Dasar Teori

Hemoglobin merupakan protein yang terdapat dalam sel darah merah (SDM) dan berfungsi

antara lain untuk:

1. Mengikat dan membawa oksigen dari paru ke seluruh jaringan tubuh

2. Mengikat dan membawa karbon dioksida dari seluruh jaringan tubuh ke paru

3. Memberi warna merah pada darah

4. Mempertahankan keadaan asam-basa dari tubuh

Hemoglobin merupakan protein tetramer kompak yang setiap monomernya terikat

pada gugus prostetik hem dan keseluruhannya mempunyai berat molekul 64.450 Dalton.

Darah mengandung 7.8 – 11.2 mmol hemoglobin monomer/L (12.6 – 18.4 gr/dl), tergantung

pada jenis kelamin dan umur individu (Asscalbiass, 2010).

Hemoglobin dapat mengikat 4 atom oksigen per tetramer (satu pada setiap subunit

hem), atom oksigen terikat pada atom Fe2+ yang terdapat pada hem pada ikatan koordinasi ke-

5. Hemoglobin yang terikat pada oksigen disebut hemoglobin teroksigenasi atau

oksihemoglobin (HbO2), sedangkan hemoglobin yang sudah melepaskan oksigen disebut

deoksihemoglobin (Hb). Hemoglobin dapat mengikat suatu gas hasil pembakaran yang tidak

sempurna yaitu karbonmonoksida (CO) dan disebut karbamonoksidahemoglobin (HbCO).

Ikatan Hb dengan CO ini 200 kali lebih kuat daripada ikatan HB dengan oksigen, akibatnya

Hb tidak dapat lagi mengikat, membawa, dan mendistribusikan oksigen ke jaringan.

Beberapa derivat dari hemoglobin, misalnya oksiHb Hb, dan HbCO dapat dibedakan dengan

melakukan pengenceran, dan pada pengenceran ini oksiHb terlihat berwarna merah

kekuning-kuningan, Hb berwarna merah kecoklatan, dan HbCO berwarna merah terang

(carmine tint). Untuk lebih jelas lagi setiap derivat Hb dapat pula dibedakan dengan

menggunakan spektroskop.

Hemoglobin merupakan senyawa yang bertanggung jawab akan kemampuan sel

untuk mengangkut oksigen dan karbon dioksida. Hemoglobin memiliki struktur tetramer

yang kompleks. Setiap hemoglobin memiliki dua rantai alpha ( α ) dan dua rantai beta ( β ).

Setiap rantai adalah sebuah subunit protein globular yang menyerupai myoglobin di rangka

dan sel otot jantung. Seperti myoglobin, setiap rantai hemoglobin mengandung molekul

heme, suatu pigmen non-protein kompleks. Setiap unit heme memiliki ion besi sehingga ion

besi tersebut bisa berikatan dengan molekul oksigen, membentuk oksihemoglobin (HbO2).

Darah yang mengandung sel darah merah yang dipenuhi oleh oksihemoglobin akan berwarna

merah terang .

Setiap sel darah merah mengandung sekitar 280 juta hemoglobin. Karena hemoglobin

mengandung 4 unit heme, setiap sel darah merah bisa mengangkut lebih dari satu milyar

molekul oksigen. Secara kasar 98.5% oksigen diangkut oleh aliran darah ke ikatan

hemoglobin di dalam sel darah merah .

Jumlah ikatan oksigen denga hemoglobin tergantung teruatama pada kandungan

plasma pada oksigen. Ketika level plasma oksigen rendah, hemoglobin melepas oksigen.

Dalam kondisi yang seperti ini, khas pada kapiler di tepi (peripheral), plasma karbon dioksida

meningkat. Rantai alpha dan beta pada hemoglobin kemudian mengikat karbon dioksida,

membentuk karbaminohemoglobin (HbCO2). Di kapiler paru, level plasma oksigen tinggi dan

level plasma karbon dioksida rendah, maka ketika berada di kapiler paru, sel darah merah

mengikat oksigen (yang kemudian diikat di hemoglobin) dan melepas ikatan karbon dioksida.

Sel–sel darah merah mampu mengonsentrasikan hemoglobin dalam cairan sel sampai

sekitar 34 gram per 100 mililiter sel. Konsentrasi ini tak akan melebihi nilai tersebut, karena

nilai ini merupakan batas metabolik mekanisme pembentukan hemoglobin sel. Selanjutnya,

pada orang normal, persentase hemoglobin hampir selalu mendekati nilai maksimum dalam

setiap sel. Namun, apabila pembentukan hemoglobin dalam sumsum tulang berkurang,

persentase hemoglobin dalam sel dapat turun sampai di bawah nilai tersebut, dan volume sel

darah merah juga dapat menurun karena jumlah hemoglobin yang mengisi sel menjadi

berkurang.

Selain mengangkut oksigen, hemoglobin juga dapat berikatan dengan zat-zat berikut:

1. Karbon dioksida. Dengan demikian, hemoglobin ikut berperan mengangkut gas ini dari

jaringan kembali ke paru.

2. Bagian ion hidrogen asam (H+) dari asam karbonat yang terionisasi, yang dibentuk dari

karbon dioksida pada tingkat jaringan. Hemoglobin, dengan demikian, menyangga asam

ini, sehingga pH tidak terlalu berpengaruh.

3. Karbon moksida (CO). Gas ini dalam keadaan normal tidak terdapat pada darah, tetapi,

jika terhirup, menempati tempat ikatan oksigen di hemoglobin, sehingga terjadi

keracunan karbon monoksida.

