Asam Amino dan Protein

Salmah Orbayinah

Protein

Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapt di semua sel

Polimer disusun oleh 20 mcm asam amino standar

Rantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg spesifik

Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino

Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya

Fungsi Protein

Reaksi kimia enzymes Immune system antibodies Mechanical structure tendons Generation of force muscles Nerve conduction ion channels Vision eye lens . . . and much more!

Fungsi Protein

Katalisis enzimatik

Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein.

Transportasi dan penyimpanan

Berbagai molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh protein spesifik. Misalnya transportasi oksigen di dalam eritrosit oleh hemoglobin dan transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin.

Fungsi Protein

Koordinasi gerak

Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen protein. Contoh lainnya adalah pergerakan kromosom saat proses mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela.

Penunjang mekanis

Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh kolagen yang merupakan protein fibrosa

Proteksi imun

Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel dari organisma lain.

Fungsi Protein

Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf

Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin adalah protein yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Contoh lainnya adalah protein reseptor pada sinapsis

Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi

Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan. Misalnya faktor pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf. Selain itu, banyak hormon merupakan protein.

 

Asam Amino

merupakan unit penyusun protein

Struktur:

satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

• Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:

-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

No Nama Singkatan1234567891011121314151617181920

Alanin (alanine)Arginin (arginine)Asparagin (asparagine)Asam aspartat (aspartic acid)Sistein (cystine)Glutamin (Glutamine)Asam glutamat (glutamic acid)Glisin (Glycine)Histidin (histidine)Isoleusin (isoleucine)Leusin (leucine)Lisin (Lysine)Metionin (methionine)Fenilalanin (phenilalanine)Prolin (proline)Serin (Serine)Treonin (Threonine)Triptofan (Tryptophan)Tirosin (tyrosine)Valin (valine)

AlaArgAsnAsp

CysGlnGluGlyHisIle

LeuMetPheProSerThrTrpTyrVal

Nama-nama asam amino standar

Asam amino standar Asam amino yang menyusun

protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar

Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase

Selenenosistein mempy kode genetik: UGA biasa utk stop kodon tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.

Asam amino

Klasifikasi Asam amino

Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non

polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

POLAR

ACIDIC (-)BASIC (+)

NON POLAR

Asam amino non polar

Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt

Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein. Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai

byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi

dengan lipid

Asam amino polar Memiliki gugus R yang tidak bermuatan Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,

glutamin Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air Cenderung terdapat di bagian luar protein Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R

terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg

hidrofobik Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen

penting untuk menentukan struktur ensim Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ

280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam amino dengan gugus R bermuatan positif Lisin, arginin, dan histidin Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai

sampingnya Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat

mengikat air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd

gugus imidazol) dibanding lisin gugus amino arginin gugus guanidino

Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif

Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai

sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

Ikatan Peptida

Kedua puluh macam asam amino saling berikatan, dengan urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan peptida. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida.

Pada protein atau rantai asam amino, gugus karboksil (-COOH) berikatan dengan gugus amino (-NH2). Setiap terbentuk satu ikatan peptida, dikeluarkan 1 molekul air (H2O).

Struktur arsitektur protein  Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer,

struktur sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener.

1. Struktur primer

Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida

2. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan

berulang dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.

3. Struktur tersier Struktur tersier protein adalah lipatan secara

keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler

4. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.

Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit

Asam amino non standar

Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar

Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.

Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

•modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.

•Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

• karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.

• Ditemukan pd protein protombin

•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida

•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)