Enzim Dan Koenzim New
-
Upload
ira-rachmadani -
Category
Documents
-
view
597 -
download
0
Transcript of Enzim Dan Koenzim New
ENZIMBY : RACHMADANI, S.Si
ISI Pengertian enzim dan Koenzim Sifat-sifat enzim Manfaat dan kegunaan enzim Model sisi enzim (Emil Fisher dan Kosland) Faktor faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim
Pendahuluan Tubuh manusia merupakan laboratorium yang sangat rumit Dalam tubuh manusia terjadi ratusan bahkan ribuan reaksi kimia Reaksi dalam tubuh berlangsung cepat dan efisien karena bantuan enzim
Pengertian enzim dan koenzim Enzim : suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam proses aktivitas biologis. Enzim berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas Enzim akan kehilangan aktivitasnya akibat panas, asam atau basa kuat, pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein Dari hasil penelitian diketahui banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein yang disebut dengan holoenzim
Holoenzim: apoenzim + gugus postetik Apoenzim: bagian protein dari holoenzim Kofaktor: bagian non protein dari holoenzim Gugus prostetik ada dua macam: koenzim dan kofaktor Koenzim: umumnya berupa senyawa organik berikatan longgar dengan enzim kofaktor: yang terikat kuat dengan protein (umumnya berupa ion logam) Kofaktor dan koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat
Protein
Enzim protein sederhana
Enzim
Enzim Konjugasi
Protein + Bukan Protein
Protein = apoenzim
Bukan protein = Gugus prostetik
Organik = Koenzim
Anorganik = kofaktor
GUGUS PROSTETIK (ION LOGAM)
KOENZIM
Contoh koenzim1. 2. 3. 4. 5. 6. NAD (koenzim 1) NADP (koenzim 2) FMN dan FAD Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f Plastoquinon, plastosianin, feredoksin ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribose
Vitamin umumnya dikonversi menjadi KoenzimVitamin B1 B2 Asam Folat Biotin Asam Pantotenat Koenzim Thiamine pirofosfat Flavin mononukleotida Fungsi Dekarboksilasi
Pembawa hidrogen metabolisme Asam Tetrahidrofolat Asam amino Biositin Koenzim A Fiksasi CO2 Pembawa ggs asil
SIFAT-SIFAT ENZIM1. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll 2. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya 3. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi 4. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung 5. Enzim bermolekul besar 6. Enzim bersifat khas/spesifik
Enzim dan Kekhasannya Enzim mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu dan bentuk reaksi tertentu Contoh: enzim urease substrat nya urea dan reaksinya mengubah urea menjadi amonia dan karbon dioksida
Ada enzim yang bisa mengkatalisis suatu kelompok substrat, ada pula yang satu substrat saja, tetapi ada pula yang bersifat stereospesifik Contoh:6-glukonolakton 1 3 2 Glukosa- 1- P Glukosa - 6- P 4 Glukosa + P
Fruktosa-6-P
1= glukosa -6-P- dehidrogenase 2 = fosfoglukomutase 3= fosfatase 4 = fosfo heksosa isomerase
Beberapa enzim mempunyai aktivitas stereospesifik terhadap substratnya contoh:L- asam aminoO2 L- asam aminio oksidase
-asam amino keto + NH3 + H2O2
O2
D- asam amino
D- asam aminio oksidase
-asam amino keto + NH3 + H2O2
Kegunaan EnzimMempercepat reaksi kimia dengan cara menurunkan energi aktivasi suatu reaksiEnerg Transition stateAct. energy
EnergyNew transition state
Act. energy
Starting material
G
Starting material Product
G
Product DENGAN ENZIM
TANPA ENZIM
Enzim menurunkan energi aktivasi reaksi, tetapi DG tetap sama
Cara Kerja Enzim Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat Enzim mpy ukuran yang lebih besar daripada substrat, oleh karena itu tidak semua bagian enzim berhubungan dengan substrat Tempat atau bagian enzim mengadakan hubungan dengan substrat disebut sisi aktif (active side)
Hubungan hanya dapat terjadi bila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat menampung substrat Apabila substrat mempunyai bentuk lain, tidak dapat ditampung pada bagian aktif enzim Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadi kompleks enzimsubstrat Komplek ini merupakan komplek yang aktif dan bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan terjadi
Keseluruhan proses Katalisis EnzimS S E E E P E E P
E+S
ES
EP
E+P
Interaksi ikatan harus; - cukup kuat untuk menahan substrat cukup lama selama reaksi berlangsung - cukup lemah untuk membuat produk lepas dari enzim Menunjukkan kesetimbangan yang baik
Sisi aktif Struktur 3 dimensi Heksokinase Kompleks enzim-substrat
Model sisi aktif enzimModel Lock and key diperkenalkan oleh Emil fisher th 1890 model ini mengasumsikan bahwa hanya substrat dg bentuk yg cocok dpt berpasangan dg enzim. model Induced fit diajukan oleh Daniel Koshland th 1958. model ini mengasumsikan perubahan yg kontinu pada struktur sisi aktif enzim, ketika substrat terikat.
