BIOKIMIA DASAR I

Prof. Dr. SARYONOBIDANG BIOKIMIA, JURUSAN KIMIA FMIPA

UNIVERSITAS RIAU

KONTRAK KULIAH• Waktu: Rabu jam13.10 -15.40 (toleransi 10 menit)• Jumlah tatap muka: 16 kali (kuliah ke 4 ada kuis/tugas, 8 UTS, kliah ke 12 ada

kuis/tugas dan kuliah ke 16 UAS)• Sistem penilaian: kuis 2 X 10%, UTS 40% dan UAS 40%• Bahan: I.Pendahuluan, Falsafah Biokimia dan Fungsi Organel Sel; Asam amino dan

Peptida; Protein; Enzim; Kofaktor dan Vitamin; Asam Nukleat; Karbohidrat dan Lipid• Referensi: Biokimi Lehinger, Biokimia Strayer , Biokimia: protein, enzim dan asam

nukleat oleh M. WirahadikusumahPekanbaru, 3 September 2014Dosen : Prof. Dr. Saryono (085265203040,

saryono_ur@yahoo.com)Yuli Haryani, Apt, MSc

Ketua Kelas A : Supridianto 085363223260Raymon 085758829335

Ketua Kelas B : Akmaluddin

FALSAFAH BIOKIMIA DAN FUNGSI ORGANEL SEL

• BIOKIMIA MEMPERLAJARI PROSES KIMIA YANG TERJADI DI DALAM ZAT HIDUP

• HASIL PENELITIAN MENUNJUKAN BAH SEL HIDUP DIBANGUN OLEH KUMPULAN ZAT TAKHIDUP

• KOMPONEN SEL HIDUP DAPAT DIPELAJARI DAN DIISOLASI DENGAN CARA-CARA FISIKO KIMIA BIASA

• KOMPONEN ZAT TERSEBUT BERCAMPUR DAN BERINTERAKSI SATU SAMA LAIN MEMBENTUK SUSUSNAN YANG RUMIT TETAPI TERORGANISIR DENGAN RAPI MENGSILKAN SUATU FUNGSI DALAM SEL HIDUP

CIRI ZAT HIDUP

• SUSUNAN MOLEKUL RUMIT DAN TERORGANISIR DENGAN RAPIH YANG MERUPAKAN STRUKTUR MOLEKUL ORGANIK KOMPLEK

• SETIAP ORGANISME MEMEILIKI STRUKTUR YANG BERBEDA SATU SAMA LAIN

• SETIAP KOMPONEN ZAT HIDUP MEMILIKI FUNGSI BERBEDA SATU SAMA LAIN, SEPERTI INTI SEL, ORGANEL-ORGANEL DLL

SEL

• Sel adalah unit terkecil dari kehidupan, oleh sebab itu memerlukan energi untuk melangsungkan berbagai proses metabolisme (pertumbuhan, perbaikan dan reproduksi)

• Semua reksi kimia yang terjadi di dalam sel dikatalisis oleh enzim

• Struktur setiap enzim (protein lainnya) dikodekan oleh satu segmen DNA yang disebut Gen

Lanjutan Sel• Berdasarkan sumber karbon/ energinya, sel tebagi atas

autotrof dan heterotrof, fototrof dan chemotrof• Glikolisis: proses perubahan gula (glukosa) menjadi 2

molekul piruvat• Setelah glikolisis: bisa terjadi fermentasi atau respirasi• Fermentasi: proses tanpa O2, mengahsilkan asam atau

alkohol• Respirasi: penguraian secara sempurna untuk

menghasilkan energi (ATP) I B. 3092014, A=9092014

STRUKTUR ASAM AMINO

TERDAPAT SEKITAR 3000 MOLEKUL PROTEIN PADA E. COLI, SEKITAR 5JT PROTEIN PADA MANUSIA, DAN TIDAK SATUPUN YANG MEMILIKI STRUKTUR YANG SAMA

DGN PROTEIN PADA E.COLI, WALAUPUN FUNGSINYA SAMA.SEKITAR 1.200.000 SPESIES YANG ADA DI BUMI DIPERKIRAKAN 101010 SAMPAI 1012

JENIS PROTEINSEMUA PROTEIN DIBANGUN OLEH MOLEKUL DASAR YANG SAMA YAITU ASAM 20

AMINO, YANG TERIKAT SECARA KOVALEN DENGAN URUTAN YANG KHAS

ASAM AMINO

STRUKTUR ASAM AMINO• SEPERTI NAMANYA ASAM AMINO MEMILIKI

GUGUS ASAM (KARBOKSIL) DAN GUGUS AMINO YANG TERIKAT PADA ATOM KARBON YANG SAMA

• PERBEDAAN ASAM AMINO SATU DENGAN LAINNYA TERLETAK PADA GUGUS SAMPINGNYA (R), YANG MEMILIKI STRUKTUR, UKURAN, MUATAN LISTRIK DAN KELARUTAN BERBEDA.

