Makalah Fix

32
BAB I PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel- sel yang berperan aktif dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metabolisme itu sendiri. Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim. Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki. Namun, karena adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih 3

description

makalah kinetika enzim biokimia

Transcript of Makalah Fix

BAB I PENDAHULUAN1.1 Latar BelakangSetiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metabolisme itu sendiri.Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki. Namun,karenaadanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar.Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubahG reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi.Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur.Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu substrat.Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini.1.2 Tujuan- Untuk mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim- Untuk mengetahui Persamaan Michaelis-Menten- Untuk mengetahui inhibasi reaksi enzim- Untuk mengetahui mekanisme molekuler reaksi enzimatis

BAB IIPEMBAHASAN

KINETIKA ENZIM

1. ENZIM SEBAGAI KATALISATOREnzim adalah katalisator sejati. Molekul ini meningkatkan dengan nyata kecepatan reaksi kimia spesifik yang tanpa enzim akan berlangsung amat lambat dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen dalam reaksi.

Studi telah menemukan bahwa enzim dapat mempercepat reaksi kimia sampai 10 milyar kali lebih cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat, yang mengalami perubahan kimia membentuk produk akhir.

2. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIMFaktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. Suhu

Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0 C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40 C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C.

pH (Tingkat Keasaman)Enzim merupakan protein jadi peka terhadap perubahan pH. pH akan mempengaruhi muatan yang ada pada enzim,muatan ini selanjutnya akan mempengaruhi struktur enzim dan akhirnya akan mempengaruhi reaksi ES dan akan mempengaruhi kecepatan reaksi. pH dimana enzim tersebut bekerja aktif secara optimal disebut pH optimum. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah, enzim akan mengalami denaturasi. Sebagian besar enzim di dalam tubuh mempunyai pH optimum antara 5 - 9, kecuali beberapa enzim misalnya pepsin (pH optimum = 2).

Konsentrasi enzim Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

Konsentrasi SubstratPada konsentrasi substrat yang amat rendah, kecepatan reaksi pun amat rendah. Tetapi, kecepatan ini akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan v1 hingga tercapai nilai maksimal Vmax. Jika peningkatan lebih lanjut konsentrasi substrat tidak meningkatkan v1, enzim dikatakan jenuh oleh substrat. Perhatikan bahwa bentuk kurva yang menghubungkan aktivitas dengan konsentrasi substrat tampak hiperbolik. Pada setiap saat, hanya molekul substrat yang berkaitan dengan enzim dalam bentuk kompleks ES yang dapat diubah menjadi produk. Kedua, konstanta kesetimbangan untuk pembentukan kompleks enzim-substrat tidaklah besar tanpa batas.

(Efek konsentrasi substrat pada kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim.)

Penghambat kerja enzim (Inhibitor)Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.

3. PERSAMAAN MICHAELIS-MENTEN Michaelis dan Menten memperlihatkan banyak informasi tambahan yang bermanfaat yang dapat diturunkan dari kurva kejenuhan enzim yang berbentuk hiperbola, jika persamaan ini dirubah menjadi bentuk matematik sederhana. Persamaan Michaelis-Menten menjadi dasar bagi semua penelitian kinetika enzim karena memungkinkan perhitungan kuantitatif sifat-sifat enzim dan analisis penghambatan enzim.Penurunan rumus Michaelis-Menten dimulai dengan dua reaksi dasar yang terlibat di dalam pembentukan dan penguraian kompleks enzime substrat.

k1E + S ES (a) k-1 k2ES E + P (b) k-2

1. Kecepatan pembentukan ES. Kecepatan pembentukan ES pada reaksi (a) adalah :Kecepatan pembentukan = k1([Et]-[ES])[S] (c) k1 = tetapan kecepatan reaksi (a)2. Kecepatan penguraian ESKecepatan penguraian= k-1[ES]+ k2[ES] k-1,k2 = tetapan kecepatan reaksi kebalikan (a) dan reaksi yang mengarah kemuka (b) berturut-turut.3. Keadaan seimbangKecepatan pembentukan ES = kecepatan penguraian ES k1([Et]-[ES])[S] = k-1[ES]+k2[ES](d)4. Pemisahan tetapan kecepatan Penurunan rumusnya yaitu: Bagian kiri persamaan (d) dikalikan,sehingga memberikan :

k1([Et][S] k-1 [ES][S] Bagian sebelah kanan disedarhanakan,sehingga dihasilkan (k-1+k2)[ES]. Lalu diperoleh :

k1[Et][S]- k1[ES][S] = (k-1+k2)[ES]

Memindahkan dan mengubah tanda hasil perkalian k1[ES][S], diperoleh :

k1[Et][S] = k1[ES][S] + (k-1+k2)[ES]

