KIMIA BAHAN MAKANAN

1. Sifat Sifat Asam Amino dan Sumbernya dalam Makanana. Essensial HistidinHistidin diperoleh dari hasil hidrolisis protein yang terdapat pada sperma suatu jenis ikan (kaviar) dan juga dari protein jaringan (histion= jaringan). Asam amino ini juga mempunyai sifat basa. Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Rantai samping imidazol dan nilaipKayang relatif netral (yaitu 6,0) berarti bahwa perubahan sedikit saja pada pH sel akan mengubah muatannya. Sifat ini menjadikan histidina sering menjadi bagian darigugus katalitikpadaenzimmaupunligankoordinasi padametaloprotein. Bagi manusia histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin. Histidin banyak ditemukan dalam beras merah, kacang- kacangan, pisang, anggur, daging sapi dan keju.

IsoleusinIsoleusinadalah satu dariasam aminopenyusun protein yang dikode olehDNA. Rumus kimianya sama dengan leusintetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusin bersifathidrofobik(tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia. Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinanstereoisomersepertitreonin, isoleusin di alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.

Isoleusin banyak terdapat pada ragi, beras, bayam, lobak, kentang, tomat, apel, telur, keju.

LeusinLeusin merupakanasam aminoyang paling umum dijumpai padaprotein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangannitrogenbagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusin berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan proteinotot. Leusin tergolong asam amino esensial bagi manusia. Leusin banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin.

LisinLisinmerupakanasam aminopenyusunproteinyang dalam pelarutairbersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong asam amino esensial bagi manusia, yakni asam amino yang dibutuhkan untuk kesehatan, tetapi tidak dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia. Kebutuhan rata-rata per hari adalah 1 - 1,5 g. Lisina menjadi kerangka baginiasin (vitaminB1). Lisina banyak terdapat pada makanan yang banyak mengandung protein, seperti daging, keju, susu, ikan dan telur untuk protein hewani. Sementara untuk protein nabati bisa didapat dari kacang-kacangan, seperti kacang kedelai dan hasil proses kedelai lainnya seperti tahu dan tempe. Biji-bijianserealiaterkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, bijipolong-polongankaya akan asam amino ini.

MetioninMetionin, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pasca transkripsi. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).

FenilalaninFenilalanin adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapi, ikan, telur, dan kedelai.

TreoninTreonin merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Secara struktural, treonina memiliki dua pusatperputaransehingga ada empat kemungkinanstereoisomeruntuk treonina, atau duadiastereomerbagiL-treonin.Meskipun demikian, namaL-treoninhanya dipakai untuk satuenantiomer: asam (2S,3R)-2-amino-3-hidroksibutanoat. Diastereomer kedua, (2S,3S) yang jarang muncul di alam, dinamakanL-allo treonin. Rantai samping treonina dapat mengalamiglikolisasidenganatomoksigen. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder. Treonin banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen.

TryptophanTriptofanmerupakan satu dari 20asam aminopenyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya,L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah padabisaularlautkontrifan). Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin). Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.

ValinValin adalah salah satu dari 20asam aminopenyusunproteinyang dikode olehDNA. Dalamilmu gizi, valina termasuk kelompokasam aminoesensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis). Sifat valina dalam air adalahhidrofobik('takut air') karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia "bulan sabit" (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit,sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisiasam glutamat, asam amino lain yanghidrofilik('suka air'), padahemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif. Valina diproduksi dengan menggunakantreoninsebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).

b. Non Esensial AlaninSemua asam amino, kecuali glisisn dapat dianggap sebagai derivat alanin. Alanin diperoleh untuk pertama kalinya oleh Weyl dari hasil hidrolisis fibroin, yaitu protein yang terdapat pada sutera.Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin. Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina. Ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan.

AsparaginAsparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air. Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus. Asparagin banyak terkandung dalam daging (segala macam sumber),telur, dansusu(serta produk turunannya) kaya akan asparagina.

Asam aspartatAsam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

Asam glutamatAsam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis). Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat (dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.

c. Semi Esensial ArgininAsam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.

SisteinSistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol. Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas.

GlutaminGlutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina. Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS. Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai.

TirosinTirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto. Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi serangan dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress). Mamaliamemproduksi tirosina dariasam aminofenilalaninayang terdapat pada asupan nutrisi. Reaksi kimiawi yang terjadi dengan katalis berupaenzimfenilalanina hidroksilase. Oleh tumbuhan dan sebagian besarmikroba, tirosina dihasilkan dengan bantuanasam prefenat, sebuahintermediatpada siklusasam shikimat.

GlisinGlisinadalah asam amino yang paling sederhana dan terdapat pada skleroprotein. Pada tahun 1820 Braconnot menemukan glisin dari hasil hidrolisis gelatin. Glisina(Gly, G) atauasam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakanasam amino esensialkarena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Glisin merupakan satu-satunya asam amino yang tidak memilikiisomer optikkarena gugus residu yang terikat pada atom karbonalphaadalah atomhidrogensehingga terjadi simetri. Jadi, tidak adaL-glisin atauD-glisin. Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Sebagai misal, glisina adalah satu-satunya asam amino internal pada helikskolagen, suatuproteinstruktural. Pada sejumlah protein penting tertentu, misalnyasitokromc,mioglobin, danhemoglobin, glisina selalu berada pada posisi yang sama sepanjangevolusi (terkonservasi). Penggantian glisina dengan asam amino lain akan merusak struktur dan membuat protein tidak berfungsi dengan normal. Secara umum protein tidak banyak pengandung glisina. Perkecualian ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisina. Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalamsistem sarafsebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).

ProlinProlin adalah asam amino heterosiklik yang dapat diperoleh dari hasil hidrolisis kasein. Prolinamerupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atomHuntuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugusamina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat. Adanya rantai siklik yang terbentuk antara gugus amina dan residu menyebabkan prolina memiliki karakter yang khas (relatif sangat kaku) dan menentukan konformasi protein secara kuat. Prolina dapat berperan sebagai pengubah struktur -heliks dan juga sebagai titik belok bagi-sheets.

SerinSerin merupakan asam aminoyang mempunyai gugus alkohol, diperoleh dari hasil hidrolisis gelatin yang terdapat pada sutera alam. Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian. Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota

2. Reaksi Umum dalam Bahan Makanan yang Menyebabkan Perubahan Karakteristik Pangan.Protein merupakan senyawa reaktif yang tersusun dari beberapa asam amino yang mempunyai gugus reaktif yang dapat berikatan dengan komponen lain, misalnya gula pereduksi, polifenol, lemak dan produk oksidasinya serta bahan tambahan kimia lainnya seperti alkali, belerang dioksida atau hidrogen peroksida. Perlakuan dengan alkali dapat menyebabkan terjadinya rasemisasi asam amino, perubahan bentuk L menjadi bentuk D. Selain itu juga dapat terjadi reaksi antara asam amino yang satu dengan yang lain, misalnya terbentuknya lisiolalanin dari lisin dan alanin. Hal tersebut dapat menyebabkan menurunnya nilai gizi protein akibat terjadinya penurunan daya cerna protein dan ketersediaan atau availabilitas asam-asam amino esensial. Selain itu reaksi antara protein dengan gula pereduksi yang dikenal dengan reaksi Maillard, juga merupakan penyebab utama terjadinya kerusakan protein selama pengolahan dan penyimpanan.a. Reaksi MaillardReaksi Maillard terjadi antara gugus aldehid dari gula pereduksi dengan gugus amina dari asam amino terutama epsilon-amino-lisin dan alfa-amino asam amino N-terminal. Raksi ini banyak terjadi pada pembakaran roti, pembuatan breakfast cereal, pemanasan daging terutama apabila kontak dengan bahan nabati, serta pengolahan susu bubuk. Yang terakhir merupakan hal yang paling penting karena susu bubuk banyak digunakan untuk bayi dan anak-anak, dimana ketersediaan asam-asam aminonya sangat penting artinya untuk pertumbuhan. Selain itu di dalam susu bubuk juga mengandung gula pereduksi, sehingga mudah bereaksi dengan asam-asam amino yangterkandung di dalam susu tersebut. Pada umumnya reaksi Maillard terjadi dalam dua tahapan, yairu tahap reaksi awal dan reaksi lanjutan. Pada tahap awal terjadi kondensasi antara gugus karbonil dari gula pereduksi dengan gugus amino bebas dari asam amino dalam rangkaian protein. Produk hasil kondensasi selanjutnya akan berubah menjadi basa Schiff karena kehilangan molekul air (H2O) dan akhirnya tersiklisasi oleh Amadori rearangement membentuksenyawa 1-amino-1-deoksi-2-ketosa. Senyawa deoksi-ketosil atau senyawa Amadori yang terbentuk merupakan bentuk utama lisin yang terikat pada bahan pangan setelah terjadinya reaksi Maillard awal. Pada tahap ini secara visual bahan pangan masih berwarna seperti aslinya, belum berubah menjadi berwarna coklat, namun demikian lisin dalam protein bahan pangan tersebut sudah tidak tersedia lagi secara biologis (bioavailabilitasnya menurun). Reaksi Maillard lanjutan dapat terjadi melalui tiga jalur (pathways), dua diantaranya dimulai dari produk Amadori (senyawa deoksi-ketosil) dan yang ketiga berasal dari degradasi Strecker. Reaksi tersebut berakhir dengan pembentukan pigmen berwarna coklet yang disebut malanoidin. Penurunan nilai gizi protein akibat reaksi Maillard terjadi sebagai berikut: Lisin dan sistein mengalami kerusakan sebagai akibat bereaksi dengan senyawa karbonil atau dikarbonil dan aldehid, padahal lisin merupakan salah satu asam amino esensial Penurunan ketersediaan semua asam-asam amino, termasuk leusin yang biasanya paling stabil, sebagai akibat terbentuknya ikatan silang (cross linkage) antar asam-asam amino melalui produk reaksi Maillar Penurunan daya cerna karena terhambatnya penetrasi enzim ke dalam substrat protein atau karena tertutupnya sisi protein yang dapat diserang enzim karena terjadinya ikatan silang tersebut.

b. Reaksi dengan senyawa polifenolSelain reaksi Maillard kerusakan protein (asam amino) lain yang dapat terjadi adalah karena terjadinya reaksi dengan senyawa polifenol yang berasal dari tanaman seperti fenolat, flavonoiddan tanin. Senyawa polifenol tersebut akan mudah teroksidasi dengan adanya oksigen dalam suasana alkali atau terdapatnya enzim polifenolase, membentuk senyawa radikal orto-kuinon. Senyawa orto-kuinon tersebut sangat reaktif dan apabila bereaksi dengan protein dapat membentuk senyawa kompleks yang melibatkan asam amino lisin sehingga ketersediaannya akan menurun. Selain itu senyawa kompleks proteinpolifenol tersebut sulit ditembus oleh enzim protease sehingga daya cerna proteinnya juga rendah, sehingga secara keseluruhan dapat dikatakan bahwa nilai gizi protein tersebut juga akan turun.