ASAM AMINO SINGKATAN TIGA HURUF SINGKATAN SATU HURUF

Alanin Ala A

Arginin Arg R

Aspargin Asn N

Asam Aspartat Asp D

Sistein Cys C

Glutamin Gln Q

Asam Glutamat Glu E

Glisin Gly G

Histidin His H

Isolecin Ile I

Leucin Leu L

Lisin Lis K

Metionin Met M

Fenilalanin Phe F

Prolin Pro P

Serin Ser S

Treonin Thr T

Triptofan Trp W

Tirosin Tyr Y

Valin Val V

Sifat Optik Aktif Asam Amino• Semua asam amino memiliki sifat optik aktif, karena

memiliki atim karbon asimetris, kecuali glisin• Asam amino yang ada dialam dan sebagai penyusun

molekul protein pada umumnya stereoisomernya L• Asam amino D juga ditemukan didalam mahluk

hidup tetapi tidak sebagai penyusun protein• Reaksi nonbiologis senyawa yang memiliki karbon

asimetris selalu menghasilkan senyawa optik nonaktif karena produknya D dan L (campuran rasemik)

Penggolongan Asam Amino

• Asam amino dapat digolongkan berdasarkan sifat gugus R, terutama polaritasnya (kecenderungan molekul tersebut berinteraksi dgn air pada pH biologis (7,0)

• Asam amino memiliki gugus R mulai dari non polar (hidrofob) sampai ke polar (hidrofil)

Phenilalanin (Phe) & Triptofan (Trp) non-polarTirosin (Tyr) polar

Asam amino khusus

• Selain 20 asam amino yang telah diketahui, ditemukan asam amino khusus pada protein tertantu

• 4-hidroksiprolin dan 5-hidroksi lisin yang ditemukan pada protein kolagen, N-metillisin ditemukan pada miosin (protein kontraktil), asam ϕ-karboksiglutamat pada trombin, dan desmosin suatu asam amino kompleks turunan lisin yang hanya ditemukan pada elastin II B. 5092014

Sifat asam-basa asam amino II,15092014

Kurva titrasi Glisin dengan basa

Reaksi kimia asam amino1. Reaksi ninhidrin: untuk menentukan asam

amino secara kuantitatif. Apabila asamamino/peptida (gugus α-amino) dipanaskandengan ninhidrin, maka akan terbentuk warnabiru yang itensitasnya dapat ditentukan denganspektrofotometer. Prolin dan hidroksi prolinmemberikan warna kuning (gugus α-amino tersubstitusi)

2. Raksi Sanger

• Merupakan reaksi antara gugus α-amino dengan 1-floro-2,4-dinitrobenzen (FDNB) dalam suasana basa lemah membentukderivat 2,4-dinitrofenil (DNP-asam amino)

• Reaksi ini digunakan untuk menentukan asamamino N-ujung suatu rantai polipeptida secarakrhromatografi

3. Reaksi Dansil Klorida

• Merupakan reansi antara gugus amino dengan1-dimetil-amono naftalen-5-sulfonil klorida(dansil klorida, memiliki sifat fluorisen yang tinggi) ditentukan secara fluorimetri.

• Juga bisa untuk menentukan N terminal daripolipeptida

4. Reaksi Edman

• Merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat mengahasilkanderivat asam amino feniltiokarbamil, yang dalam suasana asam dengan pelarutnitrometan menhasilkan senyawa siklikfeniltiohidantion,

• Senyawa hasil reaksi dapat diidentifikasi secrakhromatografi yang sering dipakai untukmenentukan N ujung suatu polipeptida

5. Reaksi basa Schiff

• Merupakan reaksi reversibel antara gugus α-amino dengan gugus aldehid.

• Reaksi ini sering terjadi sebagai senyawaantara pada reaksi enzimatis, atau padapenentuan aktivitas enzim

6. Reaksi dengan gugus R

• Gugus SH pada sistein, hidroksifenol padatirosin, dan guanidium pada argininmenunjukan reaksi yang khas bila direaksikandengan logam tertentu seperti Ag+, Hg ++ membentuk merkaptida dengan sulfihidrilpada sisten.