Lock and Key
Induced Fit
Pengikatan Substrat (Induced Fit)
Substrate S
Induced fit Sisi aktif hampir sesuai dengan bentuk substrat Pengikatan (binding) mengubah bentuk enzim (induced fit) Binding akan menahan ikatan kimia dalam substrat Binding melibatkan ikatan kimia intermolekuler antara gugus fungsional substrat dengan gugus fungsional pada sisi aktif
Pengikatan Substrat (Inducet fit)Ikatan Kimia Ionik H-bonding van der waalsContoh :H-bondH
vdw interaction
Sionic bondCO2
Sisi aktifSer
O
Phe
Asp
Enzim
Pengikatan Substrat (Induced Fit)Ikatan Kimia Induced fit sisi aktif merubah bentuk untuk memaksimalkan ikatan intermolekulerPhe
SSerO H CO2
PheO H
S Induced fitSerCO2
Asp
Asp
Intermolecular bonds not optimum length for maximum bonding
Intermolecular bond lengths optimised Susceptible bonds in substrate strained Susceptible bonds in substrate more easily broken
Pengikatan Substrat (Induced Fit)ikatan kimia Ionic H-bonding van der waalsContoh : Pengikatan asam piruvat pada LDHO C H3C C OH3C
O
O
H-Bond HO C C O O
Ionic bond
Kemungkinan interaksiH-Bond van der Waals Ionik
vdw-interactions
H3N
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim Konsentrasi enzim Konsentrasi substrat Suhu pH Inhibitor
Konsentrasi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu kecepatan akan bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim Konsentrasi substrat Jika konsentrasi enzim tetap, pertambahan substrat akan menaikkan kecepatan reaksi Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar
Suhu Reaksi kimia dipengaruhi oleh suhu Enzim hanya dapat bekerja pada suhu tertentu Setiap enzim mempunyai suhu optimum apabila melampaui suhu optimum ini akan terjadi denaturasi pada enzim pH Setiap ezim mempunya pH optimum Perubahan pH lingkungan akan mempengaruhi aktivitas enzim pH rendah atau tinggi dapat mengakibatkan denaturasi pada enzim
Contoh pH Optimum enzimEnzim Pepsin Sucrase Catalase Sumber Gastric mucosa Intestine Liver pH Optimum
1.5 6.2 7.3
ArginaseAlkaline phosphatase
Beef liverBone
9.09.5
Inhibitor Kompetitif (reversibel)S I I E E E
Inhibitor: senyawa yang dapat menghambat kerja enzim Inhibitor memiliki struktur yang mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara reversibel pada sisi aktif Tidak ada reaksi yang terjadi pada inhibitor Inhibisi bergantung pada kekuatan ikatan inhibitor dan konsentrasinya Substrate di blok dari sisi aktifnya Konsentrasi substrat yang meningkat, dapat menahan inhibisi
Inhibitor Nonkompetitif (reversible)Sisi aktifInduced fit(open) Enzim ENZYME
Sisi aktif Tidak dikenali
ACTIVE SITE (open) Enzim ENZYME
Sisi alosterik
Struktur inhibitor tidak sama/tdk mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara reversibel pada sisi alosterik Terbentuk ikatan intermolekuler Induced fit merubah bentuk enzim Sisi aktif terdistorsi sehingga tidak dikenali oleh substrat Konsentrasi substrat yang meningkat tidak dapat menahan inhibisi
Inhibitor alosterik
Enzim alosterikJalur biosintesis
S(open) Enzyme ENZYME
P
P
P
P
Inhibisi
Kontrol Feedback
Enzim alosterik disebut juga enzim pengatur Enzim dengan sisi alosterik sering muncul pada awal jalur biosintesis biomolekul Enzim di atur oleh produk akhir dari jalur biosintesis Produk akhir terikat pada sisi alosterik dan menginaktifkan enzim Inhibitor dapat memiliki struktur yang mirip dengan produk akhir
Inhibitor Kompetitif (irreversibel)X
Covalent BondX OH OH
O
inhibisi Irreversible
Inhibitor memiliki struktur yang mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara ireversibel pada sisi aktif Terbentuk ikatan kovalen antara inhibitor dan enzim Substrat di blok dari sisi aktifnya Konsentrasi substrat yang meningkat, tidak dapat menahan inhibisi
Umumnya, Obat-obatan adalah Inhibitor enzim Drug Methotrexate Protease inhibitor Aspirin Enzyme Target Dihydrofolate reductase Protease COX1 & COX2 Disease Cancer AIDS Inflamasi
Penamaan Enzim Awal penamaan enzim didasarkan pada: -apa yang bereaksi dg enzim tsb -bagaimana tipe reaksinya -tambahkan akhiran ase Contoh laktase enzim yg bereaksi dengan laktosa piruvate dekarboksilase pelepasan karboksil dari piruvat
Sistematika Penamaan Enzim Enzyme Commission (EC)
Tiap Enzim diidentifikasi secara unik berdasarkan klasifikasi 4 digit angka; Contoh: tripsin memiliki angka EC 3.4.21.4,dimana angka pertama (3) menunjukkan ia adalah hidrolase. Angka kedua(4) menunjukkan ia adalah protease yg menghidrolisis ikatan peptida. Angka ketiga (21) menunjukkan ia adalah serine protease, dengan residu serin pada sisi aktifnya, dan angka keempat (4) menunjukkan ia adalah enzim keempat yang masuk ke dalam kelas ini.
