Kinetika Enzim New

22
KINETIKA ENZIM Novia Rahayu, S.TP., M.Sc. Ilmu Teknologi Pangan Universitas Mataram

Transcript of Kinetika Enzim New

Page 1: Kinetika Enzim New

KINETIKA ENZIM

Novia Rahayu, S.TP., M.Sc.Ilmu Teknologi PanganUniversitas Mataram

Page 2: Kinetika Enzim New

Enzim• Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul

lain

• Substrat terikat ke sisi aktif enzim dan

diubah menjadi produk melalui serangkaian proses yang dikenal sebagai mekanisme enzimatis

Page 3: Kinetika Enzim New

Kinetika Enzim•adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis

oleh enzim.•merupakan bidang biokimia yang terkait

dengan pengukuran kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan tersebut.

Page 4: Kinetika Enzim New

•Terdapat hubungan antara konsentrasi substrat dengan kecepatan reaksi enzim.konsentrasi substrat rendah kec. reaksi jg sangat rendahCatatan : bahwa penambahan substrat yg terus menerus akan meningkatkan kecepatan reaksi dengan laju yang semakin kecil

kecepatan maksimum : batas dimana kecepatan reaksi tidak lagi bertambah seiring bertambahnya substrat

Page 5: Kinetika Enzim New

•Setiap katalis oleh enzim selalu didahului dengan bergabungnya enzim dgn substrat, membentuk kompleks enzim-substrat yang bersifat dapat balik (reversible)

•Kompleks ES lalu terurai dalam reaksi kedua yang lebih lambat menghasilkan produk (P) dan enzim bebas (E)

Page 6: Kinetika Enzim New

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan kinetika  Enzim1. Suhu

Page 7: Kinetika Enzim New

Gambar : Semakin tinggi suhu maka semakin tinggi aktivitas enzim sampai pada suhu batas tertentu, dimana peningkatan suhu justru dapat menurunkan aktivitas enzim

Enzim itu suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi sehingga bagian aktif enzim akan terganggu.Sehingga konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.

Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.

Page 8: Kinetika Enzim New

•Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat

Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim (denaturasi)

• Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30° – 40°C

•Q10 atau koefisien suhu yaitu faktor yang meningkatkan proses biologis bila suhu naik 100 C

Page 9: Kinetika Enzim New

2. pH• Enzim mempunyai aktivitas maksimum pada

kisaran pH yang disebut pH optimum.• Kisaran pH optimum antara 4,5 sampai 8.• Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan

asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya.

• Masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 , pepsin bekerja baik pada pH 2

Page 10: Kinetika Enzim New
Page 11: Kinetika Enzim New

3. Kadar Substrat?

Page 12: Kinetika Enzim New

• Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi hingga tercapai nilai maksimal Vmax.

• Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan enzim maka kinerja enzim juga akan optimal.

• Pada setiap saat, hanya molekul substrat yang berikatan dengan enzim dalam bentuk kompleks ES yang dapat diubah menjadi produk.

• Jika peningkatan lebih lanjut konsentrasi substrat namun tidak meningkatkan v0 enzim dikatakan “jenuh” oleh substrat.

Page 13: Kinetika Enzim New
Page 14: Kinetika Enzim New

Gambar 8-4 menjelaskan :Titik A dan B Hanya sebagian enzim yang mungkin berada dalam

bentuk kompleks ES. Peningkatan atau penurunan [S] akan meningkatkan

atau menurunkan jumlah kompleks ES disertai perubahan yang sesuai di v0.

Titik C Pada hakikatnya semua enzim terdapat dalam bentuk

kompleks ES. Karena tidak ada enzim bebas yang tersedia untuk

membentuk ES, peningkatan lebih lanjut [S] tidak dapat meningkatkan laju reaksi.

Dalam kondisi ini, vo semata-mata bergantung pada—dan karenanya dibatasi oleh—kecepatan disosiasi (penguraian) produk enzim tersebut sehingga enzim ini dapat mengikat lebih banyak substrat.

Page 15: Kinetika Enzim New

•Michaelis dan Menten : memperkenalkan suatu tetapan Km yg bermanfaat utk menyatakan hub. antara konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi enzimatik.

•Peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan v0 hingga tercapai nilai maksimal Vmax

Page 16: Kinetika Enzim New

Dimana :• v0            kecepatan awal

• Vmax       kecepatan maksimum.

• S          substrat• Km       konsentrasi substrat tertentu pada saat

enzim mencapai setengah kecepatan maksimumnya

• Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim.

Page 17: Kinetika Enzim New
Page 18: Kinetika Enzim New

4. Konsentrasi Enzim

•Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi

•Semakin besar konsentrasi enzim maka semakin tinggi pula kecepatan reaksi

Page 19: Kinetika Enzim New

5. Inhibitor•Inhibitor merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim, dapat bersifat reversible dan irreversible

•Inhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan nonkompetitif a. Inhibitor kompetitif

Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim dengan cara bersaing dengan substrat

Pengambatan bersifat reversibel dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat

Page 20: Kinetika Enzim New

b. Inhibitor nonkompetitifBiasanya berupa senyawa kimia yang tidak

mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim.

Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contoh : antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri

• Inhibitor irreversibleInhibitor ini berikatan dengan sisi aktif

enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas

Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula (irreversible)

Page 21: Kinetika Enzim New
Page 22: Kinetika Enzim New