Analisis asam amino.1. Kromatografi partisi

• Suatu zat terlarut didistribusikan diantara duapelarut dgn yang tidak bercampur dengan volume yang sama, maka perbandingan konsentrasi zatterlarut di dalam kedua pelarut dalam keadaansetimbang (koefisien partisi)

• Cara ini bisa digunakan untuk memisahkancampuran asam amino, misalnya dengan pelarutfenol air atau butanol air.

• Biasanya air diikatkan kelarutan kanji sebagai fasatak bergerak, sedangkan fenol atau n-butanolsebagai fasa gerak. Eluat ditampung dan ditentukandengan ninhidrin.

2. Kromatografi penukar ion

• Kromatografi penukar ion, memisahan asamamino dari campurannya berdasarkan sifat asambasanya.

• Fasa diam berupa resin yang bermuatan positifatau negatif.

• Asam amino dalam suasana asam pH 3 (bermuatan positif) diliwatkan kekolom resin polistiren yang mengikat garam natrium sulfonat.

• Asam amino (kation) akan mengusir Na+ danakan mengikatkan dirinya pada resin

Lanjutan Kromatografi penukar ion

• Kecepatan penukar ion ini berbeda untuk setiapasam amino tergatung kekuatan ionnya (derajationisasinya)

• Pada pH 3, semua asam amino basa (lisin, arg, his) terikat lebih kuat pada resin dari pada asamglutamat dan asp.

• Dengan cara menaikan pH larutan secarabertingkat akan lepas kembali dengan kecepatanberbeda

• Aluatnya dapat dianalisis secara kuantutatifdengan pereaksi ninhidrin

3. Kromatografi lapis tipis

• Dengan prinsip yang sama asam amino jugadapat dipisahkan dengan cara kromatografilapis tipis.

• Tetesan campuran asam amino dibiarkanbergerak melalui lapisan tipis zat penyerapyang dilekatkan pada kaca.

• Pemisahan didasarkan atas kecepatan gerakmasing masing asam amino

4. Elektroforesis kertas

• Larutan campuran asam amino diteteskan padakertas elektroforesis yang sudah dibasahi denganlarutan bufer pada pH tertentu.

• Ujung kertas di celupkan ke dalam bejana elektrodadan dialiri medan listrik tegangan tinggi pada suhurendah.

• Berdasarkan perbedaan PK’nya asam amino akanbergerak dengan arah dan kecepatan berbeda pula, sehingga dapat dipisahkan.

• Pada pH 1, his, arg, lis bermuatan +2, yang lain brmuatan +1; asp, glu pada pH 11 bermuatan -2, yang lainnya brmuatan -1

Peptida:peptida mengandung dua atau lebih aa residubisa didapat dari hidrolisis polipeptida/protein

Ikatan peptida

• Dipeptida memiliki resonansi yang mantap, ikata C-N memiliki sifat rangkap 40%, dan C=O memiliki sifat tunggal 40%, sehingga ggs –NH-pada ikatan peptida tidak mengalamideprotonasi (ionisasi) pada pH 0-14 dan ikatanC-N tidak mengalami rotasi bebas.

• Hal ini sangat berperan dalam pembentukanstruktur tiga dimensi pada molekul protein

Lanjutan Ikatan peptida

• Sifat asam-basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya sertagugus R yang dapat berionisasi

• Sama seperti asam amino, peptida juga memiliki PI (pH isoelektrik), raeksi yang terjadi disebebkan oleh gugus NH2, COOH, dan R.

• Sama seperti AA, gugus NH pada peptida daat direaksikandengan 2,4-dinitrofenilflorobenzen atau fenilisotiosianat.

• Ggs COOH dapat direduksi atau diesterifikasi, N ujungnyadapat bereaksi dengan ninhidrin secara kuatitatif.

• Reaksi biuret adalah cara deteksi peptida/protein yang menghasilkan warna ungu dengan CuSO4 alkali.

