Klasifikasi EnzimBerdasarkan biosintesisnya, enzim dibedakan menjadi enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif adalah enzim yang selalu tersedia di dalam sel mikroba dalam jumlah yang relatif konstan, sedangkan enzim induktif adalah enzim yang ada dalam jumlah sel yang tidak tetap, tergantung pada adanya induser. Enzim induktif ini jumlahnya akan bertambah sampai beberapa ribu kali bahkan lebih apabila dalam medium mengandung substrat yang menginduksi, terutama bila substrat penginduksi merupakan satu-satunya sumber karbon (Lidya dan Djenar, 2005). Berdasarkan tempat bekerjanya, enzim dapat dibedakan dalam 2 golongan, yaitu endoenzim dan eksoenzim. Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, dihasilkan di dalam sel yaitu pada bagian membran sitoplasma dan melakukan metabolisme di dalam sel. Eksoenzim (enzim ekstraseluler) merupakan enzim yang dihasilkan sel kemudian dikeluarkan melalui dinding sel sehingga terdapat bebas dalam media yang mengelilingi sel dan bereaksi memecah bahan organik tanpa tergantung pada sel yang melepaskannya (Soedigdo, 2008). Pada tahun 1961 International Union of Biochemistry memperkenalkan sistem klasifikasi enzim internasional. Klasifikasi enzim tersebut berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis olehenzim. Berdasarkan hal tersebut, enzim dibedakan menjadi 6 kelompok, yaituoksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase dan ligase atau sintetase (Marks, 2007).1. OksidoreduktaseEnzim yang mampu mengatalisis reaksi oksidasi dan reduksi oleh tranfer hidrogen, oksigen, atau elektron dari satu molekul ke molekul lainnya. Di dalam kelas enzim oksidoreduktase terdapat 97 subkelas dengan masing-masing mewakili substrat yang digunakan sebagai donor atau akseptor elektron. Dalam hal ini terjadi reaksi transfer elektron dari satu molekul yang disebut reduktan (donor elektron) ke satu molekul lain yang disebut sebagai oksidan (akseptor elektron), Contohnya sebagai berikut (Marks, 2007):

A+ B A + B

Berdasarkan reaksi di atas, A bertindak sebagai reduktan dan B bertindak sebagai oksidan. Sumber oksidoreduktase beragam tergantung kebutuhan makhluk hidup akan substrat yang dapat dikatalisis oleh enzim tersebut. Oksidoreduktase dapat ditemukan pada hati manusia, bakteri, ragi, tumbuhan, serta hewan. Berikut adalah beberapa contoh dan mekanisme reaksi dari subkelas enzim oksidoreduktase (Marks, 2007).a. Alkohol dehidrogenase (EC 1.1.1.1)Enzim ini termasuk dalam subkelas enzim yang bertindak pada gugus CH-OH donor. Subkelas ini terdiri dari dehidrogenase yang bekerja mengkatalisis reaksi pada alkohol primer, sekunder, dan hemiasetal. Berdasarkan sub subkelasnya, enzim ini membutuhkan akseptor berupa NAD+ dan atau NADP+. Contoh reaksinya sebagai berikut:CH3CH2OH + NAD+ CH3CHO +NADH+ H+

Berdasarkan reaksi tersebut, alkohol dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengubahan alkohol menjadi aldehid atau keton yang bersifat reversibel. Enzim ini diaplikasikan di antaranya dalam industri pembuatan alkohol dan farmasetika (sintesis senyawa obat) (Marks, 2007).b. Laccase (EC 1.10.3.2)Enzim ini tergolong subkelas enzim yang bertindak pada difenol dan molekul sejenisnya sebagai donor. Sub subkelasnya membutuhkan oksigen sebagai akseptor. Berikut ini adalah contoh reaksi yang dikatalisis oleh laccase:

Enzim ini secara luas diaplikasikan di berbagai industri, antara lain industri kertas, tekstil, makanan, kesehatan, biosensor dan diagnosis, bioremediasi, dan biodegradasi (Marks, 2007).c. Katalase (EC 1.11.1.6)Enzim ini termasuk dalam subkelas enzim yang membutuhkan peroksidase sebagai akseptor. Subkelas enzimnya hanya memiliki satu sub-subkelas, yaitu dapat bertindak pada peroksidase sebagai akseptor. Reaksi yang dikatalisis katalase sebagai berikut:

Aplikasi enzim ini meliputi industri makanan, tekstil, dan medis. Ketiga enzim tersebut dapat bersumber dari organisme prokariotik seperti bakteri, organisme eukariotik seperti ragi dan jamur, hewan (contoh: serangga), tumbuhan, dan manusia (hati) (Marks, 2007).