KLASIFIKASI DAN PENAMAAN ENZIMMenurut Enzim Comission, Enzim dapat digolongkan menjadi 6 kelas yaitu : Oksidoreduktase mengkatalis reaksi oksidasi reduksi Transferase mengkatalis transfer gugus fungsional. Hidrolase mengkatalis reaksi hidrolisis. Liase mengkatalis reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat Isomerase mengkatalis reaksi isomerasi (pengaturan ulang ikatan). Ligase mengkatalis pembentukan ikatan yang disertai hidrolisis ATP.
ENZIM OKSIDOREDUKTASEDibagi 2 golongan: dehidrogenase dan oksidase Dehidrogenase bekerja pada reaksi dehidrogenasi yaitu reaksi pengambilan atom H dari suatu senyawa (donor) Contoh: alkohol dehidrogenase, glutamat dehidrogenase Oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan H dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak selaku akseptor H adalah oksigen Contoh: glukosa oksidase
A 2H B Example CH3
AB 2H
CH3
HC OH O +NAD+ C O O
+NADH + H+
HO
C
HO
C
ENZIM TRANSFERASEEnzim golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari satu senyawa ke senyawa lainnyaContoh: metil transferase, amino transferase (transaminase), asil transferaseA X B Example O H2N CH CH2 CH2 C OH O Glu C OH + CH3 C C OH C OH O Ala O O CH2 CH2 O O C OH + H3C NH2
AB X
C
CH C OH O
ENZIM HIDROLASE Bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis Ada tiga jenis yaitu yang memecah ikatan ester, glikosida, dan peptida Contoh : esterase, amilase, amino peptidase, karboksil peptidase, pepsin, tripsin, kimotripsinA- B H2O Example NH2 H2N C NH N H C H2 C H2 C H2 CH C OH +H20 H2N O HO C O CH NH2 A HB OH NH2
(CH2)3
NH2 + C O
ENZIM LIASE Mengkatalisis reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat, tidak dengan cara hidrolisis Contoh: dekarboksilase, aldolase, hidrataseA - B Example CH2OPO3H2 O C HO CH HC HC OH OH O CH2OPO3H2 CH + HC OH A B
C HO CH2 O
CH2OPO3H2 3-
CH2OPO3H2 16
ENZIM ISOMERASEMengkatalisis reaksi isomerisasi (pengaturan ulang ikatan) Contoh: epimerase, ribulosa fosfat isomerase1 H H2P3OH 2C OH OH H OH H OH H CHO H2P3OH 2C OH OH H O CH 2OH H H OH
2 H OH H HO HO H H OH HO O H HO HO
H OH H O OH H H O H O P OH H OH HO HO H OH H OH H OH O OH H
3 H OH H HO HO H H OH H O O O P OH
ENZIM LIGASE bekerja pada reaksi pembentukan ikatan (penggabungan 2 molekul) yang disertai hidrolisis ATP Contoh : glutamin sintetase, piruvat karboksilase
A B + ATP Example O
A- B + ADP + Pi O H2N CH CH2 CH2 C OH + ADP+ Pi
H2N
CH CH2 CH2
C
OH
+NH3+ATP
C C OH O NH2
O
PENAMAAN ENZIM SECARA UMUMTata nama Trivial Keterangan Tidak ada aturan Contoh Kimotripsin Tripsin, pepsin
SubstratSubstrat-dan tipe reaksi
Tambahkan ase pd akhir nama substratNama substrat diikuti dg tipe reaksinya, lalu tambahkan akhiran ase Nama substrat tertera didaftar, diikuti satu dari 6 tipe reaksi dimana ase ditambahkan sbg akhiran. Tiap enzim juga memiliki angka pengklasifikasian.
Urease, arginaseAlkohol dehidrogenase, glukosa oksidase Alcohol:NAD+ oksidoreduktase EC1.1.1.1
Sistematis (EC)