Persamaan diatas disederhanakan :k1[Et][S] = (k1[S]+k-1+k2)[ES] Menyelesaikan persamaan bagi [ES] :

[ES] = k1[Et][S] / k1[S] + k-1 +k2

Persamaan diatas disederhanakan dengan menggabungkan tetapan kecepatan reaksi menjadi satu persamaan :[ES]= [Et][S] / [S] + (k2 + k-1)/k1 (e)

5. Definisi kecepatan awal V0 dengan melibatkan [ES]. kecepatan awal menurut Micaelis- Menten ditentukan oleh [ES] dalam reaksi (b), yang kecepatan reaksinya adalah k2. Jadi:V0 = k2[ES]Tetapi, karena [ES] berada dibagian sebelah kiri persamaan (e) maka diperoleh:V0= k2[Et][S] / [S] +(k2 + k-1)/k1 (f) Kita sederhanakan persamaan diatas dengan mendefinisikan tetapan michaelis-menten (Km) sebagai (k2+k-1)/k1dan Vmaks sebagai k2[Et], dimana pada saat semua E yang tersedia terdapat sebagai [ES],dan kita subtitusi parameter ini pada persamaan f, dan diperoleh:Vo =Maka, diperolehlah persamaan Micchaelis-Menten yaitu persamaan diatas tersebut.Nilai Km beberapa enzim:

EnzimSubtratKM

KatalaseH2O225

Heksokinase(otak)ATP0.4

D-glukosa0.05

D-fruktosa1.5

Anhidrase karbonatHCO3-9

KhimotripsinGlisiltirosinilglisin108

N-benzoiltirosinamida2,5

-galaktosidaseD-laktosa4.0

Dehidrase trioninL-treonin5.0

4. ANALISIS DATA KINETIK: PENGUJIAN PERSAMAAN MICHAELIS-MENTENJika ingin melihat apakah reaksi enzim-katalis mengikuti persamaan Michaelis-Menten dan untuk menentukan KM konstanta dan K2. Pertama, akan dibutuhkan beberapa cara untuk mengikuti pembentukan produk atau konsumsi substrat, untuk mengukur kecepatan reaksi.Satu hal umum harus diperhatikan: Pada prinsipnya, kita hanya bisa mencampur enzim dan substrat dan mengikuti perubahan di kedua konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi dengan waktu. Sebagai substrat yang dikonsumsi, kecepatan berkurang, sampai akhirnya mencapai ekuilibrium. Tapi mengukur kecepatan sesaat pada waktu tertentu selama reaksi sulit dan biasanya tidak akurat. Ini biasanya lebih mudah untuk membuat serangkaian percobaan, semua pada konsentrasi enzim yang sama tetapi pada konsentrasi substrat yang berbeda, dan mengukur tingkat awal. Karena kita tahu awal [S] tepat, dan perubahan [S] terhadap t hampir linier pada tahap awal, data yang akurat untuk V sebagai fungsi dari [S] dengan demikian dapat diperoleh.Untuk menemukan Km dan K, cara terbaik adalah untuk mengatur ulang persamaan Michaelis-Menten sedemikian rupa sehingga menghasilkan grafik linear yang juga disebut plot Lineweaver-Burk. Jika kita membalikkan kedua sisi persamaan Michaelis-Menten ditemukan.

Atau

Pemetaan kebalikan ganda atau Lineweaver-burk memiliki banyak manfaat, karena menghasilkan penentuan Vmaks secara lebih tepat. Pemetaan kebalikan ganda dari data kecepatan reaksi enzim bermaanfaat dalam menganalisa penghambatan enzim.

INHIBISI REAKSI ENZIM DAN MEKANISME MOLEKULER REAKSI ENZIMATIK

A. INHIBISI REAKSI ENZIM

Inhibitoradalahmolekulyang mengikatenzimdan dapat menurunkanaktivitasnya. Tidak semua molekul yang mengikat adalah inhibitor enzim;enzim aktivatormengikat enzim dan meningkatkanaktivitas enzimatik.Pengikatan inhibitor dapat menghentikan sebuahsubstratdari enzim memasukisitus aktifdan / atau menghalangi enzim dari reaksi katalisisnya. Hampir semua enzim dapat diracuni atau dihambat oleh senyawa kimiawi tertentu. Dari penelitian mengenai senyawa penghambat enzim, telah diperoleh informasi yang berguna mengenai spesifisitas substrat enzim, sifat-sifat alamiah gugus fungsional pada sisi aktif, dan mekanisme aktivitas katalitik. Senyawa penghambat enzim juga amat berguna dalam menjelaskan lintas metabolic di dalam sel. Lebih lanjut, beberapa obat yang bermanfaat di dalam dunia kedokteran nampaknya berfungsi karena senyawa ini dapat menghambat enzim-enzim tertentu yang mengganggu kerja sel.