2. TransferaseTransferase adalah enzim yang terlibat dalam pemindahan gugus dari suatu senyawa ke senyawa lainnya. Terdapat 9 subkelas pada transferase yang digolongkan berdasarkan reaksi gugus fungsi yang ditransfer ke senyawa lainnya. Berikut adalah contoh beberapa reaksi yang melibatkan enzim transferase sebagai katalisnya (Marks, 2007).

a. Glutation-S-Transferase (EC 2.5.1.18)Enzim ini terklasifikasi dalam subkelas enzim yang mentransfer gugus alkil dan aril (selain metil). Enzim ini mengkatalisis reaksi konjugasi antara xenobiotic atau berbagai senyawa toksik elektrofilik endogen dan eksogen, termasuk beberapa karsinogen dan antineoplastik dengan GSH. Reaksi umumnya sebagai berikut:R-X + glutathione H-X + R-S-glutathioneDimana :R alifatik, aromatik, heterosiklik X sulft, nitril, halida Sumber enzim ini berasal dari organisme prokariotik dan eukariotik. Di dalam sel terdapat pada organel sitosol, mitokondria, dan mikrosom. Secara umum struktur enzim ini adalah dimer. Peran enzim ini antara lain dalam detoksifikasi dan metabolisme senyawa xenobiotik dan endobiotik, mengurangi efektivitas agen antikanker / antiparasit yang digunakan untuk pengobatan kanker dan penyakit parasit (Marks, 2007).b. Aspartat Amino Transferase (EC 2.6.1.1)Enzim ini termasuk dalam subkelas enzim yang mentransfer nitrogen dan tergolong sub-subkelas transaminase (aminotransferase). Sumbernya berasal dari organisme prokariotik maupun eukariotik, termasuk hewan, tumbuhan, dan manusia. Enzim ini berperan dalam proses gliseroneogenesis hati, yaitu mampu mengkatalisis interkonversi dari aspartat dan -ketoglutarat menjadi oksaloasetat dan glutamat. Reaksinya sebagai berikut:

Di dalam bidang medis, enzim ini dimanfaatkan sebagai penanda adanya kerusakan sel hati akibat paparan pelarut organik karsinogen (CCl4, CHCl3, bahan kimi pada dry clean, dll) dan sebagai alat investigasi pada pre-klinis obat baru dengan pengukuran kadar AST dalam serum (Marks, 2007).c. DNA Polimerase (EC 2.7.7.7)Berdasarkan penamaannya, enzim ini termasuk dalam sub kelas enzim yang bekerja pada gugus fosfat dan termasuk sub-subkelas nucleotidiltransferase. DNA Polimerase berperan dalam replikasi (pemanjangan rantai nukleotida) dan reparasi (mengenali bagian yang keliru untuk kemudian dipotong dan diperbaiki) DNA. Enzim ini mampu mengkatalisasi reaksi polimerisasi deoksiribonukleotida menjadi rantai DNA. Secara umum reaksinya sebagai berikut:dNTP + DNAn diphosphate + DNAn+1Bagian terpenting dalam strukturnya yaitu tumb, palm, dan finger. Berdasarkan strukturnya terdapat beberapa jenis DNA Pol, yaitu DNA Polimerase I, II, III, dan RT (Reverse Transcriptase). Enzim ini dapat bersumber dari organisme prokariotik seperti bakteri E. coli dan Thermus aquaticus maupun organisme eukariotik seperti archaea. Enzim ini dimanfaatkan dalam proses elongasi pada teknik PCR (Marks, 2007).

