditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-Ndengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin danspektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circulardichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-betamenunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktursekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pitaamida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta.Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektruminframerah.

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Padaprotein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubunganrantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baruberbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleksini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidakhilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Padastruktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidakfungsional.

Kekurangan ProteinProtein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya

protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orangdewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Kebutuhanakan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.Kekurangan Protein bisa berakibat fatal: Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin) Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan

protein. Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yangnamanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darahsehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah: o hipotonuso gangguan pertumbuhano hati lemak

Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.

Sintese proteinDari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan

diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asamamino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asamamino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh


Kimia Hayati Proteinesensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil olehtubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akandiberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untukasam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi.Kemudian mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulumendoplasma, disebut sebagai translasi.

Sumber Protein Daging

Ikan

Telur

Susu, dan produk sejenis Quark

Tumbuhan berbji

Suku polong-polongan

Kentang

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untukbiokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhankepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani,sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwakelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinciyang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dariUniversitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati,lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

Keuntungan Protein Sumber energi Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan

Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi

Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel

Methode Pembuktian Protein Tes UV-Absorbsi

Reaksi Xanthoprotein

Reaksi Millon

Reaksi Ninhydrin

Reaksi Biuret

Reaksi Bradford



Tes Protein berdasar Lowry

Tes BCA-


PROTEIN.doc

Documents

Transcript of PROTEIN.doc