• Sedangkan pemisahan peptida bisa dilakukan dengankromatografi penukar ion atau elektroforesis kertas III, 892014

Pemanis alami

Analisis asam amino pada polipeptida• Penentuan asam amino pada protein dilakukan

dengan cara hidrolisis sempurna (HCl 6N)• Asam amino N ujung bisa ditentukan dengan

cara Sanger, ggs amino bereaksi dgn FDNB menghasilkan DNP berwarna kuning. Kemudiandihidrolisis dgn HCl 6 N, semua ikatan peptidapecah, dan ikatan AA (DNP) tetap, sehinggadapat ditentukan dgn kromatografi

• Cara yang sama juga dapat dilakukan denganpereaksi dansil

Penentuan N-Ujung dgn Pereaksi Edman

• Peptida direaksikan dengan pereaksi Edman(Feniltiosianat) membentuk Tiokarbamil, membentuk siklik dan lepas dari polipeptida

• Feniltiohidation dari asam amino ujung dan rantaipolipeptida sisa – 1. campuran ini dapat dipisahkandengan kromatografi

• Keuntungan cara edman ini, sisa polipeptidanyabisa lagi ditentukan N-ujungnya yang baru dst, sehingga urutan asam amino pada polipeptidatersebut dapat ditentukan.

Penentuan C ujung1. Gugus karboksil polipeptida (C-ujung)

direduksi menjadi alkohol, kemudianpolipeptida dihidrolisis sempurna yang salahsatu asam aminonya membentuk AA-alkohol, identifikasi dapat dilakukan secarakhromatografi.

2. Dengan enzim karboksipeptidase yang memutus rantai polipeptida dari arah C ujung. III,B. 25092014

Protein

• Protein adalah suatu polipeptida dengan beratmolekul besar mulai dari 5000 Dalton sampai jutaanDalton.

• Selain berat molekulnya yang berbeda-beda protein juga memiliki sifat dan fungsi yang berbeda-bedapula.

• Ada protein yang mudah larut atau beraksi ada pula yang sukar larut/beraksi

Klasifikasi protein berdasarkan fungsibiologisnya

1. Enzim: protein terbesar mungkin paling penting2. Protein pembangun3. Protein kontraktil4. Protein pengangkut5. Protein hormon6. Protein racun7. Protein pelindung8. Protein cadangan

Elektroforesis

IV: 10092014

Struktur protein

1. Primer2. Sekunder3. Tertier dan kuartener

Struktur Primer

Struktur Primer suatu polipeptida ditentukan olehjumlah, macam dan urutan asam amino pada ikatanpeptida dan digambarkan seperti rumus bangunsenyawa organik.

Struktur Sekunder

Struktur sekunder terbentuk karena adanya ikatanhidrogen antara atom O dari gugus karbonil dan atom Hdari gugus amino dalam satu rantai polipeptida,sehinggamemungkinkan terbentuknya konformasi spiral (strukturhelix).

Apabila ikatan hidrogen terbentuk dari dua untaipolipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentukhelix, melainkan rantai paralel berkelok kelok (konformasiβ yang disebut lembaran berlipat-lipat (pleated sheets)

Struktur pada rambut dan wol (kreatin) berbentuk spriral(α helix), sdgkan yang berkelok kelok disebut β-kreatin

Struktur sekunder lanjutan• Menurut Pauling dan Corey , setiap putaran pada α

helix, terdapat 3,6 residu AA dengan ggs R mengarah keluar spiral.

• Struktur ini memiliki konfigurasi paling mantap dan energi bebas paling kecil, sehingga konfigurasi ini berkemungkinan paling besar.

• Tidak semua polipeptida bisa dengan mudah membentu α helix, tergantung macam dan urutan ggs R dari AA penyusunya.

• Polialanian dgn R berupa H (kecil,takbermuatan) pH7,mudah membentu α helix, sedang polilisin tida (struktur tdk teratur dan berubah ubah), tetapi pH 12 berbentuk α helix.

Struktur Tersier

TERBENTUK KARENA PERLIPATAN RANTAI α-HELIK, KOMFORMASI β MEMBENTUK PROTEIN GLOBULAR. STRUKTUR INI LEBIH KOMPLEK DAN LEBIH RUMIT DARI PROTEIN RAMBUT.BIASANYA GUGUS R MENGUTUB PADA BAHAGIAN LUAR, DAN YANG NON POLAR PADA BAGIAN DALAM.MOLEKUL INI KOMPAK AKIBAT ADANYA IKATAN NON KOVALEN:

Struktur Kuartener

PROTEI DENGAN BM DIATAS 50.000 DALTON MERUPAKAN MOLEKUL OLIGOMER YANG DIBANGUN OLEH BEBERAPA POLIPEPTIDA.POLIPEPTIDA INI (PROTOMER) SALING BERINTERAKSI MEMBENTUK STRUKTUR KUATERNERPADA UMUMNYA PROTEIN OLIGOMER TERDISOSIASI PADA pH TINGGI ATAU RENDAH, PADA LARUTAN UREA ATAU LARUTAN GARAM BERKINSENTRASI TINGGI

