Laporan KIMDAS 2

download Laporan KIMDAS 2

of 22

  • date post

    14-Feb-2015
  • Category

    Documents

  • view

    50
  • download

    19

Embed Size (px)

Transcript of Laporan KIMDAS 2

LAPORAN PRAKTIKUM KIMIA ORGANIK DASAR

ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA NIM GOL/KLP

: TIAMEISETIA SUMOMBA : H31112271 : H5 / X (SEPULUH)

HARI/TGL : SELASA / 2 APRIL 2013 ASISTEN : NENENG

LABORATORIUM KIMIA DASAR JURUSAN KIMIA FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2013

BAB II TINJAUAN PUSTAKA

Asam amino adalah senyawa yang memiliki gugus amino (-NH2) dan asam karboksiltt (-CO2H) pada molekul yang sama. Tetapi bagi kimiawan dan biokimiawan, istilah ini biasanya diartikan sebagai asam amino yang tebentuk dan digunakan dalam makhluk hidup (Wilbraham dan Matta, 1992). Protein adalah molekul organik yang paling banyak di dalam sel. Zat ini terdapat di semua bagian jasad hidup dan merupakan golongan yang paling beraneka macamnya di antara senyawa yang penting dalam biologi. Protein

bertanggung jawab atas keterpaduan struktur jasad tertentu maupun enzim yang yang mengatur fungsi kehidupan. Penelitian mengnai protein menunjukkan batasbatas yang agak dipaksakan dalam ilmu kimia. Untuk mendapatkan gambaran yang sempurna mengenai sifat dan fungsi makromolekul itu diperlukan berbagai cara penelitian yang bersifat organik, analisis anorganik, fisika dan biokimia (Pine dkk, 1988). Asam amino merupakan satuan yang menyusun peptida dan protein, dan demikian banyak ragam struktur yang dapat dijumpai hanya 20 asam amino saja yang penting dalam protein. Walaupun pembuatan peptida dan protein dari asam amino sederhana dalam laboratorium melibatkan strategi yang agak piawai dan teknik yang canggih, biosentesis memberikan contoh yang paling mempesona dalam sintesis kimia. Molekul raksasa asam nukleat mengendalikan sistesis protein yang mengatur proses kehidupan. Pengendalian informasi sifat keturunan yang dilaksanakannya pada waktu berlangsungnya perkembangbiakkan suatu

spesies hidup, sungguh merupakan salah satu gambaran yang menakjubkan mengenai kekhususan kimia (Pine dkk, 1988). Asam amino merupakan komponen utama penyusun protein, dan dibagi dalam dua kelompok yaitu asam amino esensial dan asam amino non-esensial. Asam amino esensial tidak dapat diproduksi dalam tubuh sehingga sering harus ditambahkan dalam bentuk makanan, sedangkan asam amino non-esensial dapat diprodiksi dalam tubuh. Asam amino umumnya berbentuk serbuk dan mudah larut dalam air, namun tidak larut dalam pelarut organik nonpolar (Sitompul, 2004). Keduapuluh asam amino alami yang lazim, memiliki rangka yang terdiri dari gugus asam karboksilat dan gugus yang terikat secara kovalen pada atom pusat (karbon alfa). Dua gugus lainnya pada karbon alfa ialah Hidrogen dan gugus R yang merupakan rantai sampaing asam amino (Wilbraham dan Matta, 1992) : R H2N C H Sifat kimia gugus rantai sampinglah yang menyebabkan sifat asam amino. Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi dua golongan berdasarkan struktur rantai sampingnya (Wilbrahan dan Matta, 1992) : 1. Rantai samping alifatik Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon. Glisina merupakan asam amino paling bersahaja karena tidak mempunyai rantai samping alifatik, melainkan hidrogen, namun masih dimasukkan ke dalam golongan ini. Alanina, yang rantai sampingnya berupa COOH

metil, merupakan anggota terkecil yang sebenarnya. Gugus R lainnya adalah milik asam amino valina (isopropil), lesina (isobutil) dan isolesina (secbutil). Lesina dan isolesina mempunyai rumus molekul yang sama dan keduanya adalah isomer struktur. Prolina adalah asam amino yang gugus amoni alfanya termasuk dalam cincin. Gugus amino dalam prolina adalah amina sekunder. Dari sudut pandang kimia prolina adalah asam imino, tetapi dalam biokimia dianggap sebagai asam amino biasa 2. Rantai samping hidrosilik Asam amino dalam golongan iini adalah serina dan treomina. Keduanya mempunyai rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi. 3. Rantai samping aromatik Ada tiga asam amino yyang mempunyai cincin aromatik pada rantai sampingnya. Fenilalanina adalah asam amino yang salah satu hidrogen metildari alaninanya diganti dengan gugus fenil . Pada triosina, cincin fenil dari fenilalaninanya tersubsitusi dengan gugus hidroksil bersifat fenol dalam kedudukan para. Sistem cincin aromatik pada triptofan diturunkan dari indol. 4. Rantai samping asam Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan asam karboksilat. Pada pH yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus asam karboksilat ini mengion. Karena alasan ini maka asam aspartat dan dan asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan glutamat. 5. Raantai samping amida