Dengan demikian, hemoglobin berperan penting dalam pengangkutan oksigen

sekaligus ikut serta dalam pengangkutan karbon dioksida dan menentukan kapasitas

penyangga dari darah. Di dalam paru-paru, tekanan bagian oksigen pada rongga udara

mencapai kira-kira 100 mmHg; pada tekanan ini, hemoglobin kira-kira 96% jenuh oleh

oksigen. Akan tetapi, di dalam sel-sel otot yang sedang bekerja, tekanan bagian oksigen

hanya kira-kira 26 mmHg karena sel otot menggunakan oksigen pada kecepatan tinggi dan

karenanya, menurunkan konsentrasi lokal oksigen. Pada saat darah melalui otot kapiler,

oksigen akan dibebaskan dari hemoglobin yang hampir jenuh pada sel darah merah ke dalam

plasma darah dan selanjutnya akan dibawa ke sel otot.

Selain membawa oksigen dari paru ke jaringan, hemoglobin juga membawa dua

produk akhir dari respirasi jaringan, yakni H+ dan CO2, dari jaringan ke paru dan ginjal, dua

organ ini terlibat di dalam ekskresi produk tersebut. Di dalam sel jaringan periferi, bahan

bakar organik dioksidasi oleh mitokondria, menggunakan oksigen yang dibawa dari paru oleh

hemoglobin, dengan pembentukan karbondioksida, air, dan produk-produk lain.

Pembentukan CO2 menyebabkan peningkatan dalam konsentrasi H+ (yakni, penurunan pH),

di dalam jaringan, karena hidrasi CO2 menghasilkan H2CO3, suatu asam lemah, yang

berdisosiasi membentuk H+ dan bikarbonat. Selain membawa hampir semua oksigen yang

dibutuhkan dari paru ke jaringan, hemoglobin mengangkut bagian yang cukup besar, kira-

kira 20% dari total karbondioksida dan H+ yang dibentuk di dalam jaringan, ke paru dan

ginjal.

Karbon monoksida menyebabkan hipoksia jaringan dengan cara bersaing dengan

oksigen untuk melakukan ikatan pada hemeprotein pembawa oksigen (hemoglobin,

mioglobin, sitokrom C oksidase, sitokrom P-450). Afinitas karbon monoksida terhadap

hemeprotein bervariasi, mulai dari 30 sampai 500 kali lebih kuat dibandingkan afinitas

oksigen, tergantung pada hemeproteinnya. Di samping itu, lebih kuatnya afinitas hemoglobin

terhadap karbon monoksida menyebabkan dengan adanya karboksihemoglobin mengganggu

afinitas oksigen terhadap hemoglobin dengan menggeser kurva disosiasi oksihemoglobin ke

kiri sehingga mengurangi pelepasan oksigen ke jaringan. Hipoksia jaringan yang dihasilkan

lebih hebat dibandingkan dengan yang akan dihasilkan oleh anemia dengan derajat yang

sama. Diyakini bahwa karbon monoksida memiliki efek toksik langsung pada tingkat seluler

dengan cara mengganggu respirasi mitokondria, disebabakan karena karbon monoksida

terikat pada kompleks sitokrom oksidase. Berbeda dengan hemoglobin, afinitas sitokrom

oksidase lebih kuat terhadap oksigen. Akan tetapi selama anoksia seluler, karbon monoksida

dapat terikat. Pada saat oksigen dari udara kembali ada maka pemindahan karbon monoksida

menjadi lambat .

Kurva Disosiasi Oksigen dan Karbonmonoksida

Penatalaksanaan orang yang terkena keracunan karbonmonoksida adalah sebagai

berikut:

1. Pindahkan dari sumber pajanan gas CO.

2. Pemberian oksigen 100%, merupakan hal yang mendasar dengan masker karet yang ketat,

atau menggunakan endo- tracheal tube pada pekerja yang tidak sadar agar oksigen benar-

benar masuk, yang akan mengurangi waktu paruh (half life) ikatan COHb secara

perlahan-lahan, sehingga memper-baiki hipoksia jaringan.

3. Terapi hiperbarik, dengan oksigen bertekanan 3 atmosfer yang akan cepat sekali

memperpendek waktu paruh COHb. Masih diperdebatkan mengenai indikasinya.

Gejala toksisitas CO adalah nyeri kepala, rasa lelah, kebingungan mental,mual, dan gangguan

neurologik berat akibat hipoksia yang menyebabkan koma, sertakematian. Analisis untuk CO

dilakukan pada darah yang diberi EDTA. Hasil dinyatakan sebagai persen hemoglobin yang

terdapat sebagai karboksihemoglobin. Gejala-gejala toksik keracunan CO muncul pada kadar

20% dan  kematian pada kadar mencapai 60%. Pengobatan dengan beralih dari sumber CO

dan mempertahankan respirasi dengan entilasi yang kuat dan pemberian oksigen agar CO

berdisosiasi dari hemoglobin dan berdifusi keluar tubuh.

Pengaruh konsentrasi CO terhdadap kesehatan manusia dapat dilihat pada table di bawah ini:

No Konsentrasi

CO (ppm)

Konsentrasi

HbCO (%)

Gejala terhadap kesehatan

1 0-10 1-2,5 Belum ada gejala

2 10 3,0-4,0 Gangguan pada tingkahlaku

3 10-20 5,0-6,0 Gangguan pada systemsaraf, penglihatan, pancaindra

dll

4 30-50 10,0-<20,0 Perubahan  fungsi  padajantung dan paru

5 50-70 >20,0-60,0 Sakit  kepala,  lesu,pusing,  sesak  napas,koma

6 80-90 70,0-90,0 Kematian