Jenis-jenis penghambat enzim :1.Hambatan yang bekerjasecara tidak dapat balik(irreversible inhibitor)

Yaitu golongan yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas katalitiknya. Suatu contoh dari penghambat tak dapat balik adalah senyawa diisoprofilfluorofosfat(DFP), yang menghambat enzimasetilkolinesterase,yang penting di dalam transmisi impuls syaraf.

Asetilkolinesterase mengkatalisa hidrolisis asetilkolin, suatu senyawa neutrotransmiter yang berfungsi didalam bagian tertentu sistem syaraf. Asetilkolin dibebankan oleh sel syaraf yang telah menerima rangsangan menuju sinaps., atau sambungan dengan sel syaraf yang lain. Sekali asetilkolinj telah dikeluarkan kedalam sinaps, molekul ini berikatan dengan sisi penerima (reseptor) pada sel syaraf selanjutnya, menyebabkan sel tersebut untuk menggadakan impuls syaraf. Akan tetapi, sebelum impuls kedua dapat dipancarkan melalui sinaps, asetilkolin yang dikeluarkan setelah impuls pertamaharus dihidrolisa oleh asetilkolinesterase pada sambungan sel syaraf. Pada aktivittas ini, adalah asetat dan kolin, dan tidak memiliki aktivitas transmitter. Penghambat DEP tak dapat balik amat reaktif dan bereaksi dengan gugus hidroksil dari residu serin essensial pada sisi aktif asetilkolinesterase, untuk membentuk turunan yang tidak aktif mengkatalisa. Sekali turunan ini telah terbentuk, molekul enzim tidak dapat berfungsi. Hewan yangmenerima DFP, yang merupakan salah satu gas syaraf yang pertama kali ditemukan, menjadi lemah, tidak dapat lagi melaksanakan fungsi bagian-bagian tertentu, karena impuls syaraf tidak lagi dapat ditransmisikan secara normal. Tetapi, terdapat manfaat lain dari DFP. Senyawa itu menyebabkan berkembangnya malation dan insektisida lain yang relative tidak beracun bagi manusia dan hewan. Malation menjadi tidak aktif dengan sendirinya, dan diuraikan oleh hewan tinggi, menjadi produk yang dianggap tidak membahayakan hewan tersebut, tetapi, senyawa ini diubah oleh enzim-enzim pada insekta, menjadi penghambat aktif asetilkolinesterase insekta tersebut. DFP telah ditemukan menghambat semua jenis enzim, banyak diantaranya yang mampu mengkatalisa hidrolisis ikatan peptide atau ester. Golongan ini tidak hanya mencakup asetilkolinesterase, tetapi juga tripsin, khimotripsin, elastase, fosfoglukomutase, dan kokoonase, suatu enzim yang dihasilkan oleh larva ulat sutra untuk menghidrolisa serat-serat sutra kepompong, dan menyebabkan larva dapat dibebaskan. Semua enzim yang dihambat oleh dfp memiliki residu serin essensial pada sisi aktifnya, yang berpartisifasi dalam aktifitas katalitik.

2.Hambatan yang bekerjasecara dapat balik(reversible inhibitor)a.Hambatan kompetitif (competitive inhibition)Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan ini dapat dibalikkan atau diatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Sebagai contoh, jika suatu enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat dan penghambat kompetitif, kita dapat mengurangi persen penghambat dengan meningkatkan konsentrasi substrat.Penghambat kompetitif biasanya menyerupai substrat normal pada struktur tiga dimensinya. Karena persamaan ini, penghambat kompetitif menipu enzim untuk berikatan dengannya. Sebenarnya, penghambatan kompetitif dapat dianalisa secara kuantitatif oleh teor i Michaelis-Menten. Penghambat kompetitif (I) hanya berikatan secara dapat balik dengan enzim, membentuk suatu kompleks EIE + I EIAkan tetapi, penghambat tidak dapat dikatalisa oleh enzim untuk menghasilkan produk yang baru.Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknya kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar. Hubungan antara kecepatan reaksi V dengan konsentrasi substrat [S] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor bersaing terlihat pada Gambar :

Jadi makin besar konsentrasi inhibitor, makin besar pula sudut kemiringan garis grafik tersebut dan bila [I ]= 0, artinya reaksi tanpa inhibitor, kemiringan garis dinyatakan dengan harga Km/Vmaks.