Asparagina dan glutamina masing-masing adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0. 6. Rantai samping basa Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen yang sifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral. Karena itu pada pH 7,0 hanya setengah dari molekul histidina memiliki rantai samping bermuatan positif. 7. Rantai samping mengandung belerang Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan menghasilkan asam amino sistina. Ada ang berpendapat bahwa sistina adalah asam amino dasar, tetapi kita tidak, karena molekul ini terbuat dari dua molekul sisteina. Asam amino mempunyai gugus asam (COOH) dan basa (NH2), sehingga asam amino mempunyai sifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan asam atau basa. Asam amino akan bermuatan positif jika berada dalam larutan asam (pH rendah) dan bermuatan negatif dalam larutan basa (pH tinggi) (Riswiyanto, 2009). Bila asam amino dalam suasana basa ditempaytkan dalam medan listrik, maka asam amino akan bergerak ke arah anoda (elektroda positif).

Sebaliknya dalam suasana asam, asam amino akan bergerak ke arah katoda (elektroda bermuatan negatif). Jika berada dalam kesetimbangan maka asam amino berada dalam bentuk dipolar atau zwitter ion dan tidak mempunyai muatan

listrik atau muatan listriknya sama dengan nol. Oleh karena itu dalam keadaan seperti ini, jika dilewatkan arus listrik tidak terjadi perpindahan dari anion atau kation ke elektroda-elektrodanya. Konsentrasi ion hidrogen yang tidak dipengaruhi oleh medan listrik disebut titik isoelektrik asam amino (Riswiyanto, 2009). Setiap asam amino mempunyai ph titik isoelektrik yang bergantung pada struktur molekulnya masing-masing (Riswiyanto, 2009) : Asam amino asam Asam amino netral Asam amino basa : asam aspartat (2,8), asam glutamat (3,2). : fenilalanina (5,5), sisteina (5,0), alanina (6,0) : lisina (9,7), arginina (10,8), histidina (7,6).

Karena asam amino mempunyai pH isoelektrik yang berbeda, maka campuran berbagai asam amino dapat dipisahkan secara elektroforesis (Riswiyanto, 2000). Hal pertama yang harus diketahui untuk menentukan struktur peptida adalah (Riswiyanto, 2000) : a) Banyak dan jenis asam amino yang ada dalam peptida. b) Urutan asam amino dalam ranrai peptidanya. Komposisinya ditentukan dengan cara hidrolisis (dalam larutan asam). Biasanya peptida ditulis dengan terminal-N asam amino berada di sebelah kiri dan terminal-C berada di sebelah kanan (Riswiyanto, 2009). Metode yang efisien untuk mengetahui susunan asam amino dalam molekul protein adalah degradasi Edman. Suatu protein (polipeptida) direaksikan dengan salah satu pereaksi 2,4-dinitrofluorobenzena atau fenil isosianat. Kedua pereaksi tersebut akan bereaksi dengan gugus NH2 yang sekaligus berfungsi

sebagai gugus NH2. Proses dilanjutkan dengan hidrolisis asam. Hasil hidrolisis merupakan peptida dengan panjang rantai lebih pendek serta pereaksi yang berikatan dengan asam amino, kemudian asam aminonya dapat diidentifikasi (Riswiyanto, 2009). Penggunaan pereaksi pada metode terminal-C belum mendapatkan hassil yang optimal. Namun demikian, jka menggunakan pereaksi enzim dapat menghasilkan produk yang lebih baik. Enzim yang digunakan adalah karboksipeptidase. Enzim ini hanya dapat memutuskan ikatan peptida yang berdekatan dengan gugus karboksilat (posisi- pada gugus COOH) (Riswiyanto, 2009).

BAB I TINJAUAN PUSTAKA

1.1. Latar Belakang Protein adalah suatu biomolekul-besar yang terdapat di setiap organisme, memiliki berbagai jenis dan fungsi biologis yang berbeda-beda. Protein umumnya terdiri dari banyak unit assam amino yang berikatan satu dengan yang lainnya membentuk rantai yang panjang. tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein. Sifat kimia dan sifat fisika protein ditentukan oleh asam amino penyusunnya. Antara asam amino dengan asam amino yang laindihubungkan dengan ikatan peptida, sehingga protein seringkali disebut senyawa polipeptida. Dari struktur umumnya, asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus karboksil, yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang mencirikan gugus-gugusnya. Dengan melakukan beberapa uji terhadap beberapa asam amino dan protein dengan menggunakan beberapa pereaksi kimia maka dapat diketahui beberapa sifat spesifik dari asam amino dan protein. Hal tersebutlah yang melatarbelakangi percobaan ini dilakukan.

1. 2. Maksud dan Tujuan Percobaan 1. 2. 1. Maksud Percobaan Percobaan ini bermaksud agar mahasiswa dapat mengenal beberapa sifat asam amino dan protein berdasarkan reaksi kimia.

1. 2.2. Tujuan Percobaan Percobaan ini bertujuan untuk : 1. Mengidentifikasi adanya senyawa protein dan asam amino berupa tirosin melalui reaksi millon. 2. Mengidentifikasi adanya asam amino yang mengandung gugu