Struktur Protein

Enzim

• MERUPAKAN GOLONGAN PROTEIN TERBANYAK DI DALAM SEL

• BERFUNGSI SEBAGAI BIOKATALIS

• BERPERAN DALAM MENGHASILKAN BERBAGAI SENYAWA ANTARA YANG DIPERLUKAN SEL

PENAMAAN ENZIM

1. SECARA TRIVIAL (NON SISTEMATIK): PEPSIN, TRIPSIN, KATALASE, (tidak dapat menerangkang sifat dan jenis reaksi yang dikatalisis) ‘masih dipakai’

2. Secara sistematik (CEIUB: Commision on Enzymes of the Intl Union of Biochem): ada 6 golongan utama dan sub-golongan

6 GOLONGAN ENZIM

1. OKSIDOREDUKTASE2. TRANSFERASE3. HIDROLASE4. LIASE5. ISOMERASE6. LIGASE

TUGAS: TULISKAN NAMA-NAMA GOLONGAN, NOMOR KODE DAN JENIS REAKSI YANG DIKATALISISNYA V. 2792014

Mekanisma Kerja Enzim

1. Sebagai katalis Enzim berikatan dengan substarmembetuk ES untuk mengaktivasi S (menurunkan energi pengaktifan sehinggamembentuk keadaan tran sisi)

2. Teoru ‘Lock and Key’ (Emil Fischer, 1894)‘E dan S harus benar-benar komplementer’

3. Teori ‘indeced and Fit’ IV. 2102014(ada interaksi elektrostati, vander waals dll)

Mekanisme enzime:Teori lock & key

Sisi aktif enzim kaku, dan enzim dan substrat seperti kunci dan anak kunci

Mekanisme enzim:teori induce fit

Terjadi perubahan konformasi enzim pada pembentukkan kompleks ES ketika substrat semakin mendekat enzim

Sisi aktif enzim

• Bagian dari enzim yang terlibat langsung pada proses katalitik

• Pusat katalitik enzim: Residu asam amino yang berperan pada proses katalitik

Ilustrasi asam amino pada sisi aktif suatu enzim

Inhibisi kompetitif: inhibitor mirip substrat, dan mengikat di tempat pengikatan substrat/situs katalitik. Dapat dihilangkan dgn naikkan konsentrasi substrat

Inhibitor mengikat kompleks ES, tapi tidak mengikat enzim bebas

Inhibitor dapat mengikat enzim bebas dan kompleks ES, pada tempat yg berbeda dgn situs aktif

Contoh inhibitor kompetitif yg digunakan utk kemoterapi

Substrat dihidrofolat reduktase,sintesis timin

Mekanisme kerja enzim

1. Berdasarkan tempet kerjanya enzim dapatberada dinding/membran sel atau organelsel, di dalam sitoplasma, retikulumendoplasma/lisosom,.

2. Enzim bisa bersifat intrasel atau ekstrasel, yang menjadi pedoman untuk isolasi enzim

3. Sebagai katalisator, enzim mempercepatreaksi tanpa mengubah dirinya dan tidakmengubah konstata kesetimabangan reaksi

Regulasi katalis enzim

Regulasi sintesis enzim di ztur secara ketat, danterjadi dalam berbagai tahap/tingkatan

1. Regulasi tingkat informasi genetik olehhormon atau induktif/represif(model operonYacob-monod)

2. Represi katabolik, (CAP: catabololite activator Protein/CRP: catabolite represor protein)

3. Regulasi penempatan khusus

Penghambatan Reaksi enzim1. Aktivitas enzim dipengaruhi berbagai faktor

lingkungan (mengubah struktur moleku enzim)2. Sulit dibedakan antara aktivator dan inhibitor (perlu

percobaan)3. Penghambatan kompetitif: inhibitor memiliki struktur

mirip substrat, perlu konsentrasi S yang lebih besaruntuk mencapai Vmaks.

4. Penghambatan non kompetitif: Inhibitor tidak mirip S, tapi berikatan pada sisi lain enzim, dan mampumengikat ES membentuk ESI dan EI,

5. Penghambata unkompetitif, inhibitor tidak berikatandengan E, tetapi dapat berikatan dengan ES.

Lanjutan.

6. Penghambatan oleh substrat: substra padakonsentrasi tinggi dalam sistem dapatberikatan dengan ES menjadi ESS, miripunkompetitif.

7. Pengaruh suhu, pH dan faktor lingkunagn8. Kekuatan ion : kestabilan molekul enzim

dipengaruhi oleh kestabilan ikatan ikatanmolekulnya.