3. HidrolaseHidrolase merupakan kelas enzim yang dapat mengatalisis pembentukan dua produk dari suatu molekul substrat yang lebih besar melalui reaksi hidrolisis. Kelas ini terbagi menjadi 13 subkelas, di mana masing-masing subkelas bekerja pada ikatan kimia yang berbeda-beda. Untuk subkelas 2 (glikosilase), enzim-enzim anggotanya bekerja pada ikatan glikosidik. Berikut ini adalah contoh enzimnya:a. -Amilase (EC 3.2.1.1)Enzim ini merupakan endoenzim yang dapat mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan -1,4 gliosidik pada pati dan glikogen dengan produk akhir berupa dekstrin dan oligosakarida. Termasuk dalam sub-subkelas enzim yang mampu menghidrolisis senyawa O- dan S-glikosil (Marks, 2007).

b. Pululanase (EC 3.2.1.41)Enzim ini berfungsi menghidrolisis ikatan glikosida pada senyawa pullulan, pati dan amilopektin.

Kedua enzim tersebut dapat bersumber dari mikroba, tumbuhan, dan hewan. Kedua enzim tersebut diaplikasikan dalam industri kertas dan pulp, industri deterjen, industri pemrosesan pati, dan industri bioetanol (Marks, 2007).

4. LiaseLiase merupakan kelas enzim yang dapat mengkatalisis reaksi pemutusan ikatan kimia dari suatu molekul.. Sebagai contoh subkelas 2 memutus ikatan karbon-oksigen, sedangkan subkelas 3 memutus ikatan karbon-nitrogen. Penggolongan sub-subkelasnya bergantung pada molekul yang terleliminasi. Contoh enzim untuk kelas ini di antaranya metilaspartat ammonia liase (EC.4.3.1.2) dan pektin liase (EC. 4.2.2.10) (Marks, 2007).a. Pektin Liase (EC 4.2.2.10)Pektin liase termasuk dalam sub-subkelas enzim yang bekerja pada polisakarida, merupakan salah satu enzim golongan pektinase yang mampu mendegradasi molekul pektin yang banyak ditemukan pada sel tanaman. Pektin liase dapat memotong pektin secara langsung dengan mekanisme -eliminasi yang menghasilkan 4,5- oligogalakturonida tidak jenuh (Marks, 2007).

b. Metilaspartat Amonia Liase (EC 4.3.1.2)Enzim ini dapat mengkatalisis reaksi methylaspartate menjadi mesaconate dan amonia secara reversibel (Marks, 2007).L-threo-3-methylaspartate mesaconate + NH3Enzim ini berperan penting dalam sintesis senyawa asimetri asam aspartat tersubstitusi yang menjadi building block enzim sintetis, peptida, dan senyawa-senyawa kimia maupun farmasetikal. Kedua enzim tersebut dapat berasal dari bakteri, jamur, dan ragi (Marks, 2007).

5. IsomeraseEnzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi atau penataan ulang struktur isomer. Isomerase terbagi menjadi enam subkelas dengan peran terhadap reaksi yang berbeda-beda. Contohnya subkelas 3 mampu mengkatalisis reaksi oksidoreduktase intramolekul. Berikut ini adalah contoh enzim yang termasuk subkelas 3 (Marks, 2007):a. Xylosa Isomerase (EC 5.3.1.5)Enzim ini tergolong dalam sub-subkelas interkonversi aldosa dan ketosa. Xylosa isomerase berperan dalam katalisis reaksi reversibel dalam isomerisasi D-xylosa menjadi D-xylulosa maupun D-glukosa menjadi D-fruktosa (beberapa enzim). Berkikut ini adalah contoh reaksinya(Marks, 2007):

Banyak dimanfaatkan dalam industri pembuatan bioetanol maupun produksi High-fructose Corn Syrup (HFCS) (Marks, 2007).

6. LigaseEnzim-enzim yang termasuk dalam kelas ini memiliki kemampuan mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul melalui pembentukan ikatan kimia baru, biasanya disertai dengan hidrolisis molekul kecil tertentu. Secara umum reaksi yang dikatalisis sebagai berikut (Marks, 2007):Ab + C AC + batauAb + cD AD + b + cKelas enzim ini mencakup enam subkelas, satu di antaranya pembentukan ikatan karbon-nitrogen (EC 6.3). Contohnya adalah (Marks, 2007) :a. D-Alanin Ligase (EC 6.3.2.4)Enzim ini tergolong subkelas peptida sintase (asam amino D-ligase). Di dalam sel dapat ditemukan di sitoplasma. Enzim ini berfungsi dalam pembentukan dinding sel, biosintesis peptidoglikan, regulasi bentuk sel. Secara molekuler, fungsi enzim ini adalah tempat penempelan ATP, meligasi D-alanin, dan tempat penempelan ion logam. Berikut ini adalah reaksi yang dikatalisis (Marks, 2007):

