Enzimas (Parte I)Bioquímica para Enfermagem

Prof. Dr. Didier SalmonMSc. Daniel Lima

Vida e Energia

• Condições fundamentais da vida– Autorreplicação– Catalisar reações químicas com eficiência e seletividade

• Enzimas

C12H22O12 + 12O2 11H2O + 12CO2 (DG’º <<< 0)

– Na cozinha = reação não ocorre– Adicionando Enzimas = ocorre em segundos

• Papel central no metabolismo

Catalisadores

Catalisadores aceleram a velocidade de uma reação química sem serem consumidos no processo. Como

suas concentrações permanecem constantes eles são eficientes em pequenas quantidades

• Enzimas: catalisadores biológicos.– Catalisam reações em condições compatíveis com a vida

• CO2 + H2O ↔ H2CO3 – Não catalisada V = 1,3 x 10-1 (s-1) – Catalisada pela Anidrase carbônica V = 7,7 x 10+6 (s-1)

• Aumentos de 5 a 17 ordens de grandeza na velocidade da reação

Qual a natureza das enzimas?• James Sumner, em 1926, isolou e cristalizou a urease

– Uma proteína

• Northrop e Kunitz cristalizaram a pepsina, a tripsina e outras enzimas digestivas, todas proteínas

• Todas as enzimas são proteínas? NÃO – RNAs catalíticos

Ribozimas• RNAs catalíticos são conhecidos

como ribozimas

Grupos Adicionais• Algumas enzimas necessitam de grupos químicos adicionais

– Cofator: íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) ou Coenzima: molécula orgânica ou metalorgânica complexa (Vitaminas!)

– Grupo Prostético: se liga muito firmemente a enzima

Enzima + cofatores = holoenzimaParte proteica = apoenzima

Heme – Grupo Prostético

Citocromo c Oxidase

Como as enzimas se estruturam?

A ligação peptídica

Como as enzimas se estruturam?

Sítio Ativo

Quimiotripsina