Koenzim1. Enzim aktif tidak hanya mengandung protein

(apoenzima), tetapi juga komponen lain sptglikoprotein, metaloenzim,

2. Senyawa organik nonprotein dengan BM kecil (ko-substrat) ada vitamin (B, K danC) dan non vitamin

3. Berperan penting dalam reaksi (spesifik) dan tidak bisadigantikan molekul lain

4. Biasanya menglami reaksi yang berbeda dengansubstratnya (reaksi suksinat menjadi fumarat)

5. Secara umum disebut Ko-faktor merupakan molekulnonprotein biasanya berupa molekulorganik/anorganik, yang diperlukan oleh nezim untukaktifitasnya

Ko-enzim

• Ko-faktor terdiri atas: gugus prostetik, koenzim, dan aktivator

• Ggs prostetik: kofaktor yang terikat padaenzim dan tidak mudah terlepas spt. FAD padasuksinat dehidrogenase.

• Koenzim: meruakan molekul organik kecil sptNAD, NADP, dll

• Aktivator: berupa ion-ionj logam pada enzimV.9102014

VITAMIN

• BEBERAPA VITAMIN JUGA BERPERAN SEBAGAI KOENZIM• VITAMIN MERUPAKAN ZAT ORGANIK PENTING BAGI GIZI MANUSIA• DIPERLUKAN OLEH TUBUH DALAM JUMLAH RELATIF KECIL DALAM

MAKANAN• TIDAK DAPAT DISINTESIS DALAM JUMLAH YG CUKUP OLEH TUBUH,

KECUALI VITAMIN D• NAMA VITAMIN PERTAMAKALI DIUSULKAN OLEH SEORANG AHLI

KIMIA POLANDIA VLADIMIR FUNK (1911)’ ZAT PENANGKAL BERI-BERI YG LARUT DALAM AIR ITU BERUPA AMINA YG SANGAT VITAL’ = VITAMIN, CIRI-CIRI TIDAK TERMASUK KH, PROTEIN ATAU LIPID DAN TERDAPAT DALAM JUMLAH SEDIKIT PADA MAKANAN

• VITAMIN : ADA YG POLAR (LARUT DALAM AIR, DAN NON POLAR (LAR DALAM LEMAK)

VITAMIN LARUT DALAM LEMAKTIDAK DAPAT DIEKSRESIKAN TETAPI DAPAT DISIMPAN TERUTAMA DI HATI DAN JAR ADIPOSA

• VITAMIN A (RETINOL): TERDAPAT PADA SAYURAN HIJAU DAN MINYAK IKAN

• SUMBER VITAMIN A PADA HEWAN YAITU PIGMEN TUMBUHAN ‘KAROTENOID’ (PROVITAMIN A)

• DI DALAM TUBUH PROVITAMIN A DIUBAH MENJADI VITAMIN A DI LIVER

• KELEBIHAN VITAMIN A DISIMPAN DI SEL PARENKIM HATI DLM BENTUK BUTIRAN LEMAK(RETINIL PALMITAT, STEARAT DAN OLEAT)

• DI DALAM DARAH RETINOL TERIKAT PADA PROTEIN CARRIER (RETINOL BINDING PROT) RBP

• KEKURANGAN VITAMIN A AKAN MENYEBABKAN BUTA MALAM

• MATA NORMAL MENGELUARKAN MUKUS DARI SEL EPITEL MUKOSA, KEKURANGAN VIT A MATA MENGELUARKAN PROTEIN ‘KERATIN’ KERATINISASI YG DAPAT BERLANJUT JADI XEROFTALMIA SAMPAI KEBUTAAN

• DI INDONESIA KASUS 60.000/Thn, 10-15%NYA BUTA SEUMUR HIDUP

• EFEK LAIN JUGA MEMPENGARUHI PERTUMBUHAN TULANG

• KELEBIHAN VIT A AKAN MENYEBABKAN HIPERVITAMINOSIS=KERACUNA VITA A 75Rb-500Rb

VITAMIN D (KALSIFEROL)• DI DALAM TUBUH DAPAT DISINTESIS DARI STEROL

(PRO-VIT D) + UV VIT D • BERPERAN DALAM MENGENDALIAN MET Ca DAN P • DEFISIENSI MENYEBABKAN TERGANGGUNYA

PENYERAPAN Ca DAN P PD SALURAN CERNA SEHINGGA TERJADI MINERALISASI TULANG

• PADA ANAK-ANAK DAPAT TERJADI RICKETSIA, TETANI DLL

• SUMBER SUSU, KEJU,KUNING TELUR, HATI IKAN WORTEL VI.16102014

VITAMIN E (-TOKOFEROL)• VITAMIN E SUATU ANTI OKSIDAN UNTUK MELINDUNGI

LIPID/ASAM LEMAK TAK JENUH DAN VIT A DI PENCERNAAN DARI OKSIDASI

• SANGAT DIPERLUKAN UNTUK STRUKTUR MEMBRAN DAN FUNGSI SEL

• SALAHSATU AKIBAT KEKURANGAN VIT E, MELEMAHNYA MEMBRAN SEL DARAH MERAH YG BERAKIBAT HEMOLISIS (UMUR <120 HARI)