Spesifisitas Enzim 1. Enzim Memperlihatkan Spesifitas Terhadap SubstratBeberapa enzim memiliki spesifitas yang hampir absolut bagi substrat tertentu, dan tidak akan bekerja bahkan terhadap molekul yang amat serupa. Contohnya enzim aspartase yang mengkatalis penambahan amonia kepada ikatan ganda asam fumarat membentuk L-aspartat secara reversibel. Akan tetapi, aspartase tidak menyebabkan terjadinya penambahan amonia terhadap asam tak jenuh lainnya (Marks, 2007).

Reaksi aspartase dan spesifitas substratnya. Aspartase secara absolut bersifat spesifik bagi fumarat pada reaksi yang mengarah ke muka dan bagi L-aspartat pada reaksi kebalikannya. Enzim ini tidak bekerja pada maleat, yaitu bentuk isomer sisi dari fumarat, atau D-aspartat (Marks, 2007).Molekul substrat harus memiliki 2 ciri struktural yang jelas, yaitu:1. Ikatan kimiawi spesifik yang dapat diserang oleh enzim 1. Biasanya beberapa gugus fungsional lainnya, yaitu gugus pengikat, yang berikatan dengan enzim dan mengarahkan molekul substrat dengan tepat pada sisi aktif sehingga ikatan yang rapuh tapi tepat terletak terletak pada posisi yang berhubungan dengan gugus katalitik enzim.

Spesifitas substrat khimotripsin. Walaupun khimotripsin secara biologi berfungsi sebagai suatu peptidase, enzim ini juga dapat menghidrolisa amida dan ester, yang memiliki ikatan rapuh yang cocok dengan enzim, dan suatu hidrofobik pengarah (Marks, 2007).1. Enzim memperlihatkan spesifisitas optisUmumnya semua enzim akan memperlihatkan spesifisitas optis absolut untuk suatu molekul substrat.dengan demikian enzim dari lintasan glikolisis dan oksidasi langsung akan mengatalisis interkonversi gulafosfat-D tetapi tidak gulafosfat-L.dengan beberapa pengecualian kebanyakan enzim mamalia bekerja pada isomer-L asam amino (Marks, 2007).Spesifisitas optis dapat meluas hingga keseluruhan molekul substrat tersebut. 1. Enzim Bersifat Spesifik bagi Tipe Reaksi yang DikatalisnyaEnzim untuk proses lisis (enzim lisis) bekerja pada kelompok kimia khusus, misal: enzim glikosidase pada glikosida, pepsin serta tripsin pada ikatan peptida dan esterase pada senyawa2 ester (Marks, 2007).Enzim-enzim lisis tertentu memperlihatkan spesifitas yang lebih tinggi. Enzim kimotripsin menghidrolisis ikatan peptida; pada reaksi ini gugus karboksil berasal dari asam amino aromatik, fenilalanin, tirosin atau triptofan. Enzim karboksipeptidase dan aminopeptidase melepas asam-asam amino satu persatu, masing-masing secara berurutan, dari ujung terminal karboksil atau terminal amino rantai polipeptida (Marks, 2007).1. Enzim Memperlihatkan Spesifisitas GrupBeberapa enzim hidrolisis bertindak atas kelompok-kelompok tertentu saja. Misalnya protease yang spesifik untuk kelompok peptida (Marks, 2007).