b.Hambatan Nonkompetitif (noncompetitive inhibition)Pada penghambatan nonkompetitif, penghambat berikatan pada sisi enzim selain sisi tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul enzim, sehingga mengakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik. Penghambatan nonkompetitif berikatan secara dapat balik pada kedua molekul enzim bebas dan kompleks ES, membentuk kompleks EI dan ESI yang tidak aktif :E + I EIES + I ESI (Lehninger. 1982 :251-255)Contohnya penghambatan kopetitif dehidrogenase suksinat oleh anion malonat (gambar 9-12). Dehidrogenase suksinat adalah anggota golongan enzim yang mengkatalisa siklus asam sitrat, lintas akhir metabolic bagi degradasi oksidatif karbohidrat dan lemak didalam mitokondria. Enzim ini mengkatalisa pembebasan dua atom hydrogen pembebasan dua atom hydrogen dari suksinat, satu dari masing-masing dari kedua gugus metilen (-CH3-), dehidrogenase suksinat dihambat oleh malonat, yangmenyerupai suksinat karena sama-sama memiliki dua gugus karboksil yang mengion pada PH 7.0, tetapi hanya berbeda dalam tiga atom karbonnya. Akan tetapi, malonat tidak terhidrogenase oleh dehidrogenase suksinat; malonat hanya menempati sisi aktif enzim dan menguncinya sehingga tidak dapat bekerja pada substrat normalnya. Sifat dapat balik penghambatan oleh malonat diperlihatkan oleh kenyataan bahwa peningkatan konsentrasi sukinat akan menurunkan tingkat penghambatan oleh konsentrasi malonat tertentu. Hambatan tidak bersaing ini (non competitive inhibition) tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif.Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui grafik yang menggambarkan hubungan antara V dengan [S], atau hubungan antara1/V dengan 1/[S]. Bila digambarkan hubungan antara V dengan [S] maka akan terjadi grafik seperti gambar 6-10.

Adanya inhibitor akan memperkecil harga Vmaks,sedangkan harga Kmtidak berubah. Grafik yang terjadi bila digambarkan hubungaa antara 1/V terhadap 1/[S] seperti pada gambar :

Dari grafik tersebut, tampak bahwa baik grafik reaksi tanpa inhibitor maupun dengan inhibitor memotong sumbu x pada titik yang sama, yaitu pda harga -1/ Km.Titik potong grafik denga sumbu y untuk rekasi tanpa inhibitor terdapat pada harga 1/ Vmaks,sedangkan untuk reaksi dengan inhibitor tidak bersaing terdapat pada harga :Baik dari grafik Michaelis-Menten (Gambar 6-10) maupun grafik Lineweaver-Burk (Gambar 6-11) tampak bahwa pada harga [S] yang sangat besar pun harga Vmaks untuk reaksi dengan inhibitor atau dengan kata lain hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan jalan memperbesar konsentrasi substrat.

Contoh inhibitor tidak bersaing yang banyak dikenal ialah ion-ion logam berat (Cu++, Hg++dan Ag+) yang dapat berhubungan dengan gugus -SH yang terdapat pada sistein dalam enzim.

c.Hambatan UnkompetitifPada inhibisi unkompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

Berikut adalah klasifikasi inhibisi menurut W.W.Cleland :

3.Hambatan AlosetrikModel Michaelis-Menten dapat digunakan untuk menerangkan terjadinya hambatan bersaing maupun hambatan tidak bersaing. Namun ada beberapa enzim yang sifat kinetiknya tidak dapat diterangkan dengan model Michaelis-Menten. Sebagai contoh bila dibuat grafik kecepatan reaksi terhadap konsentrasi substrat, maka untuk beberapa enzim tersebut tidak terbentuk hiperbola seperti halnya dengan enzim-enzim yang telah dibahas sebelumnya, tetapi akan terjadi grafik yang berbentuk sigmoida (Gambar). Kelompok enzim yang mempunyai sifat demikian ini disebut alosterik. Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik.

Bentuk molekul inhibitor alosterik ini berbeda dengan molekul substrat. Lagipula inhibitor alosterik berikatan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat. Model hipotetis suatu hambatan alosterik dapat dilihat pada Gambar :

Treoin sebagai substrat tidak dapat bergabung dengan enzim karena bentuk bagian aktif enzim berubah setelah enzim berikatan dengan isoleusin sebagai inhibitor.

B. MEKANISME MOLEKULER REAKSI ENZIMATIK

2.1MEKANISME MOLEKULER ENZIMATIKEnzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi sehingga proses reaksi berlangsung lebih cepat. Percepatan proses reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan sehingga mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas. Setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau satu reaksi kimia. Ini disebabkan karena adanya perbedaan struktur kimia yang bersifat tetap pada setiap enzim. Sebagai contoh, enzimmaltasehanya dapat digunakan pada proses perombakanmaltosamenjadi glukosa.Enzim maltaseMaltosa -> 2 glukosa(substrat)