• DIPERLUKAN UNTUK PROSES REPRODUKSI PADA TIKUS (DEFISIENSI MENYEBABKAN EPITEL KELAMIN TIKUS RUSAK, MASA KEHAMILAN PENDEK ANAK MATI)

• SUMBER MINYAK NABATI DAN KECAMBAH

VITAMIN K (K1 Pitonadion, K2 Menakuinon, K3 menadion)

• Vitamin K diperlukan untuk sintesis protrombim di hati

Protrombin trombokinase, Ca++, Vit K Trombin (suatu enzim)Fibrinogen(prot plasma) trombin Fibrin (prot jala)Fibrin + seldarah merah Koagulasi

• Dapat disintesis oleh flora normal di usus• Bayi yang baru lahir kadar vit Knya rendah• Sintesis vitamin K baru dimulai setelah beberapa hari• Sumber: jaringan tumbuhan, biji2an, buah2an, tomat,

kedelai VI. 1102014

VITAMIN YG LARUT DALAM AIR

• TIDAK DAPAT DISIMPAN KECUALI VIT B12• TERDAPAT PADA CAIRAN INTRA DAN EKSTRA

SELULAR• BERFUNGSI SEBAGAI KO ENZIM (B KOMPLEK)• DALAM PIL B KOMPLEK TERDAPAT 11 JENIS

VITAMIN (THIAMIN, RIBOFLAVIN, NIACIN, PIRIDOKSIN, PABA, INOSITOL, AS PANTHOTHENAT, AS FOLAT, CHOLIN DAN VIT B12)

VITAMIN C (as askorbat)• Merupakan vitamin antioksidan (mudah teroksidai) dan Berperan

dalam menagkal berbagai penyakit, spt sariawan, radikal bebas danmeningkatkan imunitas, IQ.

• Dtemukan tahun 1928, • SUMBER: buah2an dan sayuran segar, susu, mentega dan kentang

sering disimbolkan dgn jeruk? fungsi dalam metabolisme belumjelas,

• Diperlukan untuk pembentukan kolagen (protein struktural tubuh), menjaga kesehatan tulang (radang sendi, patah dll), penyerapan Fe,

• Kekurangan vitamin c dapat menyebabkan penyakit skorbut sariawanusus, nyeri gusi, gigi goyah, kerusakan kapiler, nyeri sendi dan lukasulit sembuh

• Kafein, alkohol, nikotin, antibiotik, obat tidur, kontrasepsi oral dapatmengurangi kadar vitaminc pada darah selain faktor stres dan infeksi.

VITAMIN B1. B1: TIAMIN2. B2: RIBOFLAVIN3. B3: NIASIN/ASAM NIKOTINAT/NIKOTINAMIDA4. B5: ASAM PANTOTENAT5. B6: PIRIDOKSIN6. B7: BIOTIN/VITAMIN H7. B9: ASAM FOLAT/ VITAMIN M/ VITAMIN B-c8. B12: KOBALAMIN_________________________________________+VITAMIN B KOMPLEKS

VITAMIN B1 (THIAMIN)• SUMBER: Bakteri, Fungi dan tamanan: KULIT ARI PADI-PADIAN,

DAGING, IKAN TELUR DAN SAYUR SEGAR, tidak dapat dihasilkanhewan

• BERPERAN PADA REAKSI α-KETO OKSIDASE, KETOLASE DAN TRANSKETOLASE,

• DITEMUKAN DI INDOSESIA OLEH EIJKMAN• DALAM JAR HEWAN BERADA DALAM BENTUK TPP SEBAGAI KOENZIM

PIR DEHD, PIRDEKAR, -KETOGLU DEHID DLL• DEFISIENSI MENYEBABKAN PENYAKIT BERI-BERI DAN GANGGUAN

MET KH, SHGG MENGANGGU ORGAN YG MENDAPAT ENERGI DARI MET KH SEPERTI SYARAF (sindrom karsakof, tdk peduli lingkungan), OTOT DAN JANTUNG