Aplikasi Klinis1. XerostomiaXerostomia adalah istilah yang digunakan untuk menunjukkan keluhan subjektif dari kekeringan mulut. Xerostomia sering terjadi ketika kadar saliva yang menggenangi membran mukosa mulut berkurang. Xerostomia dapat terjadi akibat beberapa faktor, diantaranya adalah (Suwantuntula et al, 2009) :a. Obat-obatanXerostomia adalah efek samping yang sering dan signifikan dari obat-obatan yang banyak diresepkan. Obat-obatan yang mempunyai efek antikolinergik seperti antidepresan, antipsikotik, anti retroviral, dan muscle relaxants dapat menyebabkan xerostomia (Suwantuntula et al, 2009).b. UsiaXerostomia umumnya terjadi pada orang yang sudah tua. Keadaan ini disebabkan karena adanya perubahan atropi pada kelenjar saliva sesuai dengan pertambahan umur yang akan menurunkan produksi saliva dan mengubah komposisinya. Seiring dengan bertambahnya usia, terjadi proses aging, dimana kelenjar parenkim hilang dan digantikan oleh jaringan ikat dan lemak, lining sel ductus intermediate juga mengalami atrofi. Keadaan ini mengakibatkan pengurangan jumlah saliva (Suwantuntula et al, 2009).c. Terapi radiasi leher dan kepalaTerapi radiasi pada kepala dan leher untuk perawatan kanker telah terbukti dapat mengakibatkan rusaknya struktur kelenjar saliva dengan berbagai derajat kerusakan. Jumlah kerusakan kelenjar saliva tergantung dari jumlah dosis radiasi yang diberikan selama terapi radiasi (Suwantuntula et al, 2009).d. Gangguan pada kelenjar salivaAda penyakit lokal tertentu yang mempengaruhi kelenjar saliva dan menyebabkan berkurangnya aliran saliva. Salah satunya adalah sindrome sjogren, yang merupakan kondisi autoimun yang berkaitan dengan infiltrasi limfositik dari kelenjar saliva, sehingga mengakibatkan sekresinya berkurang (Suwantuntula et al, 2009).Pasien dengan xerostomia sering mengeluhkan masalah makan, berbicara, menelan dan mengenakan gigi palsu. Makanan yang kering dan renyah, seperti sereal dan crackers terkadang sulit untuk dikunyah dan ditelan. Pasien dengan xerostomia juga sering mengeluhkan gangguan pengecapan rasa (dysgeusia), nyeri pada lidah (glossodynia) dan meningkatnya kebutuhan minum, khususnya pada malam hari. Xerostomia dapat menyebabkan timbulnya karies pada gigi, pembesaran kelenjar parotis, radang dan fissura pada bibir (cheilitis), inflamasi atau ulcerasi pada lidah dan mucosa buccal, dan oral candidiasis (Bartels, 2010).

2. ParotitisParotitis merupakan penyakit yang disebabkan virus mumps yang menyerang beberapa lokasi diantaranya kelenjar ludah di bawah lidah, kelenjar ludah di bawah rahang dan dibawah telinga, biasanya disertai dengan demam dan dan nyeri pada pembengkakan parotid. Penularan mumps yaitu melalui droplet dan kontak langsung dengan saliva penderita. Virus mumps memilki masa inkubasi 18-21 hari dan 1-3 hari masa prodromal berupa malaise sebelum peradangan berkembang (Alper et al., 2011).Gejala penyakit ini dimulai dari demam yang mendadak tinggi, kadang-kadang disertai batuk pilek, pusing, mual dan pegal-pegal otot terutama otot-otot di daerah leher.Terasa nyeri saat menelan dan mulut kering karena kelenjar ludah tak mengeluarkan ludah dan tanda khusus adalah bengkak di kedua rahang/pipi (Alper et al., 2011).Parotitis / Gondongen dapat sembuh dengan sendirinya dengan perbaikan kondisi tubuh, mengkonsumsi makanan yang bergizi serta minum yang cukup. Pemberian obat-obatan seperti penurun panas serta obat batuk pilek sangat membantu proses penyembuhan (Alper et al., 2011).

DAFTAR PUSTAKAAlper CM, Arjmand EM, Stool SE, Casselbrant LM. 2011. Pediatric otolaryngology, Volume 1. Philadelpia: Elsevier Science.Bartels CL. 2010. Xerostomia Information for Dentist. Montana: School of Pharmacy and Allied Health Sciences University of Montana.Suwantuntula T, Khovidhunkit S P, Thaweboon S. 2009. Xerostomia, Hypoosalivation, and oral Microbiota in Type 2 Diabetic Patients. J Med Assoc Thai. Vol 92 (9): 1220-1228.Marks Dawn B, Marks Allan D, Smith Colleen M. 2007. Biokimia kedokteran dasar : Sebuah pendekatan klinis. Jakarta, : EGC.Lidya, B. dan N. S Djenar. 2005. Dasar Bioproses. Jakarta : Direktorat Jendral Pendidikan Tinggi DEPDIKNAS.Soedigdo, 2008. Studi Akivitas Enzim Lipase dari Aspergillus niger sebagai biokatalis pada proses gliserolisis untuk menghasilkan momoasilgliserol. Thesis. Universitas Diponegoro.