c. Pembentukan lisinoalaninPada umumnya pengolahan protein dengan alkali dillakukan untuk memperbaiki sifat fungsional protein. Ada dua hal yang perlu mendapat perhatian yaitu pembentukan lisinolalanin dan rasemisasi asam amino, yang keduanya dapat berakibat pada penurunan nilai gizi protein tersebut. Lisinolalanin adalah senyawa N-epsilon-(DL-2-amino-karboksi-etil)-L-lisin yang disingkat dengan LAL. Senyawa tersebut terdiri dari residu lisin yang gugus epsilon-aminonya terikat pada gugus metil dari residu alanin. Terdapat dua mekanisme pembentukan lisinolalanin yang diketahui, yaitu melalui reaksi betaeliminasi dan reaksi substitusi. Pembentukan lisinoalananin akan menurunkan daya cerna protein karena terbentuknya ikatan silang (cross linkage). Selain itu lisinolalanin juga bersifat toksik apabila termakan, yang dapat menyebabkan terjadinya kerusakan ginjal (nephrocytomegaly), namun mekanismenya belum diketahui dengan jelas. Banyak penelitian telah dilakukan untuk mempelajari parameter fisik dan kimia yang mempengaruhi pembentukan lisinolalanin. Tujuan utamanya adalah untuk mengurangi atau menghilangkan LAL dari protein yang diberi perlakuan menggunakan alkali. Dilaporkan bahwa LAL dapat terbentuk pada pH 9, pembentukannya akan dipercepat pada pH antara 11-12 dan pada kondisi suhu tinggi. Struktur protein merupakan kriteria penting yang dapat mempengaruhi pembentukan LAL. Jumlah LAL yang terbentuk tergantung pada konsentrasi lisin dan residu sistein serta serin dalam protein, serta jarak antara lisin ke residu sistein atau serin dalam rantai protein. Protein yang residu lisin dan sistin atau serinnya berdekatan atau hanya dibatasi oleh satu atau dua residu lainnya akan dapat segera membentuk LAL.d. Rasemisasi asam aminoSelain terbentuknya lisinoalanin, terjadinya rasemisasi asam amino merupakan fenomena lain yang terjadi pada saat protein diperlakukan dalam larutan alkali dan dapat mempengaruhi nilai gizi protein. Rasemisasi juga dapat terjadi dalam suasana asam atau proses penyangraian (roasting), terutama apabila terdapat lipid atau gula pereduksi. Pada kejadian ini, asam amino bentuk L akan berubah menjadi bentuk D yang tidak dapat digunakan oleh tubuh. Demikian pila ikatan peptida L-D, D-L atau D-D dari protein juga tidak dapatdiserang oleh enzim proteolitik, sehingga daya cerna protein menurun. Asam-asam amino D-lisin, D-teronin, D-triptofan, D-leusin, D-isoleusin dan D-valin sama sekali tidak dapat digunakanoleh tubuh. Sedangkan D-fenilalanin dapat menggantikan L-fenilalanin dan D-metionin dapat digunakan sama baiknya dengan L-metionin oleh tubuh. Seperti telah disebutkan sebelumnya, akan terjadi rasemisasi asam amino dalam larutan alkali yang berakibat terjadinya penurunan nilai biologis beberapa asam mino tersebut. Arginin, sistin, treonin dan sistein sebagian akan rusak, sementara itu glutamin dan asparagin akan dideaminasi dalam larutan alkali. Dalam larutan asam, triptofan sedikit lebih mudah rusak, sistein sebagian dikonversi menjadi sitin, serin dan treonin sebagian akan rusak. Fenilalanin dan treonin sebagain akan rusak oleh sinar ultra violet. Semua asam amino dalam bahan pangan, terutama lisin, treonin dan metionin bersifatsensitif terhadap pemanasan kering dan radiasi. Oleh karena itu, dalam proses pembakaran dan pemanggang serealia, kacang-kacangan dan campuran bahan pangan lain, akan terjadi penurunan nilai biologis protein secara signifikan.

e. Interaksi antara protein dan lipid teroksidasiPenurunan nilai gizi protein juga dapat disebabkan karena terjadinya interaksi antara protein dengan lipid teroksidasi, yang seringkali tidak diperhatikan dalam proses pengolahan pangan. Oksidasi lipid yang mengandung asam lemak tidak jenuh berlangsung melalui tiga tahap: (1) pembentukan produk primer seperti lipid hidroperoksida; (2) degradasi hidroperoksida melalui radikal bebas dan membentuk produk-produk sekunder seperti aldehid, hidrokarbon dan lain-lain; serta (3) polimerisasi produk primerdan sekunder membentuk produk akhir yang stabil. Produk-produk yang terbentuk tersebut dapat bereaksi dengan protein, terutama dengan asam amino lisin, membentuk protein modifikasi yang sulit dicerna oleh enzim proteolitik. Disamping itu, asam amino triptofan dan asam amino lain yang mengandung sulfur juga dapat rusak teroksidasi oleh adanya radikal bebas dan hidroperoksida.

TUGAS KIMIA BAHAN MAKANAN

DISUSUN OLEH

NI NENGAH DIAN ISWARIE1M012044

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIAFAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKANUNIVERSITAS MATARAM2015