• KADAR PIR, GULA PENTOSA DAN -KETO MENINGKAT• TERJADI PADA ORANG YG MENGKONSUMSI KH RENDAH TIAMIN DAN

ALKOHOLIK

VITAMIN B2 (RIBOVLAVIN)• SUMBER: SUSU, TELUR, HATI, GINJAL, JANTUNG SEDIKIT

PADA SAYURAN, BIJI2AN, BUAH DAN UMBI2AN• KOMPONEN KOENZIM PADA MET KH, LIPID DAN PROT, SPT

FAD DAN FMN, PADA SUKSINAT DEHIDROGENASE (PERUBAHAN SUKSINAT JADI FUMARAT), PRODUKSI SEL DARAH MERAH

• DEFISIENSI DAPAT MENYEBABKAN: CHEILOSIS, DERMATITIS SEKITAR HIDUNG, STOMATITIS SNGULARIS, LIDAH/MATA BERWARNA MERAH DADU SAMPAI ANEMIA, GANGGUAN SISTEM IMUN DAN GANGGUAN SYARAF

• SERING TERJADI PADA PECANDU ALKOHOL

VITAMIN B3:NIACIN,AS NIKOTINAT, NIKOTIMIDA

• SUMBER: DAGING, SUSU, TELUR, KACANG , BERAS, JAGUNG DLL

• SEBAGAI KOENZIM NAD DAN NADP, BERPERAN PADA KELOMPOK ENZIM DEHIDROGENASE YANG MERUPAKAN KATALIS PADA REAKSI OKSIDASI-REDUKSI

• DEFISIENSI MENYEBABKAN PENYAKIT PELLAGRA (DERMATITIS BERAT, DIARE, SAKIT TENGGOROKAN, LIDAH DAN MULUT) GELISAH SAMPAI DEPRESI

VITAMIN B5:AS PANTOTENAT

• SUMBER: TUMBUHAN HIJAU, SUSU, DAGING, TELUR DAN MIKROORGANISME

• KOMPONEN KOENZIM A• DEFISIENSI DAPAT MENYEBABKAN ANEMIA,

MUNTAH2 , MATI RASA, GANGGUAN PENCERNAAN DAN PADA TIKUS RAMBUT JADI PUTIH, PD MANUSIA SERING TERJADI PADA ALKOHOLIK DAN MANULA AKIBAT DAYA CERNA MENURUN

VITAMIN B6 (PIRIDOKSIN)

• SUMBER: DAGING, TELUR, HATI, SEREAL, WARTWE, DAN PISANG

• MERUPAKAN KOENZIM PIRIDOKSAL FOSFAT PADA MET ASAM AMINO (TRANAMINASE), KARBOKSILASE DAN RASEMISASI

• DEFISIENSI JARANG TERJADI TETAPI DAPAT MENYEBABKAN KEHILANGAN NAFSU MAKAN, KEHILANGAN BB ANEMIA, DERMATITIS SEKITAR MATA, HIDUNG DAN MULUT

VITAMIN B7: BIOTIN• Sumber: jenis padi-padian, telur, limpa, ragi dan

flora normal• Berperan pada reaksi karboksilasi (VIRUVAT

KARBOKSILASE), dan mudah beraksi dengan avidinpada putih telor

• Defisiensi dapat menyebabkan kerontokanrambut,radang kulit dan hilang koordinasi otot‘jarang terjadi kkrn dapat dihasilkan flora normal’

• pada tikus dapat dibuat dengan pemberian putihtelur (avidin) yang dapat mengikat biotin

VITAMIN B9:ASAM FOLAT/VIT. M/B-C

• SUMBER: SAYUR, BUAH, KACANG2AN, TELUR, HATI, DLL, KARNA MUDAH RUSAK BAIK KALAU MAKAN SAYURAN MENTAH

• PADA REAKSI SINTESIS NUCLEOTIDA, PEMBELAHAN SEL

• MENCEGAH BAYI LAHIR CACAT (KELAINAN TULANG BELAKANG/ SARAF /OTAK

VITAMIN B12 (KOBALAMIN)

• SUMBER: DAGING HEWAN, HATI, GIMJAL OTAK• 50% DIHASILKAN FLORA NORMAL• BERPETRAN PADA RAEKSI MUTASE,

DEHIDROGENASE DLL• DEFISIENSI MENYEBABKAN ANEMIA PERNICIUS,

DEGRADASI SISTEM SYARAF PUSAT• SERING TERJADI PADA ORANG VEGETARIAN