Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Penghambatan kerja enzim dibedakan menjadi penghambatan reversibel dan penghambatan ireversibel. Selain itu, ada pula inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.Inhibitor kompetitif memiliki struktur kimia yang mirip dengan substrat dan mengikat enzim pada active site yang sama dengan substrat (tempat katalitik). Maka, inhibitor dan substrat akan bersaing untuk memperebutkan tempat-tempat pengikatan yang sama pada permukaan enzim. Struktur inhibitor non-kompetitif berikatan dengan enzim pada domain yang berbeda dari tempat pengikatan enzim-substrat. Inhibitor ini dapat bereaksi dengan kompleks enzim-substrat (karena tempat pengikatan enzim yang berbeda) untuk menghasilkan produk. Dalam kata lain inhibisi nonkompetitif tidak terdapat persaingan antara substrat dan inhibitorInhibitor nonkompetitif yang reversible menurunkan percapatan reaksi maksimal yang diperoleh pada pemberiaan sejumlah tertentu enzim ( Vmaks yang lebih rendah ) tetapi biasanya tidak mempengaruhi Km., karena I dan S berikatan pada tempat yang berlainan. Pembentukan kompleks EnzInhibitor maupun EnzSubstrat dapat terjadi, karena EnzIS dapat terurai dan membentuk produk dengan kecepatan yang lebih lambat daripada penguraian EnzS, reaksi dapat diperlambat tetapi tidak akan berhenti.Inhibitor non-kompetitif ireversibel yaitu inhibitor yang berikatan dengan enzim tidak pada active site-nya dan pengikatan inhibitor-enzim tidak dapat lepas lagi. Pada umumnya, terjadi pengikatan secara kovalen dengan gugusf ungsional dari enzim. Ion-ion logam berat, seperti Ag+ dan Hg2+, dapat mengurangi aktivitas enzim. Jika ion logam berat ini berikatan dengan enzim, enzim akan mengalami denaturasi.Pada percobaan saliva diencerkan 80X dikarenakan saliva menunjukan aktifitas enzim substrat berlebih ( test dengan larutan iodium ) pada pengenceran 80X dengan aquadest. Aktivitas enzim tertinggi dicapai pada pengenceran dengan air suling. Sedangkan, pada pengenceran dengan larutan sublimat dan larutan timbal asetat, aktivitas enzim menurun karena sublimat dan timbal asetat menghambat enzim dengan berikatan pada substrat dan dapat mendenaturasi enzim. Inhibisi yang ditimbulkan oleh timbal asetat (Pb2+) lebih besar daripada yang ditimbulkan oleh sublima (Hg2+). Hal ini terlihat dari kecepatan reaksi enzimatik pada pengenceran dengan larutan timbal asetat paling kecil (aktivitas enzim sangat kecil).

E. KESIMPULANDari beberapa percobaan yang dilakukan, maka dapat disimpulkan antara lain adalah sebagai berikut.1. Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Setelah melewati suhu optimum, maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Suhu optimum enzim amilase salivarius adalah 37 oC, sama dengan suhu normal tubuh.2. Kecepatan reaksi enzimatik akan meningkat seiring dengan peningkatan suhu sampai batas optimum. Setelah melewati suhu optimum, maka kecepatan reaksi enzimatik akan kembali menurun. Suhu optimum enzim amilase yang terdapat pada saliva adalah 37 oC, sama dengan suhu normal tubuh.3. Enzim memiliki aktivitas maksimal pada pH optimumnya (pH optimum enzim amilase saliva adalah 9. Penurunan atau kenaikan pH akan mempengaruhi aktivitas enzim.4. Inhibitor logam berat dapat menyebabkan denaturasi enzim sehingga aktivitas enzim kecil sekali.